1. KOVALENTINIAI RYŠIAI – įprasti stiprūs cheminiai ryšiai.

a) peptidinė jungtis

b) disulfidinė jungtis

2. NEKOVALENTINĖS (SILPNĖS) RYŠIŲ TIPAI – susijusių struktūrų fizinės ir cheminės sąveikos. Dešimtys kartų silpnesnis nei įprastas cheminis ryšys. Jie labai jautrūs fizinėms ir cheminėms aplinkos sąlygoms. Jos yra nespecifinės, tai yra tarpusavyje jungiasi ne griežtai apibrėžtos cheminės grupės, o labai įvairios cheminės grupės, tačiau atitinkančios tam tikrus reikalavimus.

a) Vandenilinė jungtis

b) Joninis ryšys

c) Hidrofobinė sąveika

PEPTIDŲ LINK.

Jis susidaro dėl vienos aminorūgšties COOH grupės ir gretimos aminorūgšties NH 2 grupės. Peptido pavadinime visų aminorūgščių pavadinimų galūnės, išskyrus paskutinę, esančią molekulės „C“ gale, pasikeičia į „il“.

Tetrapeptidas: valil-asparagil-lizil-serinas

PEPTIDINĖ RYŠYS susidaro TIK DĖL ALFA-AMINŲ GRUPĖS IR KAIMYNĖS COOH-GRUPĖS, BENDROS VISoms aminorūgštims!!! Jei karboksilo ir amino grupės yra radikalo dalis, tada jos niekada (!) nedalyvauja formuojant peptidinį ryšį baltymo molekulėje.

Bet kuris baltymas yra ilga neišsišakojusi polipeptidinė grandinė, kurioje yra dešimtys, šimtai, o kartais ir daugiau nei tūkstantis aminorūgščių liekanų. Bet nesvarbu, kokia polipeptidinė grandinė yra ilga, ji visada yra pagrįsta molekulės šerdimi, kuri yra visiškai vienoda visiems baltymams. Kiekviena polipeptidinė grandinė turi N-galą, turintį laisvą galinę amino grupę, ir C-galą, sudarytą iš galinės laisvos karboksilo grupės. Aminorūgščių radikalai sėdi ant šios lazdelės kaip šoninės šakos. Šių radikalų skaičiumi, santykiu ir kaita vienas baltymas skiriasi nuo kitų. Pats peptidinis ryšys yra iš dalies dvigubas dėl laktimo-laktamo tautomerijos. Todėl sukimasis aplink jį neįmanomas, o pats jis yra pusantro karto stipresnis už paprastą kovalentinį ryšį. Paveikslėlyje parodyta, kad iš trijų kovalentinių jungčių peptido ar baltymo molekulės lazdelėje du yra paprasti ir leidžia suktis, todėl lazdelė (visa polipeptidinė grandinė) gali būti išlenkta erdvėje.

Nors peptidinis ryšys yra gana stiprus, jį galima palyginti nesunkiai sunaikinti chemiškai – 1-3 dienas verdant baltymą stiprioje rūgšties ar šarmo tirpale.

Be peptidinių ryšių, baltymo molekulėje taip pat yra kovalentiniai ryšiai DISULFIDINĖ RYŠIA.

Cisteinas yra aminorūgštis, kurios radikaloje yra SH grupė, dėl kurios susidaro disulfidiniai ryšiai.

Disulfidinė jungtis yra kovalentinė jungtis. Tačiau biologiškai jis yra daug mažiau stabilus nei peptidinė jungtis. Taip yra dėl to, kad organizme intensyviai vyksta redokso procesai. Tarp jų gali susidaryti disulfidinė jungtis skirtingi skyriai tos pačios polipeptidinės grandinės, tada ji išlaiko šią grandinę sulenktą. Jei tarp dviejų polipeptidų susidaro disulfidinė jungtis, ji sujungia juos į vieną molekulę.

(1) ir (2) susidaro dipeptidas (dviejų aminorūgščių grandinė) ir vandens molekulė. Pagal tą pačią schemą ribosoma taip pat generuoja ilgesnes aminorūgščių grandines: polipeptidus ir baltymus. Skirtingos aminorūgštys, kurios yra baltymo „statybiniai blokai“, skiriasi R radikalu.

