1. KOVALENT BAĞLAR - sıradan güçlü kimyasal bağlar.

a) peptit bağı

b) disülfid bağı

2. KOVALENT OLMAYAN (ZAYIF) BAĞ TÜRLERİ - ilgili yapıların fiziksel ve kimyasal etkileşimleri. Geleneksel bir kimyasal bağdan onlarca kat daha zayıf. Fiziksel ve kimyasal çevre koşullarına çok duyarlıdırlar. Spesifik değildirler, yani birbirleriyle kesin olarak tanımlanmış kimyasal gruplar değil, çok çeşitli kimyasal gruplar, ancak belirli gereksinimleri karşılar.

a) Hidrojen bağı

b) İyonik bağ

c) Hidrofobik etkileşim

PEPTİT BAĞLANTISI.

Bir amino asidin COOH grubu ve komşu amino asidin NH2 grubu nedeniyle oluşur. Peptit adına, molekülün “C” ucunda yer alan sonuncusu hariç tüm amino asitlerin adlarının sonları “il” olarak değişir.

Tetrapeptid: valil-asparagil-lisil-serin

PEPTİT BAĞI SADECE ALFA-AMİN GRUBU VE TÜM AMİNO ASİTLER İÇİN ORTAK BİR MOLEKÜL FRAGMANININ KOMŞU COOH GRUBU NEDENİYLE oluşur!!! Karboksil ve amino grupları radikalin bir parçasıysa, o zaman bunlar asla(!) bir protein molekülünde peptit bağı oluşumuna katılmazlar.

Herhangi bir protein, onlarca, yüzlerce ve bazen binden fazla amino asit kalıntısı içeren uzun dalsız bir polipeptit zinciridir. Ancak polipeptit zinciri ne kadar uzun olursa olsun, her zaman tüm proteinler için kesinlikle aynı olan molekülün çekirdeğine dayanır. Her polipeptit zinciri, bir serbest terminal amino grubu içeren bir N-ucuna ve bir terminal serbest karboksil grubu tarafından oluşturulan bir C-ucuna sahiptir. Amino asit radikalleri bu çubuğa yan dallar gibi oturur. Bu radikallerin sayısı, oranı ve değişimi ile bir protein diğerinden farklıdır. Peptit bağının kendisi, laktim-laktam tautomerizmi nedeniyle kısmen çifttir. Bu nedenle, etrafında dönmesi imkansızdır ve kendisi sıradan bir kovalent bağdan bir buçuk kat daha güçlüdür. Şekil, bir peptit veya protein molekülünün çubuğundaki her üç kovalent bağdan ikisinin basit olduğunu ve dönmeye izin verdiğini, dolayısıyla çubuğun (tüm polipeptit zinciri) uzayda bükülebileceğini göstermektedir.

Peptit bağı oldukça güçlü olmasına rağmen, kimyasal olarak nispeten kolay bir şekilde yok edilebilir - proteini güçlü bir asit veya alkali solüsyonda 1-3 gün kaynatarak.

Peptit bağlarına ek olarak, bir protein molekülündeki kovalent bağlar ayrıca şunları içerir: DİSÜLFİT BAĞI.

Sistein, disülfid bağlarının oluşması nedeniyle radikalde bir SH grubuna sahip bir amino asittir.

Bir disülfid bağı, bir kovalent bağdır. Ancak biyolojik olarak peptit bağından çok daha az kararlıdır. Bunun nedeni, redoks işlemlerinin vücutta yoğun bir şekilde meydana gelmesidir. arasında bir disülfid bağı oluşabilir. farklı bölümler aynı polipeptit zincirinin, daha sonra bu zinciri bükülmüş durumda tutar. İki polipeptit arasında bir disülfid bağı oluşursa, bunları bir molekülde birleştirir.

(1) ve (2) bir dipeptit (iki amino asitten oluşan bir zincir) ve bir su molekülü oluşur. Aynı şemaya göre, ribozom ayrıca daha uzun amino asit zincirleri üretir: polipeptitler ve proteinler. Bir proteinin "yapı taşları" olan farklı amino asitler, R radikalinde farklılık gösterir.

