1. KOVALENTNE VEZE – obične jake kemijske veze.

a) peptidna veza

b) disulfidna veza

2. NEKOVALENTNE (SLABE) VRSTE VEZA - fizikalne i kemijske interakcije srodnih struktura. Desetke puta slabiji od konvencionalne kemijske veze. Vrlo su osjetljivi na fizikalne i kemijske uvjete okoline. One su nespecifične, odnosno međusobno se ne spajaju strogo definirane kemijske skupine, već širok raspon kemijskih skupina, ali koji ispunjavaju određene zahtjeve.

a) Vodikova veza

b) Ionska veza

c) Hidrofobna interakcija

PEPTIDNA VEZA.

Nastaje zbog COOH skupine jedne aminokiseline i NH 2 skupine susjedne aminokiseline. U nazivu peptida, završeci naziva svih aminokiselina, osim posljednje smještene na "C" kraju molekule, mijenjaju se u "il"

Tetrapeptid: valil-asparagil-lizil-serin

PEPTIDNA VEZA nastaje SAMO ZAHVALJUJUĆI ALFA-AMIN GRUPI I SUSJEDNOJ COOH-GRUPI FRAGMENTA MOLEKULE ZAJEDNIČKOG SVIM AMINOKISELINAMA!!! Ako su karboksilne i amino skupine dio radikala, onda oni nikada(!) ne sudjeluju u stvaranju peptidne veze u proteinskoj molekuli.

Svaki protein je dugi nerazgranati polipeptidni lanac koji sadrži desetke, stotine, a ponekad i više od tisuću aminokiselinskih ostataka. Ali bez obzira na to koliko je dug polipeptidni lanac, on se uvijek temelji na jezgri molekule, koja je apsolutno ista za sve proteine. Svaki polipeptidni lanac ima N-kraj koji sadrži slobodnu terminalnu amino skupinu i C-kraj formiran od terminalne slobodne karboksilne skupine. Radikali aminokiselina sjede na ovoj šipki poput bočnih grana. Po broju, omjeru i izmjeni ovih radikala jedan se protein razlikuje od drugoga. Sama peptidna veza je djelomično dvostruka zbog laktim-laktamske tautomerije. Stoga je rotacija oko nje nemoguća, a sama je jedan i pol puta jača od obične kovalentne veze. Slika pokazuje da su od svake tri kovalentne veze u štapiću molekule peptida ili proteina dvije jednostavne i dopuštaju rotaciju, pa se štapić (cijeli polipeptidni lanac) može savijati u prostoru.

Iako je peptidna veza prilično jaka, može se relativno lako uništiti kemijskim putem – kuhanjem proteina u jakoj otopini kiseline ili lužine 1-3 dana.

Osim peptidnih veza, kovalentne veze u proteinskoj molekuli također uključuju DISULFIDNA VEZA.

Cistein je aminokiselina koja ima SH skupinu u radikalu, zbog koje se stvaraju disulfidne veze.

Disulfidna veza je kovalentna veza. Međutim, biološki je mnogo manje stabilna od peptidne veze. To je zbog činjenice da se redoks procesi intenzivno odvijaju u tijelu. Disulfidna veza može nastati između različite sekcije istog polipeptidnog lanca, tada održava ovaj lanac u savijenom stanju. Ako se između dva polipeptida pojavi disulfidna veza, ona ih spaja u jednu molekulu.

(1) i (2) nastaju dipeptid (lanac dviju aminokiselina) i molekula vode. Prema istoj shemi, ribosom stvara i duže lance aminokiselina: polipeptide i proteine. Različite aminokiseline koje su "građevni blokovi" proteina razlikuju se u R radikalu.

Svojstva peptidne veze

Kao i kod svih amida, u peptidnoj vezi, zbog rezonancije kanonskih struktura, C-N veza između ugljika karbonilne skupine i atoma dušika djelomično ima dvostruki karakter:

To se posebno očituje u smanjenju njegove duljine na 1,33 angstroma:

To dovodi do sljedećih svojstava:

• 4 atoma veze (C, N, O i H) i 2 α-ugljika nalaze se u istoj ravnini. R-skupine aminokiselina i vodika na α-ugljiku su izvan ove ravnine.
• H i O u peptidnoj vezi, kao i α-ugljici dviju aminokiselina su transorijentirani (trans-izomer je stabilniji). U slučaju L-aminokiselina, koje se pojavljuju u svim prirodnim proteinima i peptidima, R-skupine su također transorijentirane.
• vrtjeti se okolo C-N veze teško, moguća je rotacija oko C-C veze.