Peptidinio ryšio savybės

Kaip ir bet kurių amidų atveju, peptidiniame ryšyje dėl kanoninių struktūrų rezonanso C-N ryšys tarp karbonilo grupės anglies ir azoto atomo iš dalies turi dvigubą charakterį:

Tai visų pirma pasireiškia jo ilgio sumažėjimu iki 1,33 angstremo:

Dėl to atsiranda šios savybės:

• 4 ryšio atomai (C, N, O ir H) ir 2 α-anglies yra toje pačioje plokštumoje. Aminorūgščių ir vandenilio R grupės α-angliose yra už šios plokštumos.
• H ir O peptidiniame ryšyje, taip pat dviejų aminorūgščių α-anglies yra perorientuotos (trans-izomeras yra stabilesnis). L-amino rūgščių atveju, kurios yra visuose natūraliuose baltymuose ir peptiduose, R grupės taip pat yra perorientuotos.
• suktis aplinkui C-N jungtys sunku, sukimasis aplink C-C ryšį galimas.

Nuorodos

Wikimedia fondas. 2010 m.

Pažiūrėkite, kas yra „peptidinė jungtis“ kituose žodynuose:

- (CO NH) cheminė jungtis, jungianti vienos aminorūgšties amino grupę su kitos aminorūgšties karboksilo grupe peptidų ir baltymų molekulėse... Didysis enciklopedinis žodynas

peptidinė jungtis- - amido jungtis (NHCO), susidaranti tarp aminorūgščių amino ir karboksilo grupių dėl dehidratacijos reakcijos ... Glaustas biocheminių terminų žodynas

peptidinė jungtis- Kovalentinis ryšys tarp vienos aminorūgšties alfa amino grupės ir kitos aminorūgšties alfa karboksilo grupės Biotechnologijos temos EN peptidinis ryšys… Techninis vertėjo vadovas

Peptidinė jungtis- * peptidinė jungtis * peptidinė jungtis kovalentinė jungtis tarp dviejų aminorūgščių, atsirandanti dėl vienos molekulės α amino grupės derinio su kitos molekulės α karboksilo grupe, pašalinant vandenį ... Genetika. enciklopedinis žodynas

PEPTIDINĖ RYŠIA- chemija. CO NH jungtis, būdinga aminorūgštims baltymų ir peptidų molekulėse. P. s. rasti kai kuriuose kituose. organiniai junginiai. Hidrolizės metu susidaro laisva karboksilo grupė ir amino grupė ... Didžioji politechnikos enciklopedija

Amido jungties tipas; atsiranda dėl vienos aminorūgšties amino grupės (NH2) sąveikos su? karboksilo grupė (COOH) kitos aminorūgštys. C (O) NH grupė baltymuose ir peptiduose yra ketoenolio tautomerijos būsenoje (egzistuoja ... Biologinis enciklopedinis žodynas

- (СО NH), cheminė jungtis, jungianti vienos aminorūgšties amino grupę su kitos aminorūgšties karboksilo grupe peptidų ir baltymų molekulėse. * * * PEPTIDINĖ RYŠYS PEPTIDINĖ RYŠYS (CO NH), cheminė jungtis, jungianti vienos aminorūgšties amino grupę ... enciklopedinis žodynas

Peptidinė jungtis Tam tikras amido ryšys, susidarantis tarp dviejų aminorūgščių α karboksilo ir α amino grupių. (

§ 7. BENDROSIOS BALTYMŲ SĄVOKOS

Baltymai arba baltymai (išvertus iš graikų kalbos reiškia „pirmasis“ arba „svarbiausias“) yra visose ląstelėse. Gyvūnams jie sudaro apie pusę sausos masės, augaluose – 20–35%. Baltymuose anglies masės dalis vidutiniškai yra ~ 50%, vandenilio ~ 7%, deguonies ~ 23%, azoto ~ 16%, sieros ~ 1 - 3%. Juose taip pat yra kitų cheminių elementų.