Peptit bağı özellikleri

Herhangi bir amid durumunda olduğu gibi, bir peptit bağında, kanonik yapıların rezonansı nedeniyle, karbonil grubu karbon ve azot atomu arasındaki C-N bağı kısmen çift karaktere sahiptir:

Bu, özellikle uzunluğunun 1.33 angstroma düşmesiyle kendini gösterir:

Bu, aşağıdaki özelliklere yol açar:

• 4 bağ atomu (C, N, O ve H) ve 2 α-karbon aynı düzlemdedir. α-karbonlardaki R-grupları amino asitler ve hidrojenler bu düzlemin dışındadır.
• H ve Ö peptit bağında ve ayrıca iki amino asidin a-karbonları trans-oryantasyonludur (trans-izomer daha kararlıdır). Tüm doğal proteinlerde ve peptitlerde meydana gelen L-amino asitler durumunda, R-grupları da yön değiştirmiştir.
• etrafında dön C-N bağlantıları zor, CC bağı etrafında dönüş mümkündür.

Bağlantılar

Wikimedia Vakfı. 2010 .

Diğer sözlüklerde "Peptit bağının" ne olduğunu görün:

- (CO NH) peptit ve protein moleküllerinde bir amino asidin amino grubunu diğerinin karboksil grubuna bağlayan kimyasal bir bağ ... Büyük Ansiklopedik Sözlük

Peptit bağı- - Amino asitlerin amino ve karboksil grupları arasında dehidrasyon reaksiyonu sonucu oluşan amid bağı (NHCO)... Biyokimyasal Terimlerin Kısa Sözlüğü

Peptit bağı- Bir amino asidin alfa amino grubu ile başka bir amino asidin alfa karboksil grubu arasındaki kovalent bağ Biyoteknoloji konuları EN peptit bağı … Teknik Çevirmenin El Kitabı

Peptit bağı- * peptit bağı * peptit bağı, bir molekülün α amino grubu ile başka bir molekülün α karboksil grubunun birleşiminden kaynaklanan, iki amino asit arasındaki kovalent bir bağ, suyu uzaklaştırırken ... Genetik. ansiklopedik sözlük

PEPTİT BAĞI- kimya. CO NH bağı, protein ve peptit moleküllerindeki amino asitlerin karakteristiğidir. not bazılarında bulunur. organik bileşikler. Hidrolizi sırasında serbest bir karboksil grubu ve bir amino grubu oluşur ... Büyük Politeknik Ansiklopedisi

Amit bağının türü; bir amino asidin amino grubunun (NH2) ? karboksil grubu (COOH) diğer amino asitler. Proteinlerdeki ve peptitlerdeki C (O) NH grubu, keto-enol tautomerizm durumundadır (varlığı ... ... Biyolojik ansiklopedik sözlük

- (СО NH), peptit ve protein moleküllerinde bir amino asidin amino grubunu diğerinin karboksil grubuna bağlayan kimyasal bir bağ. * * * PEPTİT BAĞLARI PEPTİT BAĞLARI (CO NH), bir amino asidin amino grubunu birbirine bağlayan kimyasal bir bağ ... ... ansiklopedik sözlük

Peptit bağı İki amino asidin α karboksil ve α amino grupları arasında oluşan bir tür amid bağı. (

§ 7. PROTEİNLER HAKKINDA GENEL KAVRAMLAR

Proteinler veya proteinler (Yunancadan çevrilmiş olarak “ilk” veya “en önemli” anlamına gelir) tüm hücrelerde bulunur. Hayvanlarda, bitkilerde -% 20 - 35 kuru kütlenin yaklaşık yarısını oluştururlar. Proteinlerde ortalama olarak karbonun kütle oranı ~ %50, hidrojen ~ %7, oksijen ~ %23, nitrojen ~ %16, kükürt ~ %1 - 3'tür. Ayrıca başka kimyasal elementler de içerirler.