Linkovi

Zaklada Wikimedia. 2010. godine.

Pogledajte što je "peptidna veza" u drugim rječnicima:

- (CO NH) kemijska veza koja povezuje amino skupinu jedne aminokiseline s karboksilnom skupinom druge u peptidnim i proteinskim molekulama ... Veliki enciklopedijski rječnik

peptidna veza- - amidna veza (NHCO), nastala između amino i karboksilnih skupina aminokiselina kao rezultat reakcije dehidracije ... Sažeti rječnik biokemijskih pojmova

peptidna veza- Kovalentna veza između alfa amino skupine jedne aminokiseline i alfa karboksilne skupine druge aminokiseline Biotehnološke teme EN peptidna veza … Tehnički prevoditeljski priručnik

Peptidna veza- * peptidna veza * peptidna veza kovalentna veza između dvije aminokiseline koja nastaje kombinacijom α amino skupine jedne molekule s α karboksilnom skupinom druge molekule, uz uklanjanje vode ... Genetika. enciklopedijski rječnik

PEPTIDNA VEZA- kem. CO NH veza, karakteristična za aminokiseline u proteinskim i peptidnim molekulama. P. s. nalazi u nekim drugim. organski spojevi. Tijekom njegove hidrolize nastaju slobodna karboksilna skupina i amino skupina ... Velika politehnička enciklopedija

Vrsta amidne veze; nastaje kao rezultat interakcije amino skupine (NH2) jedne aminokiseline s? karboksilna skupina (COOH) ostale aminokiseline. C(O)NH skupina u proteinima i peptidima je u stanju keto-enolne tautomerije (postojanje ... ... Biološki enciklopedijski rječnik

- (SO NH), kemijska veza koja povezuje amino skupinu jedne aminokiseline s karboksilnom skupinom druge u peptidnim i proteinskim molekulama. * * * PEPTIDNA VEZA PEPTIDNA VEZA (CO NH), kemijska veza koja povezuje amino skupinu jedne aminokiseline ... ... enciklopedijski rječnik

Peptidna veza Vrsta amidne veze, formirane između α karboksilnih i α amino skupina dviju aminokiselina. (

§ 7. OPĆI POJMOVI O PROTEINIMA

Proteini, odnosno proteini (u prijevodu s grčkog znači "prvi", ili "najvažniji"), prisutni su u svim stanicama. U životinjama oni čine oko polovicu suhe mase, u biljkama - 20 - 35%. U proteinima je maseni udio ugljika u prosjeku ~ 50%, vodika ~ 7%, kisika ~ 23%, dušika ~ 16%, sumpora ~ 1 - 3%. Sadrže i druge kemijske elemente.

Proteini su najbrojnije i funkcionalno iznimno raznolike makromolekule koje imaju temeljnu ulogu u formiranju i održavanju strukture i funkcija živih organizama. Proteini u živom organizmu povezani su s takvim biološkim procesima kao što su rast, dioba, reprodukcija i razvoj stanica, provedba nasljednih informacija, mišićne kontrakcije, živčana aktivnost, metabolizam itd.

Proteini su biopolimeri visoke molekularne težine, čija strukturna osnova su polipeptidni lanci koji se sastoje od aminokiselinskih ostataka međusobno povezanih peptidnom vezom.. Prilikom hidrolizacije nastaju aminokiseline. Dvadeset standardnih aminokiselina nalazi se u proteinima. Za svaku standardnu ​​aminokiselinu postoji genetski kod, uz pomoć kojeg se informacije o kodiranom proteinu bilježe u genima. Osim dvadeset standardnih aminokiselina, u sastavu proteina nalaze se i druge aminokiseline koje nastaju kao rezultat modifikacije standardnih aminokiselina nakon što su potonje uključene u sastav proteinske molekule. Na primjer, protein kolagena sadrži 5-hidroksilizin, koji nastaje kao rezultat modifikacije standardne aminokiseline lizina:

Osim aminokiselinskih ostataka, proteini mogu sadržavati i druge komponente: metalne ione, ugljikohidrate, lipide, nukleinske kiseline itd. Raznolikost proteina određena je ne samo njihovim kvalitativnim sastavom, već i brojem aminokiselinskih ostataka, te prije svega redoslijedom njihove izmjene u molekuli. Potencijalna raznolikost proteina je neograničena.