Baltymai yra gausiausios ir pagal funkcijas labai įvairios makromolekulės, kurios atlieka esminį vaidmenį formuojant ir palaikant gyvų organizmų struktūrą ir funkcijas. Baltymai gyvame organizme yra susiję su tokiais biologiniais procesais kaip ląstelių augimas, dalijimasis, dauginimasis ir vystymasis, paveldimos informacijos įgyvendinimas, raumenų susitraukimai, nervų veikla, medžiagų apykaita ir kt.

Baltymai yra didelės molekulinės masės biopolimerai, kurių struktūrinis pagrindas yra polipeptidinės grandinės, susidedančios iš aminorūgščių liekanų, sujungtų viena su kita peptidiniu ryšiu.. Hidrolizuojant susidaro aminorūgštys. Dvidešimt standartinių aminorūgščių randama baltymuose. Kiekvienai standartinei aminorūgščiai yra genetinis kodas, kurio pagalba informacija apie užkoduotą baltymą įrašoma į genus. Be dvidešimties standartinių aminorūgščių, baltymo sudėtyje yra ir kitų aminorūgščių, kurios susidaro modifikuojant standartines aminorūgštis, pastarąsias įtraukus į baltymo molekulės sudėtį. Pavyzdžiui, kolageno baltyme yra 5-hidroksilizino, kuris susidaro modifikuojant standartinę aminorūgštį liziną:

Be aminorūgščių liekanų, baltymuose gali būti ir kitų komponentų: metalų jonų, angliavandenių, lipidų, nukleino rūgščių ir kt. Baltymų įvairovę lemia ne tik jų kokybinė sudėtis, bet ir aminorūgščių likučių skaičius, t. visų pirma pagal jų kaitos molekulėje tvarką. Galima baltymų įvairovė yra neribota.

Tarp aminorūgščių liekanų baltymo molekulėje vyksta įvairios cheminės sąveikos, tai kovalentinės, joninės, vandenilio jungtys, hidrofobinės sąveikos, van der Waals jėgos.

Panagrinėkime juos išsamiau.

kovalentiniai ryšiai

Baltymų molekulėje aminorūgščių liekanos yra sujungtos viena su kita peptidas ryšį. Iš prigimties peptidinė jungtis yra kovalentinė. Jo susidarymas atsiranda dėl vienos aminorūgšties amino grupės ir kitos aminorūgšties karboksilo grupės:

Dviejų aminorūgščių sąveika susidaro dipeptidas, sudarytas atitinkamai iš dviejų aminorūgščių liekanų, esančių abiejose peptidinės jungties pusėse. Trys aminorūgštys gali būti sujungtos panašiu būdu ir, naudojant dvi peptidines jungtis, susidaro tripeptidas:

Panašiai galite gauti tetrapeptidai, pentapeptidai ir tt Jei tokiu būdu sujungta daug aminorūgščių, tada susidaro struktūra, vadinama polipeptidas. Taigi, baltymų molekulės yra ilgos polipeptidinės grandinės, kuriose aminorūgščių liekanos yra sujungtos viena su kita peptidiniais ryšiais.

Peptiduose išskiriama ypatinga struktūra - peptidų grupė. Jį sudaro deguonies, anglies, azoto ir vandenilio atomai. Visi atomai, sudarantys peptidų grupę, yra toje pačioje plokštumoje. Peptidinė jungtis tam tikru mastu turi dvigubos jungties pobūdį: aplink ją nėra laisvo sukimosi ir ji yra trumpesnė nei kitos C–N jungtys. Deguonis ir vandenilis, palyginti su peptidine jungtimi, daugiausia yra trans padėtyje.

Peptidiniai ryšiai yra labai stiprūs, jų cheminei hidrolizei reikalingos atšiaurios sąlygos; jie hidrolizuojasi tik ilgai kaitinant aukšta temperatūra rūgščioje aplinkoje. Ląstelėje peptidinius ryšius gali nutraukti esant švelnioms sąlygoms fermentai, vadinami proteazėmis arba peptidų hidrolazėmis.

