Hemoglobin insan yaşamı için gerekli bir proteindir, başlıca oksijenin hücrelere ve dokulara taşınması olan bir dizi işlevi yerine getirir. Her biri kendi özelliklerine sahip birkaç hemoglobin formu vardır.

Protein içeriğine göre türler

İnsan hemoglobin formunun protein içeriğine bağlı olarak iki tip vardır. Bunlar fizyolojik ve anormaldir.

Fizyolojik tipteki hemoglobin formları, insan yaşamının belirli aşamalarında ortaya çıkar. Ancak, bir dizi amino asidin globine yanlış yerleştirilmesi durumunda patolojik olanlar oluşur.

forma göre temel

İnsan vücudunda mevcut olabilir:

1. Oksihemoglobin. Bu madde oksijen molekülleri ile etkileşime girer. Atardamarların kanında bulunur, bu nedenle zengin bir kırmızı renge sahiptir.
2. Karboksihemoglobin. Bu tip protein, karbondioksit molekülleri ile etkileşime girer. Sunulan moleküller, karbondioksitin çıkarıldığı ve oksijenin hemoglobin ile doyurulduğu akciğer dokularına nüfuz eder. Bu tür proteinlerde bulunur. venöz kan, daha koyu bir renge ve daha fazla yoğunluğa sahip olduğu için.
3. Methemoglobin. Bu, çeşitli kimyasal maddelerle etkileşime giren bir maddedir. Hemoglobinin patolojik formu ve bu maddenin miktarındaki bir artış, vücudun zehirlenmesini gösterebilir, dokuların oksijen doygunluğunun ihlali söz konusudur.
4. miyoglobin. Kırmızı kan hücrelerinin tam teşekküllü bir analogu olarak işlev görür. Temel fark, yalnızca bu proteinin bulunduğu yerin kalp kası olmasıdır. Kaslar hasar gördüğünde, miyoglobin kan dolaşımına girer ve ardından böbreklerin çalışması nedeniyle vücuttan atılır. Ancak, dokularının ölümüne neden olabilecek böbrek tübülünün tıkanma olasılığı vardır. Bu gibi durumlarda, dokularda böbrek yetmezliği ve oksijen eksikliği oluşumu dışlanmaz.

Diğer hemoglobin türleri

Çeşitli bilgi kaynaklarında, aşağıdaki hemoglobin formları da ayırt edilir:

1. Glikozlanmış hemoglobin. Bu form, ayrılmaz bir glikoz ve protein bileşiğidir. Bu tür glikoz kanda uzun süre hareket edebilir, bu nedenle şeker seviyelerini tespit etmek için kullanılır.
2. cenin. Yaşamın ilk birkaç gününde bir embriyonun veya yeni doğmuş bir bebeğin kanında bir tür hemoglobin bulunur. Oksijen transferi açısından aktif türler arasında yer alır, çevrenin etkisi altında hızlı tahribatlara maruz kalır.
3. Sülfhemoglobin. Sunulan protein türü, büyük miktarda tüketildiğinde kanda oluşur. ilaçlar. Kural olarak, bu proteinin içeriği %10'u geçmez.
4. Dishemoglobin. Proteini işlevlerini yerine getirme yeteneğinden tamamen mahrum bırakan bu tür bağlarla oluşur. Bu, bu tür hemoglobinin kan yoluyla ek bir madde şeklinde taşınacağını gösterir. Bir süre sonra dalak tarafından işlenecektir. Normal sağlık durumunda, bu madde her insanın vücudunda bulunur, ancak bu tür bağların insidansı daha sık hale gelirse, kanın vücutta taşınmasıyla ilgili organların artan yoğunlukta çalışması gerekecektir. ki bunlar daha çabuk tükenecek ve yıpranacaktır.

Hemoglobinin patolojik formları

Ayrı bir grup öne çıkıyor:

• D-Pencap;

Hemoglobin D-Pencap formu, adını Pencap, Hindistan ve Pakistan'daki geniş dağılımı nedeniyle almıştır. Proteinin kökeni, sıtmanın Asya'nın çeşitli yerlerinde yayılmasından kaynaklanıyordu. İstatistiklere göre, bu protein toplam patolojik vaka sayısının% 55'inde bulunur. hemoglobin formları.