Proteinler, canlı organizmaların yapı ve işlevlerinin oluşumunda ve korunmasında temel bir rol oynayan, işlevler açısından en çok sayıda ve son derece çeşitli makromoleküllerdir. Canlı bir organizmadaki proteinler, hücrelerin büyümesi, bölünmesi, çoğaltılması ve gelişmesi, kalıtsal bilgilerin uygulanması, kas kasılmaları, sinir aktivitesi, metabolizma vb. Gibi biyolojik süreçlerle ilişkilidir.

Proteinler, yapısal temeli, bir peptit bağı ile birbirine bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan polipeptit zincirleri olan yüksek moleküler ağırlıklı biyopolimerlerdir.. Hidrolize edildiğinde amino asitler oluşur. Proteinlerde yirmi standart amino asit bulunur. Her standart amino asit için, kodlanmış protein hakkındaki bilgilerin genlere kaydedildiği bir genetik kod vardır. Yirmi standart amino aside ek olarak, proteinin bileşiminde başka amino asitler de bulunur; bunlar, standart amino asitlerin protein molekülünün bileşimine dahil edildikten sonra modifikasyonu sonucu oluşur. Örneğin, kolajen proteini, standart amino asit lizinin modifikasyonunun bir sonucu olarak oluşan 5-hidroksilisin içerir:

Amino asit kalıntılarına ek olarak, proteinler başka bileşenler de içerebilir: metal iyonları, karbonhidratlar, lipidler, nükleik asitler, vb. Proteinlerin çeşitliliği sadece niteliksel bileşimleriyle değil, aynı zamanda amino asit kalıntılarının sayısıyla da belirlenir ve her şeyden önce moleküldeki değişim sırasına göre. Proteinlerin potansiyel çeşitliliği sınırsızdır.

Bir protein molekülündeki amino asit kalıntıları arasında çeşitli kimyasal etkileşimler vardır, bunlar kovalent, iyonik, hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler, van der Waals kuvvetleridir.

Onları daha ayrıntılı olarak ele alalım.

kovalent bağlar

Bir protein molekülünde amino asit kalıntıları birbirine bağlanır. peptit bağ. Doğası gereği, peptit bağı kovalenttir. Oluşumu, bir amino asidin amino grubu ve başka bir amino asidin karboksil grubu nedeniyle oluşur:

İki amino asidin etkileşimi aşağıdakileri üretir: dipeptit peptit bağının her iki tarafında bulunan sırasıyla iki amino asit kalıntısından oluşur. Üç amino asit benzer şekilde bağlanabilir ve iki peptit bağı kullanılarak tripeptit:

Benzer şekilde, alabilirsiniz tetrapeptidler, pentapeptidler vb. Bu şekilde çok sayıda amino asit bağlanırsa, o zaman bir yapı denir. polipeptit. Dolayısıyla protein molekülleri, amino asit kalıntılarının peptit bağları ile birbirine bağlandığı uzun polipeptit zincirleridir.

Peptitlerde özel bir yapı ayırt edilir - peptit grubu. Oksijen, karbon, azot ve hidrojen atomlarından oluşur. Bir peptit grubu oluşturan tüm atomlar aynı düzlemdedir. Peptit bağı bir dereceye kadar çift bağ karakterine sahiptir: etrafında serbest dönüş yoktur ve diğer C-N bağlarından daha kısadır. Peptit bağına göre oksijen ve hidrojen ağırlıklı olarak trans konumundadır.

Peptit bağları çok güçlüdür ve kimyasal hidrolizleri için zorlu koşullar gerekir; sadece uzun süreli ısıtma ile hidrolize olurlar. yüksek sıcaklıklar asidik bir ortamda. Hücrede peptit bağları, proteazlar veya peptit hidrolazlar adı verilen enzimler tarafından hafif koşullar altında kırılabilir.