Tarp cisteino likučių gali susidaryti baltymo molekulėje disulfidinės jungtys ( arba disulfidiniai tiltai):

Disulfidiniai tilteliai, kaip ir peptidiniai ryšiai, yra kovalentiniai ryšiai. Disulfidiniai tilteliai gali atsirasti tiek polipeptidinėje grandinėje, tiek tarp skirtingų polipeptidinių grandinių:

Ne visi baltymai turi disulfidines jungtis.

Įdomu žinoti! Plaukų sudėtyje yra baltymo keratino. Jo molekulėje yra didelis skaičius disulfidinės jungtys. Permė gali suteikti jūsų plaukams kitokią formą. Norėdami tai padaryti, plaukai pirmiausia suvyniojami ant suktukų, tada apdorojami redukuojančios medžiagos tirpalu, naikinančiu disulfidinius ryšius, ir pašildomi. Dėl to keratinas įgauna kitokią erdvinę struktūrą. Tada plaukai išplaunami ir apdorojami oksiduojančiu agentu, susidaro nauji disulfidiniai ryšiai. Dėl to naujai įgyta keratino struktūra stabilizuojama. Plaukai įgauna kitokią formą.

Joninės jungtys atsiranda tarp aminorūgščių liekanų, turinčių priešingus krūvius, radikalų, pavyzdžiui, tarp teigiamai įkrautos lizino liekanos amino grupės (-NH3+) ir glutamo rūgšties liekanos neigiamai įkrautos karboksilo grupės (-COO-):

Hidrofobinė sąveika

Aminorūgščių hidrofobiniai radikalai vengia sąlyčio su vandeniu, todėl linkę susijungti per vadinamąsias hidrofobines sąveikas, sudarydami tankią hidrofobinė šerdis. Tokios sąveikos galimos, pavyzdžiui, tarp izoleucino ir fenilalanino likučių:

Vandenilinės jungtys

Vandenilio jungtis baltymo molekulėje yra vykdoma tarp vienos grupės vandenilio atomo, turinčio iš dalies teigiamą krūvį, ir atomo (deguonies, azoto), turinčio iš dalies neigiamą krūvį, ir kitos grupės nepasidalintos elektronų poros. Baltymuose yra dvi vandenilinių ryšių formavimo galimybės: tarp peptidinių grupių

ir tarp šoninių polinių aminorūgščių radikalų. Kaip pavyzdį apsvarstykite vandenilio jungties susidarymą tarp aminorūgščių liekanų, turinčių hidroksilo grupes, radikalų:

Van der Waals pajėgos yra elektrostatinio pobūdžio. Jie atsiranda tarp priešingų dipolio polių. Baltymų molekulėje yra teigiamai ir neigiamai įkrautos sritys, tarp kurių atsiranda elektrostatinė trauka.

Aukščiau aptartos cheminės jungtys dalyvauja formuojant baltymų molekulių struktūrą. Peptidinių ryšių dėka susidaro polipeptidinės grandinės ir tokiu būdu a pirminė struktūra voverė. Baltymų molekulės erdvinę struktūrą daugiausia lemia vandenilis, joniniai ryšiai, van der Waals jėgos ir hidrofobinės sąveikos. Vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp peptidinių grupių, lemia antraeilis baltymų struktūra. Formavimas tretinė ir ketvirtinė struktūra atlieka vandeniliniai ryšiai, susidarantys tarp polinių aminorūgščių radikalų, joniniai ryšiai, van der Waals jėgos, hidrofobinės sąveikos. Disulfidinės jungtys dalyvauja stabilizuojant tretinę struktūrą.

Jis susidaro dėl vienos aminorūgšties COOH grupės ir gretimos aminorūgšties NH2 grupės. Peptido pavadinime visų aminorūgščių pavadinimų galūnės, išskyrus paskutinę, esančią molekulės „C“ gale, pakeičiamos į „il“. Pavyzdžiui, tetrapeptidas: valilas-asparagil-lizil-serinas

PEPTIDINĖ RYŠYS susidaro TIK DĖL ALFA-AMINŲ GRUPĖS IR KAIMYNĖS COOH-GRUPĖS, BENDROS VISoms aminorūgštims. Jei karboksilo ir amino grupės yra radikalo dalis, tada jos niekada nedalyvauja formuojant peptidinį ryšį baltymo molekulėje.