Hemoglobin S, Batı Afrika'da beş ayrı mutasyonun bir sonucu olarak oluşmuştur.

Protein C, hemoglobinin en yaygın yapısal varyantlarından biridir. Bu proteine ​​​​sahip olan insanlar hemolitik anemi denilen bir durumdan muzdarip olabilirler.

Hemoglobin H, alfa talasemi gibi ciddi bir hastalığın gelişimini tetikler.

Ana Fonksiyonlar

Hemoglobinin formları ve türevlerinden bağımsız olarak, bu madde aşağıdaki işlevlere sahiptir:

1. Oksijen taşınması. Bir kişi hava kütlelerini soluduğunda, oksijen molekülleri akciğerlerin dokularına nüfuz eder ve oradan diğer dokulara ve hücrelere geçerler. Hemoglobin, oksijen moleküllerini birbirine bağlar ve onları taşır. Bu fonksiyon ihlal edilirse, beynin işleyişi için çok tehlikeli olan oksijen eksikliği meydana gelir.
2. Karbondioksitin taşınması. Bu durumda, hemoglobin zaten karbon dioksit moleküllerini bağlar ve sonra onları taşır.
3. Asitlik seviyelerini koruyun. Kanda karbondioksit birikmesi ile asitleşmesi gözlenir. Karbondioksit moleküllerinin sürekli olarak uzaklaştırılması gerektiğinden, buna kategorik olarak izin verilemez.

Normal performans

Doktorların insan vücudundaki normal hemoglobin formlarını belirlemesi için testler yapılır.

İnsanların kanındaki serbest hemoglobin oranının farklı Çağlar aşağıdakilere sahip olabilir:

• 18 yaşın üzerindeki erkekler - 120 ila 150 g / l;
• 18 yaşın üzerindeki kadınlar - 110 ila 130 g / l;
• 18 - 200 g / l'nin altındaki yeni doğanlar ve çocuklar.

Kandaki serbest hemoglobin miktarındaki bir artış veya azalma, proteinin başka bir forma geçişini tetikleyebilir - patolojik.

Miktarını stabilize etmek için bir dizi yöntem belirtilmiştir, bu nedenle test sonuçları aşılan veya azaltılmış bir oran gösteriyorsa, derhal bir doktora danışmalısınız. Çok sayıda farklı hemoglobin formunun varlığından dolayı, vücutta neyin mevcut olduğunu yalnızca laboratuvardaki profesyonel bir doktor belirleyebilir. tespit etmek mümkün olur biyokimyasal analiz kan.

Hemoglobin, kendileri kromoproteinlerin bir alt türü olan ve ikiye ayrılan hemoprotein protein grubunun bir parçasıdır. enzimatik olmayan proteinler (hemoglobin, miyoglobin) ve enzimler (sitokromlar, katalaz, peroksidaz). Protein olmayan kısımları hemdir - bir porfirin halkası (4 pirol halkasından oluşur) ve Fe2+ iyonları içeren bir yapıdır. Demir, porfirin halkasına iki koordinasyon ve iki kovalent bağ ile bağlanır.

Hemoglobinin yapısı

Hemoglobin A'nın yapısı

Hemoglobin, 4 hem içeren protein alt birimi içeren bir proteindir. Kendi aralarında, protomerler hidrofobik, iyonik, hidrojen bağları ile bağlanırken, keyfi olarak değil, belirli bir alanda - temas yüzeyi ile etkileşime girerler. Bu süreç oldukça spesifiktir, temas aynı anda onlarca noktada gerçekleşir. tamamlayıcılık ilkesine göre. Etkileşim, zıt yüklü gruplar, hidrofobik bölgeler ve protein yüzeyindeki düzensizlikler tarafından gerçekleştirilir.

Normal hemoglobindeki protein alt birimleri, çeşitli polipeptit zincir tipleri ile temsil edilebilir: α, β, γ, δ, ε, ξ (sırasıyla, Yunanca - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Hemoglobin molekülü şunları içerir: iki zincirler iki farklı şekiller.

Heme, önce bir kalıntı yoluyla bir protein alt birimine bağlanır. histidin demir koordinasyon bağı, ikincisi, hidrofobik bağlar pirol halkaları ve hidrofobik amino asitler. Heme, zincirinin "cebinde" olduğu gibi bulunur ve heme içeren bir protomer oluşur.