Bir protein molekülündeki sistein kalıntıları arasında Disülfür bağları ( veya disülfid köprüleri):

Peptid bağları gibi disülfid köprüleri de kovalent bağlardır. Disülfid köprüleri hem bir polipeptit zinciri içinde hem de farklı polipeptit zincirleri arasında meydana gelebilir:

Tüm proteinlerde disülfid bağları yoktur.

Bilmek ilginç! Saç keratin proteini içerir. Molekülünün içerdiği çok sayıda Disülfür bağları. Perma saçınıza farklı bir şekil verebilir. Bunu yapmak için, saç önce bukle maşalarına sarılır, daha sonra disülfit bağlarını yok eden bir indirgeyici madde çözeltisi ile muamele edilir ve ısıtılır. Sonuç olarak, keratin farklı bir uzaysal yapı kazanır. Daha sonra saç yıkanır ve oksitleyici bir madde ile muamele edilir ve yeni disülfid bağları oluşturulur. Sonuç olarak, yeni kazanılan keratin yapısı stabilize olur. Saç farklı bir şekil alır.

İyonik bağlar örneğin, lizin tortusunun pozitif yüklü amino grubu (-NH3+) ile glutamik asit tortusunun negatif yüklü karboksil grubu (-COO-) arasında, zıt yüklere sahip amino asit tortularının radikalleri arasında ortaya çıkar:

hidrofobik etkileşimler

Amino asitlerin hidrofobik radikalleri su ile temastan kaçınır ve bu nedenle hidrofobik etkileşimler olarak adlandırılan etkileşimler yoluyla bir araya gelme eğilimi gösterirler. hidrofobik çekirdek. Bu tür etkileşimler, örneğin izolösin ve fenilalanin kalıntıları arasında mümkündür:

Hidrojen bağları

Bir protein molekülündeki hidrojen bağı, kısmen pozitif yüke sahip bir grubun hidrojen atomu ile kısmen negatif yüke sahip bir atom (oksijen, nitrojen) ile başka bir grubun paylaşılmamış elektron çifti arasında gerçekleştirilir. Proteinlerde hidrojen bağlarının oluşumu için iki seçenek vardır: peptit grupları arasında

ve polar amino asitlerin yan radikalleri arasında. Örnek olarak, hidroksil grupları içeren amino asit kalıntılarının radikalleri arasında bir hidrojen bağı oluşumunu düşünün:

Van der Waals kuvvetleri doğada elektrostatiktir. Dipolün zıt kutupları arasında ortaya çıkarlar. Bir protein molekülünde, aralarında elektrostatik çekimin meydana geldiği pozitif ve negatif yüklü bölgeler vardır.

Yukarıda tartışılan kimyasal bağlar, protein moleküllerinin yapısının oluşumunda yer alır. Peptit bağları sayesinde polipeptit zincirleri oluşur ve böylece bir Birincil yapı sincap. Bir protein molekülünün uzaysal organizasyonu esas olarak hidrojen, iyonik bağlar, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkileşimler tarafından belirlenir. Peptit grupları arasında meydana gelen hidrojen bağları, ikincil protein yapısı. oluşum üçüncül ve dördüncül yapı polar amino asitlerin radikalleri, iyonik bağlar, van der Waals kuvvetleri, hidrofobik etkileşimler arasında oluşan hidrojen bağları ile gerçekleştirilir. Disülfid bağları, üçüncül yapının stabilizasyonunda yer alır.

Bir amino asidin COOH grubu ve komşu amino asidin NH2 grubu nedeniyle oluşur. Peptit adına, molekülün “C” ucunda yer alan son amino asit dışındaki tüm amino asitlerin adlarının sonları “il” olarak değiştirilir. Örneğin tetrapeptid: valil-asparagil-lisil-serin

PEPTİT BAĞI SADECE ALFA-AMİN GRUBU VE TÜM AMİNO ASİTLER İÇİN ORTAK BİR MOLEKÜL FRAGMANININ KOMŞU COOH GRUBU NEDENİYLE oluşur. Karboksil ve amino grupları radikalin bir parçasıysa, o zaman bunlar asla bir protein molekülünde peptit bağı oluşumuna katılmazlar.