Pats peptidinis ryšys yra iš dalies dvigubas dėl laktimo-laktamo tautomerijos. Todėl sukimasis aplink jį neįmanomas, o pats jis yra pusantro karto stipresnis už paprastą kovalentinį ryšį. Paveikslėlyje parodyta, kad iš trijų kovalentinių jungčių peptido ar baltymo molekulės lazdelėje du yra paprasti ir leidžia suktis, todėl lazdelė (visa polipeptidinė grandinė) gali būti išlenkta erdvėje.

Be peptidinių ryšių, baltymo molekulėje taip pat yra kovalentiniai ryšiai DISULFIDINĖ RYŠIA.

Disulfidinė jungtis yra kovalentinė jungtis. Tačiau biologiškai jis yra daug mažiau stabilus nei peptidinė jungtis. Taip yra dėl to, kad organizme intensyviai vyksta redokso procesai. Disulfidinė jungtis gali atsirasti tarp skirtingų tos pačios polipeptidinės grandinės dalių, tada ji išlaiko šią grandinę sulenktą. Jei tarp dviejų polipeptidų susidaro disulfidinė jungtis, ji sujungia juos į vieną molekulę.

SILPNI SANTYKIŲ TIPAI

Dešimt kartų silpnesnis už kovalentinius ryšius. Silpnųjų ryšių tipai yra fizikinės ir cheminės sąveikos. Todėl jie labai jautrūs aplinkos sąlygų pokyčiams (temperatūros, terpės pH, tirpalo joninės stiprumo ir pan.).

VANDENILINIS RYŠYS- tai ryšys, atsirandantis tarp dviejų elektronneigiamų atomų dėl vandenilio atomo, kuris yra kovalentiškai sujungtas su vienu iš elektronegatyvių atomų (žr. pav.).

Vandenilio ryšys yra maždaug 10 kartų silpnesnis nei kovalentinis ryšys. Jei vandenilio ryšiai kartojasi daug kartų, jie turi didelio stiprumo polipeptidines grandines. Vandenilinės jungtys yra labai jautrios sąlygoms išorinė aplinka ir jame yra medžiagų, kurios pačios gali sudaryti tokius ryšius (pavyzdžiui, karbamidas).

JONINĖ RYŠYS- atsiranda tarp teigiamai ir neigiamai įkrautų grupių (papildomų karboksilo ir amino grupių), kurios atsiranda lizino, arginino, histidino, asparto ir glutamo rūgščių radikaluose.

HIDROFOBINĖ SĄVEIKA- nespecifinė trauka, atsirandanti baltymo molekulėje tarp hidrofobinių aminorūgščių radikalų - sukelia van der Waals jėgos ir ją papildo plūduriuojanti vandens jėga.

Peptidų nomenklatūra

Peptidinė grandinė turi vieną kryptis ir du skirtingi galai - N galas, turinčios pirmosios aminorūgšties laisvąją amino grupę, ir C galas, turinčios paskutinės aminorūgšties karboksilo grupę. Prisiminkite, kad baltymuose ir peptiduose aminorūgščių liekanos yra sujungtos grandinėje nuosekliai. Norint pavadinti konkretų peptidą, pakanka išvardyti (pradedant nuo N galo) seka jo sudedamosios aminorūgščių liekanos trijų arba vienos raidės kodu. Pavyzdžiui, aminorūgščių seka peptidinis hormonas angiotenzino II skamba taip: Asp-Arg-Val-Tur-Ile-His-Pro-Phe.

Vardinant peptidus, prie sutrumpinto aminorūgšties pavadinimo pridedama priesaga -il, išskyrus paskutinę C-galo aminorūgštį. Pavyzdžiui, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptidas skaitomas kaip srilglicilpirilalaninas.