Normal hemoglobin formları

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

• HbP ( ilkel) - ilkel hemoglobin, 2ξ- ve 2ε-zincirleri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur,
• HbF( cenin) - fetal hemoglobin, 2α- ve 2γ-zincirleri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır,
• HbA ( yetişkin) - yetişkin hemoglobini, oran %98'dir, 2α- ve 2β-zincirleri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin %80'idir,
• HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2α- ve 2δ zincirleri içerir,
• HbO 2 - oksihemoglobin, oksijen akciğerlere bağlandığında oluşur, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 94-98'idir,
• HbCO 2 - karbohemoglobin, karbondioksit dokulara bağlandığında oluşur, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının% 15-20'sini oluşturur.

Hemoglobinin patolojik formları

HbS orak hücre hemoglobinidir.

MetHb- methemoglobin, demir yerine demir iyonu içeren bir hemoglobin formu. Bu form, O2 molekülü ve heme Fe2+'nın etkileşimi sırasında kendiliğinden oluşur, ancak genellikle hücrenin enzimatik kapasitesi onu geri yüklemek için yeterlidir. Sülfonamidlerin kullanımı, sodyum nitrit ve gıda nitratlarının kullanımı, askorbik asit yetersizliği ile Fe 2+'nın Fe 3+'ya geçişi hızlanır. ortaya çıkan metHb oksijen bağlayamaz ve doku hipoksisi oluşur. Klinikte Fe 3+'dan Fe 2+'ya geri kazandırmak için, askorbik asit ve metilen mavisi.

Hb-CO - karboksihemoglobin, solunan havada CO (karbon monoksit) varlığında oluşur. Kanda sürekli olarak düşük konsantrasyonlarda bulunur, ancak oranı koşullara ve yaşam tarzına bağlı olarak değişebilir.

Hemoglobin(Hb olarak kısaltılır), omurgalıların kırmızı kan hücrelerinde bulunan, demir içeren, oksijen taşıyan bir metalloproteindir.

Hemoglobin ana kan proteinidir

Hemoglobin, 4 hem içeren protein alt birimi içeren bir proteindir. Kendi aralarında, protomerler, tamamlayıcılık ilkesine göre hidrofobik, iyonik, hidrojen bağları ile bağlanır. Aynı zamanda, keyfi olarak değil, belirli bir alanda - temas yüzeyinde - etkileşime girerler. Bu süreç oldukça spesifiktir, temas, tamamlayıcılık ilkesine göre düzinelerce noktada aynı anda gerçekleşir. Etkileşim, zıt yüklü gruplar, hidrofobik bölgeler ve protein yüzeyindeki düzensizlikler tarafından gerçekleştirilir.

Normal hemoglobindeki protein alt birimleri, çeşitli polipeptit zincir tipleri ile temsil edilebilir: α, β, γ, δ, ε, ξ (sırasıyla, Yunanca - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Hemoglobin molekülü iki farklı tipte iki zincir içerir.

Hem protein alt birimine, ilk olarak, demir koordinasyon bağı ile histidin kalıntısı yoluyla ve ikinci olarak, pirol halkalarının ve hidrofobik amino asitlerin hidrofobik bağları yoluyla bağlanır. Heme, zincirinin "cebinde" olduğu gibi bulunur ve heme içeren bir protomer oluşur.

Normal hemoglobin formları

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

• HbP - ilkel hemoglobin, 2 ξ- ve 2 ε-zinciri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur;
• HbF - fetal hemoglobin, 2 α- ve 2 γ-zinciri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır;
• HbA - yetişkin hemoglobini, oran% 98'dir, 2 α- ve 2 β-zincirleri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin% 80'idir;
• HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2 α- ve 2 δ zinciri içerir;
• HbO 2 - oksihemoglobin, oksijen akciğerlere bağlandığında oluşur, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 94-98'idir;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, karbondioksit dokulara bağlandığında oluşur, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının% 15-20'sini oluşturur.