Postoje različite kemijske interakcije između aminokiselinskih ostataka u proteinskoj molekuli, to su kovalentne, ionske, vodikove veze, hidrofobne interakcije, van der Waalsove sile.

Razmotrimo ih detaljnije.

kovalentne veze

U molekuli proteina aminokiselinski ostaci su međusobno povezani peptid veza. Po prirodi je peptidna veza kovalentna. Njegov nastanak nastaje zbog amino skupine jedne aminokiseline i karboksilne skupine druge aminokiseline:

Interakcija dviju aminokiselina proizvodi dipeptid, koji se sastoje od dva aminokiselinska ostatka smještena s obje strane peptidne veze. Tri aminokiseline mogu se povezati na sličan način i pomoću dvije peptidne veze formirati tripeptid:

Slično tome, možete dobiti tetrapeptidi, pentapeptidi itd. Ako je na ovaj način povezan veći broj aminokiselina, tada se stvara struktura tzv polipeptid. Dakle, proteinske molekule su dugi polipeptidni lanci u kojima su aminokiselinski ostaci međusobno povezani peptidnim vezama.

U peptidima se razlikuje posebna struktura - peptidna skupina. Tvore ga atomi kisika, ugljika, dušika i vodika. Svi atomi koji tvore peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini. Peptidna veza u određenoj mjeri ima karakter dvostruke veze: oko nje nema slobodne rotacije i kraća je od ostalih C–N veza. Kisik i vodik u odnosu na peptidnu vezu pretežno su u trans položaju.

Peptidne veze su vrlo jake, a za njihovu kemijsku hidrolizu potrebni su oštri uvjeti; hidroliziraju samo produljenim zagrijavanjem na visoke temperature u kiseloj sredini. U stanici se peptidne veze mogu prekinuti pod blagim uvjetima pomoću enzima koji se nazivaju proteaze ili peptidne hidrolaze.

Između ostataka cisteina u molekuli proteina može se formirati disulfidne veze ( ili disulfidni mostovi):

Disulfidni mostovi, kao i peptidne veze, su kovalentne veze. Disulfidni mostovi mogu se pojaviti i unutar polipeptidnog lanca i između različitih polipeptidnih lanaca:

Nemaju svi proteini disulfidne veze.

Zanimljivo znati! Kosa sadrži protein keratin. Njegova molekula sadrži veliki broj disulfidne veze. Trajna može vašoj kosi dati drugačiji oblik. Da biste to učinili, kosa se najprije namota na uvijače, zatim se tretira otopinom redukcijskog sredstva koje uništava disulfidne veze i zagrijava. Kao rezultat toga, keratin dobiva drugačiju prostornu strukturu. Zatim se kosa opere i tretira oksidirajućim sredstvom, te se stvaraju nove disulfidne veze. Kao rezultat, stabilizira se novostečena keratinska struktura. Kosa poprima drugačiji oblik.

Ionske veze nastaju između radikala aminokiselinskih ostataka koji imaju suprotne naboje, na primjer, između pozitivno nabijene amino skupine (-NH3+) lizinskog ostatka i negativno nabijene karboksilne skupine (-COO-) ostatka glutaminske kiseline:

Hidrofobne interakcije

Hidrofobni radikali aminokiselina izbjegavaju kontakt s vodom i stoga se nastoje spojiti kroz takozvane hidrofobne interakcije, tvoreći gustu hidrofobna jezgra. Takve interakcije moguće su, na primjer, između ostataka izoleucina i fenilalanina:

Vodikove veze

Vodikova veza u molekuli proteina odvija se između atoma vodika jedne skupine koji ima djelomično pozitivan naboj i atoma (kisik, dušik) koji ima djelomično negativan naboj i nepodijeljeni elektronski par druge skupine. Kod proteina postoje dvije mogućnosti stvaranja vodikovih veza: između peptidnih skupina

te između bočnih radikala polarnih aminokiselina. Kao primjer, razmotrite stvaranje vodikove veze između radikala aminokiselinskih ostataka koji sadrže hidroksilne skupine:

Van der Waalsove sile su elektrostatičke prirode. Nastaju između suprotnih polova dipola. U molekuli proteina postoje pozitivno i negativno nabijena područja između kojih dolazi do elektrostatskog privlačenja.

Gore spomenute kemijske veze sudjeluju u formiranju strukture proteinskih molekula. Zahvaljujući peptidnim vezama nastaju polipeptidni lanci i tako a primarna struktura vjeverica. Prostorna organizacija proteinske molekule određena je uglavnom vodikom, ionskim vezama, van der Waalsovim silama i hidrofobnim interakcijama. Vodikove veze koje se javljaju između peptidnih skupina određuju sekundarni struktura proteina. Formiranje tercijarna i kvartarna struktura provode vodikove veze nastale između radikala polarnih aminokiselina, ionske veze, van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije. Disulfidne veze sudjeluju u stabilizaciji tercijarne strukture.

Nastaje zbog COOH skupine jedne aminokiseline i NH2 skupine susjedne aminokiseline. U nazivu peptida, završeci imena svih aminokiselina, osim posljednje koja se nalazi na "C" kraju molekule, mijenjaju se u "il". Na primjer, tetrapeptid: valil-asparagil-lizil-serin

PEPTIDNA VEZA nastaje SAMO ZAHVALJUJUĆI ALFA-AMINSKOJ SKUPINI I SUSJEDNOJ COOH-SKUPINI FRAGMENTA MOLEKULE ZAJEDNIČKOG SVIM AMINOKISELINAMA. Ako su karboksilne i amino skupine dio radikala, onda oni nikada ne sudjeluju u stvaranju peptidne veze u proteinskoj molekuli.

Sama peptidna veza je djelomično dvostruka zbog laktim-laktamske tautomerije. Stoga je rotacija oko nje nemoguća, a sama je jedan i pol puta jača od obične kovalentne veze. Slika pokazuje da su od svake tri kovalentne veze u štapiću molekule peptida ili proteina dvije jednostavne i dopuštaju rotaciju, pa se štapić (cijeli polipeptidni lanac) može savijati u prostoru.

Osim peptidnih veza, kovalentne veze u proteinskoj molekuli također uključuju DISULFIDNA VEZA.

Disulfidna veza je kovalentna veza. Međutim, biološki je mnogo manje stabilna od peptidne veze. To je zbog činjenice da se redoks procesi intenzivno odvijaju u tijelu. Disulfidna veza može se pojaviti između različitih dijelova istog polipeptidnog lanca, a zatim održava ovaj lanac u savijenom stanju. Ako se između dva polipeptida pojavi disulfidna veza, ona ih spaja u jednu molekulu.

SLABI TIPOVI ODNOSA

Deset puta slabiji od kovalentnih veza. Vrste slabih veza su fizikalno-kemijske interakcije. Zbog toga su vrlo osjetljivi na promjene u uvjetima okoline (temperatura, pH medija, ionska jakost otopine i tako dalje).

VODIKOVA VEZA- ovo je veza koja se javlja između dva elektronegativna atoma zahvaljujući atomu vodika, koji je kovalentno povezan s jednim od elektronegativnih atoma (vidi sliku).

Vodikova veza je oko 10 puta slabija od kovalentne veze. Ako se vodikove veze ponavljaju mnogo puta, tada drže polipeptidne lance velike čvrstoće. Vodikove veze su vrlo osjetljive na uvjete vanjsko okruženje i prisutnost u njemu tvari koje su same sposobne stvoriti takve veze (na primjer, urea).