Pasikartojančių grupių grandinė -NH-CH-CO- vadinama peptidinis stuburas. Kad ir koks būtų polipeptidinės grandinės ilgis, ji visada grindžiama molekulės šerdimi, kuri yra visiškai vienoda visiems baltymams. Aminorūgščių radikalai sėdi ant šios lazdelės kaip šoninės šakos. Šių radikalų skaičiumi, santykiu ir kaita vienas baltymas skiriasi nuo kitų. Aminorūgščių monomerai, sudarantys peptidus ir baltymus, vadinami aminorūgščių liekanomis.

Bendrosios peptidų charakteristikos.

Peptidas susideda iš 2 ar daugiau aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidiniais ryšiais. Peptidai, kuriuose yra mažiau nei 10 aminorūgščių liekanų, vadinami oligopeptidais. Peptidai, kuriuose yra daugiau nei 10 aminorūgščių liekanų, vadinami polipeptidais. Kai kuriuose mažuose baltymuose gali būti tiek pat aminorūgščių. Sąlyginė riba tarp polipeptidų ir baltymų yra 6000 molekulinės masės srityje.

Žinduolių polipeptiduose yra peptidinių jungčių, susidariusių tarp proteinogeninių aminorūgščių alfa amino grupės ir alfa karboksilo grupės. Tačiau kai kuriuose polipeptiduose gali būti kitų aminorūgščių arba proteinogeninių aminorūgščių darinių. Netipinis peptidas yra tripeptidas glutationas (gama-glutamilcisteinilglicinas), kuriame N-galinis glutamatas ir cisteinas nėra sujungti alfa-peptidine jungtimi.

Biologinis peptidų vaidmuo.

1. Peptidai yra daugelis svarbiausių žmogaus hormonų, tokių kaip gliukagonas, oksitocinas ir vazopresinas.

2. Peptidai, reguliuojantys virškinimo procesus, pavyzdžiui, gastrinas, cholecistokininas.

3. Peptidai, reguliuojantys kraujagyslių tonusą ir arterinis spaudimas pvz., angiotenzinas II, bradikininas.

4. Apetitą reguliuojantys peptidai, pavyzdžiui, leptinas, b-endorfinai.

5. Peptidai, turintys analgetinių savybių, pvz., opioidiniai peptidai (enkefalinai ir endorfinai).

6. Peptidai dalyvauja reguliuojant aukštesnį nervų aktyvumą, biocheminiuose procesuose, susijusiuose su miego, atminties, mokymosi ir kt.

7. Tripeptidas glutationas atlieka ląstelių apsaugos funkciją nuo oksidacinės pažaidos, kurią sukelia laisvieji radikalai.

medicininę reikšmę.

Peptidai naudojami kaip vaistai Pavyzdžiui, peptidai yra kai kurie antibiotikai, vaistai nuo vėžio.

Endogeninių baltymų irimo procese susidaro vidutinės molekulinės masės peptidai (SMP). Pagrindinę SMP dalį sudaro polipeptidai, kurių molekulinė masė 300-5000 D. SMP pasižymi įvairiu biologiniu aktyvumu. Fiziologinėmis sąlygomis 95% vidutinės molekulinės masės peptidų pašalinami daugiausia glomerulų filtracijos būdu.

Inkstų išskyrimo funkcijos susilpnėjimas ir nevisiškas baltymų skilimas (proteolizė) padidina SMP koncentraciją kraujo plazmoje (serume). Be to, terpės molekulių koncentracija paciento serume gali būti 8-10 kartų didesnė už normą.

SMP kaupimasis sutrikdo mikrocirkuliaciją, taip pat natrio ir kalio jonų pernešimą per membranas, slopina organizmo imuninį atsaką ir slopina daugelio fermentų veiklą. AT klinikinė praktika SMP yra apibrėžiamas kaip neblaivumo kriterijus.

Transliacija (iš lat. vertimas- vertimas) - terminas, biologijoje žymintis tokias reakcijas, dėl kurių polipeptidinės grandinės sintezė atliekama ribosomose, naudojant mRNR kaip šabloną.
Sintezės metu polipeptidinė grandinė pailgėja dėl nuoseklaus atskirų aminorūgščių liekanų pridėjimo. Norint suprasti, kaip susidaro peptidinis ryšys tarp atitinkamų aminorūgščių, būtina atsižvelgti į ribosomų ir pernešimo RNR (tRNR), dalyvaujančių vertimo procese, struktūrą.