Hemoglobinin patolojik formları

• HbS - orak hücreli hemoglobin;
• MetHb - methemoglobin, iki değerlikli yerine ferrik demir iyonu içeren bir hemoglobin formu. Bu form genellikle kendiliğinden oluşur, bu durumda hücrenin enzimatik kapasitesi onu eski haline getirmek için yeterlidir. Sülfonamidlerin kullanımı, sodyum nitrit ve gıda nitratlarının kullanımı, askorbik asit yetersizliği ile Fe 2+'nın Fe 3+'ya geçişi hızlanır. Ortaya çıkan metHb oksijeni bağlayamaz ve doku hipoksisi oluşur. Klinikte demir iyonlarını eski haline getirmek için askorbik asit ve metilen mavisi kullanılır;
• Hb-CO - karboksihemoglobin, solunan havada CO (karbon monoksit) varlığında oluşur. Kanda sürekli olarak düşük konsantrasyonlarda bulunur, ancak oranı koşullara ve yaşam tarzına bağlı olarak değişebilir. Karbon monoksit, hem içeren enzimlerin, özellikle de solunum zincirinin 4. kompleksi olan sitokrom oksidazın aktif bir inhibitörüdür;
• HbA 1С -

Hemoglobin iki temel bileşeni birleştirir:

• toplam bileşiğin %96'sını kaplayan globin proteini;
• bileşimin% 4'ü olan demir içeren heme.

Bu tip kromoprotein hayati önem taşır. önemli işlev insan vücudunda: oksijen taşır solunum organları tüm hücrelere ve dokulara ve onlardan pulmoner sisteme, değişim işlemi sırasında salınan gereksiz karbondioksiti transfer eder. Nefes almaya ek olarak redoks reaksiyonlarında ve enerji birikiminde yer alır.

Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinin ana bileşenidir - eritrositler. Onun sayesinde isimlerini ve işlevsel amaçlarını aldılar. İnsan eritrositinin kuru maddesinde %95 hemoglobin ve diğer maddelerin (lipidler ve proteinler) sadece %5'i vardır.

Ne tür hemoglobinler var?

Protein içeriğine göre, hemoglobin iki tipe ayrılabilir:

Fizyolojik, insan vücudunun normal gelişiminin belirli aşamalarında ortaya çıkma eğilimindedir. Ancak, globindeki amino asit serisinin yanlış sıralı düzenlenmesinin bir sonucu olarak patolojik hemoglobin türleri oluşur.

Formlara göre, aşağıdaki hemoglobin türleri ayırt edilebilir:

Hastalıkların önlenmesi ve bacaklardaki varis belirtilerinin tedavisi için okuyucularımız, bitki özleri ve yağları ile doldurulmuş Varis önleyici jel "VariStop" u tavsiye eder, hastalığın belirtilerini nazikçe ve etkili bir şekilde ortadan kaldırır, semptomları, tonları hafifletir. , kan damarlarını güçlendirir.

1. oksihemoglobin;
2. karboksihemoglobin;
3. methemoglobin;
4. miyoglobin.

oksihemoglobin nedir?

Oksihemoglobin, adını oksijen taşıma yeteneğinden almıştır. Ancak solunum sürecini yalnızca karbohemoglobinli bir takımda tam olarak gerçekleştirebilir.

Böylece oksihemoglobin, O 2 ile birleşerek dokulara oksijen verir ve dönüş yolunda hücrelerden CO2 - karbondioksiti alarak solunum organlarına ileten karbohemoglobine dönüşür. Hemoglobinin oksijen ve karbon dioksit formundaki kimyasalları kolayca bağlama ve salma kabiliyeti nedeniyle, insan vücudu sürekli olarak doymuş durumdadır. saf oksijen ve çürüme ürünleri tarafından zehirlenmeyin.

Karboksihemoglobine giriş

Bu tip hemoglobin, COHb - karbon monoksit ile birleştiğinde ortaya çıkar. Bu durumda, hemoglobin geri dönüşü olmayan bir durum kazanır, bu da bir daha asla solunum işlevini yerine getiremeyeceği için işe yaramaz hale geldiği anlamına gelir. Bundan, her tür hemoglobin ve bileşiklerinin vücuda faydalı olamayacağı sonucuna varılır.

Karbon monoksit formundaki zararlı bileşenler hem çevreden gelebilir hem de organizmadaki bozukluklar sonucunda insan içinde oluşabilir.