Peptit bağının kendisi, laktim-laktam tautomerizmi nedeniyle kısmen çifttir. Bu nedenle, etrafında dönmesi imkansızdır ve kendisi geleneksel bir kovalent bağdan bir buçuk kat daha güçlüdür. Şekil, bir peptit veya protein molekülünün çubuğundaki her üç kovalent bağdan ikisinin basit olduğunu ve dönmeye izin verdiğini, dolayısıyla çubuğun (tüm polipeptit zinciri) uzayda bükülebileceğini göstermektedir.

Peptit bağlarına ek olarak, bir protein molekülündeki kovalent bağlar ayrıca şunları içerir: DİSÜLFİT BAĞI.

Bir disülfid bağı, bir kovalent bağdır. Ancak biyolojik olarak peptit bağından çok daha az kararlıdır. Bunun nedeni, redoks işlemlerinin vücutta yoğun bir şekilde meydana gelmesidir. Aynı polipeptit zincirinin farklı kısımları arasında bir disülfid bağı oluşabilir, bu zinciri bükülmüş durumda tutar. İki polipeptit arasında bir disülfid bağı oluşursa, bunları bir molekülde birleştirir.

ZAYIF İLİŞKİ TÜRLERİ

Kovalent bağlardan on kat daha zayıf. Zayıf bağ türleri fizikokimyasal etkileşimlerdir. Bu nedenle, çevresel koşullardaki (sıcaklık, ortamın pH'ı, çözeltinin iyonik gücü vb.) değişikliklere karşı çok hassastırlar.

HİDROJEN BAĞI- bu, elektronegatif atomlardan birine kovalent olarak bağlı olan hidrojen atomu nedeniyle iki elektronegatif atom arasında oluşan bir bağdır (şekle bakınız).

Bir hidrojen bağı, bir kovalent bağdan yaklaşık 10 kat daha zayıftır. Hidrojen bağları birçok kez tekrarlanırsa, yüksek mukavemetli polipeptit zincirleri tutarlar. Hidrojen bağları koşullara çok duyarlıdır. dış ortam ve içinde kendileri bu tür bağları oluşturabilen maddelerin varlığı (örneğin, üre).

İYONİK BAĞ- lizin, arginin, histidin, aspartik ve glutamik asitlerin radikallerinde oluşan pozitif ve negatif yüklü gruplar (ek karboksil ve amino grupları) arasında oluşur.

HİDROFOBİK ETKİLEŞİM- bir protein molekülünde hidrofobik amino asit radikalleri arasında meydana gelen spesifik olmayan çekim - van der Waals kuvvetlerinden kaynaklanır ve suyun kaldırma kuvveti ile desteklenir.

peptit terminolojisi

Peptit zincirinde bir tane vardır. yön ve iki farklı uç - N-ucu ilk amino asidin serbest amino grubunu taşıyan ve C-terminali son amino asidin karboksil grubunu taşıyan. Proteinlerde ve peptitlerde amino asit kalıntılarının sırayla bir zincire bağlandığını hatırlayın. Spesifik bir peptidi adlandırmak için listelemek yeterlidir (N-ucundan başlayarak) sıraüç harfli veya tek harfli bir kodda kurucu amino asit kalıntıları. Örneğin, amino asit dizisi peptit hormonu anjiyotensin II aşağıdaki gibidir: Asp-Arg-Val-Tur-Ile-His-Pro-Phe.

Peptidleri adlandırırken, son C-terminal amino asit hariç, amino asidin kısaltılmış adına -il soneki eklenir. Örneğin, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptid, srilglisilprililalanin olarak okunur.

Tekrar eden gruplar zinciri -NH-CH-CO- denir peptit omurgası. Polipeptit zincirinin uzunluğu ne olursa olsun, her zaman tüm proteinler için kesinlikle aynı olan molekülün çekirdeğine dayanır. Amino asit radikalleri bu çubuğa yan dallar gibi oturur. Bu radikallerin sayısı, oranı ve değişimi ile bir protein diğerinden farklıdır. Peptidleri ve proteinleri oluşturan amino asit monomerlerine amino asit kalıntıları denir.