Kiekviena ribosoma susideda iš 2 subvienetų: didelio ir mažo, kurie gali būti atskirti vienas nuo kito. Kiekviename iš šių subvienetų yra ribosomų RNR ir baltymų. Kai kurie ribosomų baltymai yra fermentai, t.y. atlieka katalizines funkcijas. Pagrindinė mažojo subvieneto funkcija yra genetinės informacijos „dekodavimas“. Jis jungiasi su mRNR ir tRNR, pernešančias aminorūgštis. Didelio subvieneto funkcija yra peptidinio ryšio tarp aminorūgščių, kurias į ribosomą atneša dvi gretimos tRNR molekulės, formavimas.

transportavimo RNR.

Pernešančios RNR molekulės yra mažos, susideda iš 70-90 nukleotidų. tRNR funkcija yra pernešti tam tikras aminorūgštis į ribosomas polipeptidinės grandinės sintezės metu, o kiekvieną aminorūgštį perneša atitinkama tRNR. Visos tRNR molekulės gali sudaryti būdingą konformaciją (erdvinį atomų išsidėstymą molekulėje) – dobilo lapų konformaciją. Tokia tRNR molekulės konformacija atsiranda dėl to, kad jos struktūroje yra daug nukleotidų (viename regione 4-7), kurie vienas kitą papildo. Tokių nukleotidų intramolekulinis poravimas dėl vandenilinių ryšių tarp komplementarių bazių susidarymo lemia tokios struktūros susidarymą. Dobilo lapo viršuje yra nukleotidų tripletas, kuris yra komplementarus mRNR kodonui, koduojančiam aminorūgštį. Šis tripletas skiriasi tRNR, turinčioms skirtingas aminorūgštis, jis koduoja konkrečią aminorūgštį, būtent tą, kurią neša ši tRNR. Jis vadinamas antikodonas .

tRNR molekulės antikodonas ir mRNR molekulės kodonas

Dobilo lapo apačioje yra vieta, kur jungiasi aminorūgštis. Taigi išeina, kad tRNR molekulė ne tik perduoda tam tikrą aminorūgštį, bet jos struktūroje yra įrašas, kad ji perneša būtent šią aminorūgštį, ir šis įrašas yra padarytas genetinio kodo kalba.

Kaip jau minėta, ribosomos geba surišti mRNR, turinčią informaciją apie sintezuojamo baltymo aminorūgščių seką, tRNR, turinčias aminorūgštis, ir galiausiai susintetintą polipeptidinę grandinę. Mažasis ribosomos subvienetas sujungia mRNR ir tRNR, turinčias pirmąją polipeptidinės grandinės aminorūgštį (dažniausiai metioniną), o po to jungiasi didelis subvienetas, sudarydamas veikiančią (darbinę) ribosomą. Ribosomos aktyvusis centras, kuriame tarp dviejų gretimų aminorūgščių susidaro peptidinis ryšys, yra išdėstytas taip, kad jame vienu metu galėtų gyventi du gretimi mRNR kodonai (tripletai). Pirmajame etape dėl kodono ir antikodono sąveikos tRNR prisijungia prie mRNR. Nes tRNR esantis antikodonas ir mRNR esantis kodonas yra vienas kitą papildantys; tarp juos sudarančių azoto bazių susidaro vandenilio ryšiai. Antrame etape prisijungimas prie antrosios tRNR molekulės gretimo kodono atliekamas panašiu būdu. Šioje stadijoje tRNR molekulės aktyviame ribosomos centre išsidėsto taip, kad pirmosios aminorūgšties liekanos -C=O grupė, kuri yra susijusi su pirmąja tRNR, yra arti laisvosios amino grupės (- NH 2) aminorūgščių liekanos, kuri yra antrosios transportavimo tRNR dalis. Taigi, dėl kodono ir antikodono sąveikos tarp nuoseklių iRNR kodonų ir juos atitinkančių tRNR antikodonų, būtent tos aminorūgštys, kurios nuosekliai užkoduotos mRNR, yra viena šalia kitos.