Çevreden, bir kişi bir yangın bölgesindeyse veya yaşamının çoğunu sık sık egzoz dumanı soluduğu yolda geçirdiyse, karbon monoksit akciğerlere girebilir.

Geri dönüşü olmayan bileşiğin belirli bir yüzdesi sigara içenlerin payındadır. Bir kişinin hemoglobin indeksi yüksek olsa bile, sigara nedeniyle sadece bir kısmı normal şekilde çalışacaktır.

Kendi kendini zehirleme, vücudun kendi hücreleri öldüğünde ve nekrozu meydana geldiğinde meydana gelir. Bu türe "endojen karbon monoksit" denir. Bu tür durumlar çok nadiren görülür, daha sıklıkla karbon monoksit dışarıdan gelir.

methemoglobin kavramı

Methemoglobin (metHb), kimyasallarla birleşerek doğar ve bunun sonucunda ayrılmaz bağlar oluşur. Bu nedenle, ortaya çıkan hemoglobin türleri ve karboksihemoglobin gibi işlevleri işe yaramaz.

Bu durumda, nitrat, hidrojen sülfür, sülfür maddeleri gibi kimyasal maddelerle bağlantılar vardır. Ayrıca onkolojik hastalıkların tedavisi sırasında analjezikler ve kemoterapötik maddeler şeklinde tıbbi maddeler içerir.

Karbon monoksitteki duruma benzer şekilde, vücuda dışarıdan girmelerinin bir sonucu olarak ve dokularda birikmiş olan radikallerin hücre yıkımı sürecinde salındığı durumlarda, ayrılmaz nitelikte bağlar oluşturulabilir.

Bazen bozulma sindirim kanalı radikallerin kana girmesine neden olabilir. Sindirim sistemi işleviyle baş edemediğinde ve bu tür hemoglobinleri kan dolaşımına geçirdiğinde.

miyoglobin nedir?

Miyoglobin, kırmızı kan hücrelerinde mutlak bir hemoglobin analoğu olarak kabul edilir. Tek fark, bu demir içeren proteinin lokalizasyonunun iskelet ve kalp kasları olmasıdır. Bir şekilde aniden hasar görürlerse, miyoglobin doğal olarak kan dolaşımına girecek ve daha sonra böbrek filtrasyonu nedeniyle vücuttan atılacaktır.

Ancak renal tübülün tıkanması ve daha fazla nekroz olasılığı vardır. Bu durumda oluşabilir böbrek yetmezliği ve dokuların oksijen açlığı.

Diğer mevcut hemoglobin türleri

Ana varyasyon listesine ek olarak, kanda başka hemoglobin türleri de vardır.

Çeşitli bilgi kaynaklarından aşağıdaki gibi varyasyonları duyabilirsiniz:

• fetal hemoglobin;
• dishemoglobin;
• Glikozlanmış hemoglobin.

fetal hemoglobin

Hemoglobinin fetal formu, hamilelik sırasında ve yaşamın ilk üç haftasında yeni doğan çocuklarda fetüsün kanında bulunur. Bir yetişkinin hemoglobininden ayırt edici bir nokta, yalnızca fetal türün oksijeni daha iyi taşıma kabiliyetine sahip olmasıdır. Ancak yaşamın asitliğindeki değişiklikler, fetal hemoglobin pratikte kaybolur. Bir yetişkinin vücudunda sadece yüzde birdir.

Dishemoglobin, onu karakteristik performans yeteneğinden kalıcı olarak mahrum bırakan bu tür bağlantıların bir sonucu olarak oluşur. faydalı özellikler. Bu, bu tür hemoglobinin kanla birlikte hareket edeceği, ancak yetersiz bir yardımcı nitelik olarak hareket edeceği anlamına gelir. Zamanla, yıpranmış malzeme gibi dalak tarafından atılacaktır.

Normalde, her sağlıklı insanın vücudunda dishemoglobin bulunur. Bu tür bağların vakaları daha sık hale gelirse, dolaşım organları daha yoğun çalışmak zorunda kalır ve daha çabuk yorulur ve yıpranır.