IONSKA VEZA- javlja se između pozitivno i negativno nabijenih skupina (dodatne karboksilne i amino skupine) koje se javljaju u radikalima lizina, arginina, histidina, asparaginske i glutaminske kiseline.

HIDROFOBNA INTERAKCIJA- nespecifična privlačnost koja se javlja u proteinskoj molekuli između hidrofobnih radikala aminokiselina - uzrokovana je van der Waalsovim silama i dopunjena uzgonskom silom vode.

Nomenklatura peptida

Peptidni lanac ima jedan smjer i dva različita kraja - N-kraj, koji nosi slobodnu amino skupinu prve aminokiseline, i C-kraj, koji nosi karboksilnu skupinu posljednje aminokiseline. Podsjetimo se da su u proteinima i peptidima aminokiselinski ostaci povezani u lanac sekvencijalno. Za imenovanje određenog peptida dovoljno je navesti (počevši od N-kraja) podslijed njegovi sastavni aminokiselinski ostaci u troslovnom ili jednoslovnom kodu. Na primjer, slijed aminokiselina peptidni hormon angiotenzin Il glasi ovako: Asp-Arg-Val-Tur-Ile-His-Pro-Phe.

Kod imenovanja peptida uz skraćeni naziv aminokiseline dodaje se nastavak -il, osim za posljednju C-terminalnu aminokiselinu. Na primjer, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptid se čita kao srilglicilprililalanin.

Lanac ponavljajućih skupina -NH-CH-CO- naziva se peptidna okosnica. Bez obzira na duljinu polipeptidnog lanca, on se uvijek temelji na jezgri molekule, koja je apsolutno ista za sve proteine. Radikali aminokiselina sjede na ovoj šipki poput bočnih grana. Po broju, omjeru i izmjeni ovih radikala jedan se protein razlikuje od drugoga. Monomeri aminokiselina koji čine peptide i proteine ​​nazivaju se aminokiselinski ostaci.

Opće karakteristike peptida.

Peptid se sastoji od 2 ili više aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama. Peptidi koji sadrže manje od 10 aminokiselinskih ostataka nazivaju se oligopeptidi. Peptidi koji sadrže više od 10 aminokiselinskih ostataka nazivaju se polipeptidi. Neki mali proteini mogu sadržavati isti broj aminokiselina. Uvjetna granica između polipeptida i proteina leži u području molekulske težine 6000.

Polipeptidi sisavaca sadrže peptidne veze nastale između alfa amino skupine i alfa karboksilne skupine proteinogenih aminokiselina. Međutim, neki polipeptidi mogu sadržavati druge aminokiseline ili derivate proteinogenih aminokiselina. Atipični peptid je tripeptid glutation (gama-glutamilcisteinilglicin), u kojem N-terminalni glutamat i cistein nisu povezani alfa-peptidnom vezom.

Biološka uloga peptida.

1. Peptidi su mnogi od najvažnijih ljudskih hormona, poput glukagona, oksitocina i vazopresina.

2. Peptidi koji reguliraju procese probave, na primjer, gastrin, kolecistokinin.

3. Peptidi koji reguliraju vaskularni tonus i arterijski tlak npr. angiotenzin II, bradikinin.

4. Peptidi koji reguliraju apetit, na primjer, leptin, b-endorfini.

5. Peptidi s analgetskim svojstvima, kao što su opioidni peptidi (enkefalini i endorfini).

6. Peptidi uključeni u regulaciju više živčane aktivnosti, u biokemijskim procesima povezanim s mehanizmima spavanja, pamćenja, učenja itd.

7. Tripeptid glutation ima funkciju zaštite stanica od oksidativnog oštećenja slobodnim radikalima.

medicinski značaj.

Peptidi se koriste kao lijekovi Na primjer, peptidi su neki antibiotici, lijekovi protiv raka.

U procesu razgradnje endogenih proteina nastaju peptidi srednje molekularne mase (SMP). Glavni dio SMP-a predstavljaju polipeptidi molekularne težine 300-5000 D. SMP-i imaju različite biološke aktivnosti. U fiziološkim uvjetima, 95% peptida srednje molekularne težine uklanja se uglavnom glomerularnom filtracijom.