Aktyvus ribosomos centras, kuriame susidaro peptidinis ryšys tarp dviejų gretimų aminorūgščių

Kitame etape, kai laisva amino grupė, kuri yra naujai gautos tRNR aminorūgščių liekanos dalis, sąveikauja su pirmosios aminorūgšties aminorūgšties liekanos karboksilo grupe, tarp dviejų aminorūgščių susidaro peptidinė jungtis. rūgštys, prijungtos prie atitinkamos tRNR. Reakcija vykdoma pakeičiant, o paliekanti grupė yra pirmoji tRNR molekulė. Dėl šio pakeitimo pailgėjusi tRNR, kuri jau turi dipeptidą, yra prijungta prie ribosomos. Kad ši reakcija įvyktų, reikalingas fermentas, kuris yra didžiojo ribosomos subvieneto dalis.

Paskutiniame etape peptidas, prijungtas prie antrosios tRNR molekulės, juda iš vietos, kur ciklo pradžioje buvo surišta aminorūgštį turinti tRNR, į vietą, kur tRNR prisijungia prie gauto peptido. Kartu su sintezuotos peptidinės grandinės judėjimu ribosoma juda išilgai iRNR, o jos (ribosomos) aktyviame centre atsiranda kitas mRNR kodonas, po kurio kartojasi aukščiau aprašyti įvykiai. Baltymų sintezė atliekama su didelis greitis 100 aminorūgščių peptidas susintetinamas maždaug per 1 minutę.

Ribosoma juda išilgai gijinės mRNR molekulės, kai vyksta polipeptidinės grandinės surinkimas. Vienoje mRNR molekulėje vienu metu gali išsidėstyti kelios ribosomos, ir kiekviena iš jų sintezuoja šios tRNR koduojamą polipeptidinę grandinę, todėl susidaro polisomos : Ribosomos, suvertos ant mRNR grandinės. Kuo toliau ribosoma keliauja iRNR grandine, tuo ilgiau bus sintetinamas baltymo molekulės fragmentas. Baltymų sintezė baigiasi, kai ribosoma pasiekia mRNR molekulės galą, o po to ribosoma su naujai susintetintu baltymu palieka mRNR molekulę (žr. paveikslėlį žemiau). Signalą, kad polipeptidinės grandinės sintezė baigta, duoda trys specialūs kodonai, vienas iš kurių yra galinėje mRNR molekulės dalyje. Skaityti informaciją iš mRNR molekulės galima tik viena kryptimi.

Baltymų sintezės procesas

Naujai susidaręs polipeptidinės grandinės galas sintezės metu dar gali prisijungti prie specialių baltymų palydovai , kuris užtikrins teisingą jo formavimą, o vėliau siunčiamas į Golgi aparatą, iš kurio baltymas transportuojamas į vietą, kur jis veiks. Iš iRNR ir susintetintos polipeptidinės grandinės išsilaisvinusi ribosoma skyla į subvienetus, po kurių didelis subvienetas vėl gali kontaktuoti su mažuoju ir suformuoti aktyvią ribosomą, galinčią sintetinti naują (arba tą patį) baltymą.

Kaip jau sakiau anksčiau, bet koks sintezės procesas, kurio metu iš paprastesnių molekulių susidaro sudėtingesnės molekulės, yra vykdomas naudojant energiją. Baltymų biosintezė – tai visa grandinė reakcijų, kurioms reikalinga energija. Pavyzdžiui, vienos aminorūgšties prijungimui prie tRNR reikia dviejų ATP molekulės makroerginių ryšių energijos. Be to, kuriant vieną peptidinį ryšį sunaudojama kitos makroerginės jungties energija. Taigi, baltymo molekulėje susiformuojant vienai peptidinei ryšiai, išeikvojamas energijos kiekis, sukauptas trijuose ATP molekulių makroerginiuose ryšiuose.