Glikozlanmış hemoglobin

Hem proteini hem de glikoz bağlandığında, glislenmiş hemoglobin oluşur. Aynı zamanda geri dönüşü olmayan bir bileşiktir. Kan şekeri seviyeleri yükseldiğinde miktarı artar. Esas olarak aşağıdakilerden muzdarip kişilerde görülür. diyabet. Hemoglobinin yaklaşık 100 gün yaşadığı gerçeğinden dolayı, laboratuvar testleri terapötik tedavinin etkinliğini belirleyebilir, devam edebilir veya yeni bir tane reçete edebilir.

Her şeyi deneyerek, düşüncelerle kendinizi icat etmemeli ve korkutmamalısınız. olası hastalıklar. Riskli bir bölgede çalışıyorsanız veya kalıtsal bir hattan hastalanabiliyorsanız, bir uzmana başvurmak ve bir dizi tedavi uygulamak daha iyidir. laboratuvar araştırması. kurtulmaya çalış Kötü alışkanlıklar ve daha sık dışarı çıkın.

İlgili Makaleler:

1. Hemoglobinin insan vücudundaki rolü ve eksikliğinin sonuçları nedir?
2. Kadınlarda düşük hemoglobin nedenleri: anemik durumların özellikleri ve biçimleri
3. Hemoglobinin işlevleri - insan vücudunda temel bir kimyasal bileşik olarak
4. Şeker hastaları için normal glikozillenmiş hemoglobin seviyeleri

Yorumlar

Sitede verilen bilgiler kendi kendine teşhis ve tedavi amaçlı kullanılmamalıdır. Uzman tavsiyesine ihtiyacınız var

Hemoglobinin yapısı ve formları

Hemoglobin (Hb olarak kısaltılır), omurgalıların kırmızı kan hücrelerinde bulunan, demir içeren, oksijen taşıyan bir metalloproteindir.

Hemoglobin, kendileri kromoproteinlerin bir alt türü olan ve enzimatik olmayan proteinlere (hemoglobin, miyoglobin) ve enzimlere (sitokromlar, katalaz, peroksidaz) ayrılan hemoprotein protein grubunun bir parçasıdır. Protein olmayan kısmı, bir porfirin halkası (4 pirol halkasından oluşur) ve Fe2+ iyonları içeren hem yapısıdır. Demir, porfirin halkasına iki koordinasyon ve iki kovalent bağ ile bağlanır.

Hemoglobinin yapısı

Normal hemoglobindeki protein alt birimleri, çeşitli polipeptit zincir tipleri ile temsil edilebilir: α, β, γ, δ, ε, ξ (sırasıyla, Yunanca - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Hemoglobin molekülü iki farklı tipte iki zincir içerir.

Hem protein alt birimine, ilk olarak, demir koordinasyon bağı ile histidin kalıntısı yoluyla ve ikinci olarak, pirol halkalarının ve hidrofobik amino asitlerin hidrofobik bağları yoluyla bağlanır. Heme, zincirinin "cebinde" olduğu gibi bulunur ve heme içeren bir protomer oluşur.

Normal hemoglobin formları

• HbP - ilkel hemoglobin, 2 ξ- ve 2 ε-zinciri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur;
• HbF - fetal hemoglobin, 2 α- ve 2 γ-zinciri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır;
• HbA - yetişkin hemoglobini, oran% 98'dir, 2 α- ve 2 β-zincirleri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin% 80'idir;
• HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2 α- ve 2 δ zinciri içerir;
• HbO 2 - oksijenin akciğerlerde bağlanmasıyla oluşan oksihemoglobin, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 'si;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, karbondioksit dokulara bağlandığında oluşur, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının % 'sini oluşturur.

Hemoglobin. Kandaki hemoglobin içeriği, seviyesi, hemoglobin ölçümü.

Hemoglobin, kandaki oksijen ve karbondioksitin taşınmasında rol oynayan, tampon işlevlerini yerine getiren, pH'ı koruyan bir solunum pigmentidir. Eritrositlerde bulunur (kanın kırmızı kan hücreleri - insan vücudu her gün 200 milyar kırmızı kan hücresi üretir). Bir protein kısmı - globin - ve demir içeren bir porfirik kısım - heme'den oluşur. 4 alt birimden oluşan kuaterner yapıda bir proteindir. Hem içindeki demir iki değerlikli formdadır.