Slabljenje ekskretorne funkcije bubrega i nepotpuna razgradnja proteina (proteoliza) dovode do povećanja koncentracije SMP u plazmi (serumu) krvi. Štoviše, koncentracija srednjih molekula u serumu pacijenta može biti 8-10 puta veća od norme.

Nakupljanje SMP-a dovodi do poremećaja mikrocirkulacije, kao i transporta iona natrija i kalija kroz membrane, potiskivanja imunološkog odgovora organizma i inhibicije aktivnosti niza enzima. NA klinička praksa SMP je definiran kao kriterij za intoksikaciju.

Emitiranje (od lat. prijevod- prijevod) - pojam koji u biologiji označava takve reakcije kao rezultat kojih se sinteza polipeptidnog lanca provodi u ribosomima koristeći mRNA kao predložak.
Tijekom sinteze, polipeptidni lanac se produljuje kao rezultat sekvencijalnog dodavanja pojedinačnih aminokiselinskih ostataka. Da bismo razumjeli kako se odvija stvaranje peptidne veze između odgovarajućih aminokiselina, potrebno je razmotriti strukturu ribosoma i prijenosnih RNA (tRNA) uključenih u proces prevođenja.

Svaki ribosom sastoji se od 2 podjedinice: velike i male, koje se mogu odvojiti jedna od druge. Svaka od ovih podjedinica sadrži ribosomsku RNA i protein. Neki ribosomski proteini su enzimi, tj. obavljaju katalitičke funkcije. Glavna funkcija male podjedinice je "dekodiranje" genetskih informacija. Veže mRNA i tRNA koje nose aminokiseline. Funkcija velike podjedinice je stvaranje peptidne veze između aminokiselina koje u ribosom unose dvije susjedne molekule tRNA.

transportna RNA.

Molekule prijenosne RNA su male, sastoje se od 70-90 nukleotida. Funkcija tRNA je prijenos određenih aminokiselina u ribosome tijekom sinteze polipeptidnog lanca, pri čemu se svaka aminokiselina prenosi odgovarajućom tRNA. Sve molekule tRNA mogu formirati karakterističnu konformaciju (prostorni raspored atoma u molekuli) – konformaciju djeteline. Ova konformacija molekule tRNA nastaje jer njezina struktura sadrži značajan broj nukleotida (4-7 u jednoj regiji) koji su međusobno komplementarni. Intramolekularno sparivanje takvih nukleotida zbog stvaranja vodikovih veza između komplementarnih baza dovodi do nastanka takve strukture. Na vrhu lista djeteline nalazi se triplet nukleotida koji je komplementaran mRNA kodonu koji kodira aminokiselinu. Ovaj triplet je drugačiji za tRNA koje nose različite aminokiseline, on kodira specifičnu aminokiselinu, točno onu koju ova tRNA nosi. On je pozvan antikodon .

antikodon molekule tRNA i kodon molekule mRNA

Na dnu lista djeteline nalazi se mjesto na koje se veže aminokiselina. Dakle, ispada da molekula tRNA ne samo da prenosi određenu aminokiselinu, već u njenoj strukturi postoji zapis da prenosi baš tu aminokiselinu, a taj zapis je napravljen jezikom genetskog koda.

Kao što je već spomenuto, ribosomi mogu vezati mRNA koja nosi informacije o sekvenci aminokiselina sintetiziranog proteina, tRNA koje nose aminokiseline i, konačno, sintetizirani polipeptidni lanac. Mala podjedinica ribosoma veže mRNA i tRNA koje nose prvu aminokiselinu polipeptidnog lanca (obično metionin), nakon čega se velika podjedinica veže u funkcionalni (radni) ribosom. Aktivno središte ribosoma, gdje se stvara peptidna veza između dvije susjedne aminokiseline, raspoređeno je tako da se u njemu mogu istovremeno nalaziti dva susjedna mRNA kodona (tripleta). U prvoj fazi, zbog interakcije kodona i antikodona, tRNA se veže na mRNA. Jer antikodon koji se nalazi na tRNA i kodon koji se nalazi na mRNA su komplementarni; vodikove veze stvaraju se između dušičnih baza koje ih čine. U drugom stupnju se na sličan način provodi vezanje na susjedni kodon druge molekule tRNA. U ovoj fazi molekule tRNA u aktivnom središtu ribosoma raspoređene su na takav način da je -C=O skupina prvog aminokiselinskog ostatka, koji je povezan s prvom tRNA, blizu slobodne amino skupine (- NH 2) aminokiselinskog ostatka koji je dio druge transportne tRNA. Dakle, zbog interakcije kodon-antikodon između uzastopnih mRNA kodona i njihovih odgovarajućih tRNA antikodona, upravo one aminokiseline koje su sekvencijalno kodirane u mRNA nalaze se jedna do druge.