Peptitlerin genel özellikleri.

Bir peptit, peptit bağlarıyla bağlanmış 2 veya daha fazla amino asit kalıntısından oluşur. 10'dan az amino asit kalıntısı içeren peptitlere oligopeptitler denir. 10'dan fazla amino asit kalıntısı içeren peptitlere polipeptitler denir. Bazı küçük proteinler aynı sayıda amino asit içerebilir. Polipeptitler ve proteinler arasındaki koşullu sınır, 6000 moleküler ağırlık bölgesinde yer alır.

Memeli polipeptitleri, proteinojenik amino asitlerin alfa amino grubu ile alfa karboksil grubu arasında oluşan peptit bağlarını içerir. Bununla birlikte, bazı polipeptitler, diğer amino asitleri veya proteinojenik amino asitlerin türevlerini içerebilir. Atipik bir peptit, N-terminal glutamat ve sisteinin bir alfa-peptid bağı ile bağlanmadığı tripeptid glutatyondur (gama-glutamilsisteinilglisin).

Peptitlerin biyolojik rolü.

1. Peptitler, glukagon, oksitosin ve vazopressin gibi en önemli insan hormonlarının çoğudur.

2. Sindirim süreçlerini düzenleyen peptitler, örneğin gastrin, kolesistokinin.

3. Vasküler tonu düzenleyen peptitler ve atardamar basıncıörneğin anjiyotensin II, bradikinin.

4. İştahı düzenleyen peptitler, örneğin leptin, b-endorfinler.

5. Opioid peptitler (enkefalinler ve endorfinler) gibi analjezik özelliklere sahip peptitler.

6. Uyku, hafıza, öğrenme vb. mekanizmalarla ilişkili biyokimyasal süreçlerde daha yüksek sinir aktivitesinin düzenlenmesinde yer alan peptitler.

7. Tripeptid glutatyon, hücreleri serbest radikallerin oksidatif hasarından koruma işlevini yerine getirir.

tıbbi önemi.

Peptitler şu şekilde kullanılır: ilaçlarÖrneğin, peptitler bazı antibiyotikler, antikanser ilaçlarıdır.

Endojen proteinlerin parçalanma sürecinde orta moleküler ağırlıklı peptitler (SMP'ler) oluşur. SMP'lerin ana kısmı, moleküler ağırlığı 300-5000 D olan polipeptitlerle temsil edilir. SMP'lerin çeşitli biyolojik aktiviteleri vardır. Fizyolojik koşullar altında, orta moleküler ağırlıklı peptitlerin %95'i esas olarak glomerüler filtrasyon ile uzaklaştırılır.

Böbreklerin boşaltım fonksiyonunun zayıflaması ve proteinlerin eksik parçalanması (proteoliz), kan plazmasındaki (serum) SMP konsantrasyonunda bir artışa yol açar. Ayrıca, hastanın serumundaki ortam moleküllerinin konsantrasyonu, normdan 8-10 kat daha yüksek olabilir.

SMP'nin birikmesi, mikrosirkülasyonun bozulmasına, ayrıca sodyum ve potasyum iyonlarının membranlardan taşınmasına, vücudun bağışıklık tepkisinin baskılanmasına ve bir dizi enzimin aktivitesinin inhibisyonuna yol açar. AT klinik uygulama SMP, intoksikasyon için bir kriter olarak tanımlanır.

Yayın (lat. tercüme- çeviri) - biyolojide, bir polipeptit zincirinin sentezinin bir şablon olarak mRNA kullanılarak ribozomlarda gerçekleştirildiği bu tür reaksiyonları belirten bir terim.
Sentez sırasında, tek tek amino asit kalıntılarının ardışık olarak eklenmesinin bir sonucu olarak polipeptit zinciri uzar. Karşılık gelen amino asitler arasında bir peptit bağı oluşumunun nasıl gerçekleştiğini anlamak için, translasyon sürecinde yer alan ribozomların ve transfer RNA'larının (tRNA'ların) yapısını dikkate almak gerekir.

Her ribozom, birbirinden ayrılabilen büyük ve küçük olmak üzere 2 alt birimden oluşur. Bu alt birimlerin her biri ribozomal RNA ve protein içerir. Bazı ribozomal proteinler enzimlerdir, yani. katalitik işlevleri yerine getirir. Küçük alt birimin ana işlevi, genetik bilginin "kodunun çözülmesidir". Amino asitleri taşıyan mRNA ve tRNA'yı bağlar. Büyük alt birimin işlevi, iki komşu tRNA molekülü tarafından ribozoma getirilen amino asitler arasında bir peptit bağının oluşmasıdır.

taşıma RNA'sı.

Transfer RNA molekülleri küçüktür, 70-90 nükleotitten oluşurlar. tRNA'nın işlevi, polipeptit zincirinin sentezi sırasında belirli amino asitleri ribozomlara aktarmaktır, her amino asit karşılık gelen tRNA tarafından aktarılır. Tüm tRNA molekülleri, karakteristik bir konformasyon (bir moleküldeki atomların uzaysal düzenlemesi) - yonca yaprağı konformasyonu oluşturabilir. tRNA molekülünün bu yapısı, yapısının birbirini tamamlayan önemli sayıda (bir bölgede 4-7) nükleotid içermesi nedeniyle ortaya çıkar. Tamamlayıcı bazlar arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle bu tür nükleotitlerin molekül içi eşleşmesi, böyle bir yapının oluşumuna yol açar. Yonca yaprağının tepesinde, amino asidi kodlayan mRNA kodonunu tamamlayıcı olan üçlü bir nükleotit bulunur. Bu üçlü, farklı amino asitler taşıyan tRNA'lar için farklıdır, tam olarak bu tRNA'nın taşıdığı belirli bir amino asidi kodlar. O aradı antikodon .

tRNA molekülü antikodonu ve mRNA molekülü kodonu

Yonca yaprağının tabanında amino asidin bağlandığı bir bölge vardır. Böylece tRNA molekülünün sadece belirli bir amino asidi transfer etmekle kalmayıp, yapısında bu amino asidi transfer ettiğine dair bir kayıt olduğu ve bu kaydın genetik kodun dilinde yapıldığı ortaya çıkıyor.

Daha önce de belirtildiği gibi, ribozomlar sentezlenen proteinin amino asit dizisi, amino asitleri taşıyan tRNA'lar ve son olarak sentezlenen polipeptit zinciri hakkında bilgi taşıyan mRNA'yı bağlayabilirler. Ribozomun küçük alt birimi, polipeptit zincirinin ilk amino asidini (genellikle metiyonin) taşıyan mRNA ve tRNA'ya bağlanır, ardından büyük alt birim, işleyen (çalışan) bir ribozom oluşturmak üzere bağlanır. İki bitişik amino asit arasında bir peptit bağının oluşturulduğu ribozomun aktif merkezi, iki komşu mRNA kodonunun (üçüz) aynı anda içinde bulunabileceği şekilde tasarlanmıştır. İlk aşamada, kodon ve antikodon arasındaki etkileşim nedeniyle tRNA, mRNA'ya bağlanır. Çünkü tRNA'da bulunan antikodon ve mRNA'da bulunan kodon tamamlayıcıdır; onları oluşturan azotlu bazlar arasında hidrojen bağları oluşur. İkinci aşamada, ikinci tRNA molekülünün komşu kodonuna bağlanma benzer şekilde gerçekleştirilir. Bu aşamada ribozomun aktif merkezindeki tRNA molekülleri, birinci tRNA ile ilişkili olan birinci amino asit kalıntısının -C=O grubu serbest amino grubuna yakın olacak şekilde düzenlenir (- NH 2) ikinci taşıma tRNA'sının parçası olan amino asit kalıntısı. Bu nedenle, ardışık mRNA kodonları ve bunlara karşılık gelen tRNA antikodonları arasındaki kodon-antikodon etkileşimi nedeniyle, tam olarak mRNA'da sırayla kodlanan amino asitler yan yana yer alır.