Aktivni centar ribosoma, u kojem se odvija stvaranje peptidne veze između dvije susjedne aminokiseline.

U sljedećoj fazi, kada slobodna amino skupina, koja je dio aminokiselinskog ostatka novopridošle tRNA, stupi u interakciju s karboksilnom skupinom aminokiselinskog ostatka prve aminokiseline, stvara se peptidna veza između dvije aminokiseline. kiseline vezane na odgovarajuću tRNA. Reakcija se odvija supstitucijom, a odlazeća skupina je prva molekula tRNA. Kao rezultat ove supstitucije, produljena tRNA, koja već nosi dipeptid, vezana je za ribosom. Da bi se ova reakcija dogodila, potreban je enzim, koji je dio velike podjedinice ribosoma.

U posljednjoj fazi, peptid vezan na drugu molekulu tRNA kreće se od mjesta gdje je tRNA koja sadrži aminokiselinu bila vezana na početku ciklusa do mjesta gdje se tRNA veže za nastali peptid. Istodobno s kretanjem sintetiziranog peptidnog lanca, ribosom se kreće duž mRNA, dok se sljedeći kodon mRNA pojavljuje u njegovom (ribosomskom) aktivnom središtu, nakon čega se gore opisani događaji ponavljaju. Sinteza proteina se provodi sa velika brzina, peptid od 100 aminokiselina sintetizira se za oko 1 minutu.

Ribosom se pomiče duž vlaknaste molekule mRNA dok se odvija sklapanje polipeptidnog lanca. Na jednoj molekuli mRNA može se istovremeno nalaziti nekoliko ribosoma, a svaki od njih sintetizira polipeptidni lanac kodiran ovom tRNA, što rezultira stvaranjem polisomi : Ribosomi nanizani na lanac mRNA. Što dalje ribosom putuje duž lanca mRNA, to će se sintetizirati duži fragment proteinske molekule. Sinteza proteina završava kada ribosom dođe do kraja molekule mRNA, nakon čega ribosom s novosintetiziranim proteinom napušta molekulu mRNA (vidi sliku ispod). Signal da je sinteza polipeptidnog lanca završena daju tri posebna kodona od kojih se jedan nalazi u terminalnom dijelu molekule mRNA. Čitanje informacija s molekule mRNA moguće je samo u jednom smjeru.

Proces sinteze proteina

Novonastali kraj polipeptidnog lanca još se može vezati na posebne proteine ​​tijekom sinteze pratioci , koji će osigurati njegovo pravilno stiliziranje, a zatim se šalje u Golgijev aparat, odakle se protein transportira do mjesta gdje će raditi. Ribosom, koji se oslobodio mRNA i sintetiziranog polipeptidnog lanca, raspada se na podjedinice, nakon čega velika podjedinica ponovno može stupiti u kontakt s malom i formirati aktivni ribosom sposoban sintetizirati novi (ili isti) protein.

Kao što sam ranije rekao, svaki proces fuzije koji rezultira stvaranjem složenijih molekula iz jednostavnijih molekula provodi se uz utrošak energije. Biosinteza proteina je cijeli lanac reakcija koje troše energiju. Na primjer, za vezanje jedne aminokiseline na tRNA potrebna je energija dviju makroergičkih veza molekule ATP. Osim toga, stvaranje jedne peptidne veze koristi energiju druge makroergičke veze. Dakle, tijekom stvaranja jedne peptidne veze u molekuli proteina, troši se količina energije pohranjena u trima makroergičkim vezama molekula ATP-a.