İki bitişik amino asit arasında bir peptit bağı oluşumunun gerçekleştiği ribozomun aktif merkezi

Bir sonraki aşamada, yeni gelen tRNA'nın amino asit kalıntısının bir parçası olan serbest amino grubu, ilk amino asidin amino asit kalıntısının karboksil grubu ile etkileşime girdiğinde, iki amino arasında bir peptit bağı oluşur. karşılık gelen tRNA'ya bağlı asitler. Ayrılan grup ilk tRNA molekülü iken, reaksiyon ikame ile gerçekleştirilir. Bu ikamenin bir sonucu olarak, zaten dipeptidi taşıyan uzun tRNA, ribozoma bağlanır. Bu reaksiyonun gerçekleşmesi için ribozomun büyük alt biriminin bir parçası olan bir enzim gereklidir.

Son aşamada, ikinci tRNA molekülüne bağlanan peptit, döngünün başında amino asidi içeren tRNA'nın bağlandığı yerden, tRNA'nın ortaya çıkan peptite bağlandığı bölgeye hareket eder. Sentezlenen peptit zincirinin hareketiyle eşzamanlı olarak, ribozom mRNA boyunca hareket ederken, bir sonraki mRNA kodonu (ribozom) aktif merkezinde belirir, ardından yukarıda açıklanan olaylar tekrarlanır. Protein sentezi ile gerçekleştirilir. yüksek hız 100 amino asitlik bir peptit yaklaşık 1 dakikada sentezlenir.

Polipeptit zincirinin montajı gerçekleşirken ribozom filamentli mRNA molekülü boyunca hareket eder. Bir mRNA molekülü üzerinde aynı anda birkaç ribozom yer alabilir ve bunların her biri bu tRNA tarafından kodlanan polipeptit zincirini sentezler ve oluşumu ile sonuçlanır. polisomlar : Bir mRNA dizisine dizilmiş ribozomlar. Ribozom mRNA zinciri boyunca ne kadar ileri giderse, protein molekülünün parçası o kadar uzun sentezlenecektir. Protein sentezi, ribozom mRNA molekülünün sonuna ulaştığında sona erer, ardından yeni sentezlenen proteine ​​sahip ribozom, mRNA molekülünü terk eder (aşağıdaki şekle bakın). Polipeptit zincirinin sentezinin tamamlandığı sinyali, biri mRNA molekülünün terminal kısmında bulunan üç özel kodon tarafından verilir. Bir mRNA molekülünden bilgi okumak sadece bir yönde mümkündür.

Protein sentezi süreci

Polipeptit zincirinin yeni oluşan ucu, sentez sırasında hala özel proteinlere bağlanabilir. refakatçiler , doğru şekillendirmesini sağlayacak ve daha sonra proteinin çalışacağı yere taşındığı Golgi aparatına gönderilir. mRNA'dan ve sentezlenen polipeptit zincirinden kurtulan ribozom, alt birimlere parçalanır, ardından büyük alt birim tekrar küçük olanla temas edebilir ve yeni (veya aynı) bir proteini sentezleyebilen aktif bir ribozom oluşturur.

Daha önce de söylediğim gibi, daha basit moleküllerden daha karmaşık moleküllerin oluşmasıyla sonuçlanan herhangi bir füzyon işlemi, enerji harcanarak gerçekleştirilir. Protein biyosentezi, enerji gerektiren bütün bir reaksiyonlar zinciridir. Dolayısıyla, örneğin, bir amino asidin tRNA'ya bağlanması, ATP molekülünün iki makroerjik bağının enerjisini gerektirir. Ek olarak, bir peptit bağının oluşumu, başka bir makroerjik bağın enerjisini kullanır. Böylece bir protein molekülünde bir peptit bağının oluşumu sırasında, ATP moleküllerinin üç makroerjik bağında depolanan enerji miktarı harcanır.