Erkeklerde kandaki hemoglobin içeriği kadınlardan biraz daha yüksektir. Yaşamın ilk yılındaki çocuklarda hemoglobin konsantrasyonunda fizyolojik bir düşüş gözlenir. Kandaki hemoglobin içeriğindeki azalma (anemi), çeşitli kanama türleri sırasında artan hemoglobin kayıplarına veya kırmızı kan hücrelerinin artan yıkımına (hemoliz) bağlı olabilir. Aneminin nedeni, hemoglobin sentezi için gerekli olan demir eksikliği veya kırmızı kan hücrelerinin (esas olarak B12, folik asit) oluşumunda yer alan vitaminlerin yanı sıra spesifik hematolojik kan hücrelerinin oluşumunun ihlali olabilir. hastalıklar. Anemi, hematolojik olmayan çeşitli kronik hastalıklarda ikincil olarak ortaya çıkabilir.

Alternatif ölçü birimleri: g/l

Dönüşüm faktörü: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normal hemoglobin formları

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

HbP - ilkel hemoglobin, 2ξ- ve 2ε-zincirleri içerir, 7-12 haftalık embriyoda oluşur,

HbF - fetal hemoglobin, 2α- ve 2γ-zincirleri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır,

HbA - yetişkin hemoglobini, oran %98, 2α- ve 2β-zincirleri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin %80'ini oluşturur,

HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2α- ve 2δ zincirleri içerir,

HbO 2 - oksihemoglobin, oksijen akciğerlere bağlandığında oluşur, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 94-98'idir,

HbCO 2 - karbohemoglobin, karbondioksit dokulara bağlandığında oluşur, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının% 15-20'sidir.

Miyoglobin, tek bir polipeptit zinciridir, moleküler ağırlığı 17 kDa olan 153 amino asitten oluşur ve yapı olarak hemoglobinin β zincirine benzer. Protein kas dokusunda lokalizedir. Miyoglobinin oksijene afinitesi hemoglobinden daha yüksektir. Bu özellik, miyoglobinin işlevini belirler - kas hücresinde oksijenin birikmesi ve kullanımı, yalnızca kastaki O2 kısmi basıncında (1-2 mm Hg'ye kadar) önemli bir azalma ile kullanılır.

aynı %50 doygunluk tamamen farklı oksijen konsantrasyonlarında elde edilir - yaklaşık 26 mm Hg. hemoglobin ve 5 mm Hg için. miyoglobin için,

26 ila 40 mm Hg arasında fizyolojik kısmi oksijen basıncında. hemoglobin %50-80 doymuşken, miyoglobin neredeyse %100'dür.

Böylece hücredeki oksijen miktarı sınır değerlere düşene kadar miyoglobin oksijenli kalır. Ancak bundan sonra metabolik reaksiyonlar için oksijen salınımı başlar.

İndirmeye devam etmek için resmi toplamanız gerekir:

Hemoglobinin patolojik formları

Normal hemoglobin formları

Hemoglobin ana kan proteinidir

Hemoglobin, kendileri kromoproteinlerin bir alt türü olan ve enzimatik olmayan proteinlere (hemoglobin, miyoglobin) ve enzimlere (sitokromlar, katalaz, peroksidaz) ayrılan hemoprotein protein grubunun bir parçasıdır. Protein olmayan kısımları hemdir - bir porfirin halkası (4 pirol halkasından oluşur) ve Fe2+ iyonları içeren bir yapıdır. Demir, porfirin halkasına iki koordinasyon ve iki kovalent bağ ile bağlanır.

Hemoglobin, 4 hem içeren protein alt birimi içeren bir proteindir. Kendi aralarında, protomerler, tamamlayıcılık ilkesine göre hidrofobik, iyonik, hidrojen bağları ile bağlanır. Aynı zamanda, keyfi olarak değil, belirli bir alanda - temas yüzeyinde - etkileşime girerler. Bu süreç oldukça spesifiktir, temas, tamamlayıcılık ilkesine göre düzinelerce noktada aynı anda gerçekleşir. Etkileşim, zıt yüklü gruplar, hidrofobik bölgeler ve protein yüzeyindeki düzensizlikler tarafından gerçekleştirilir.

Normal hemoglobindeki protein alt birimleri, çeşitli polipeptit zincir tipleri ile temsil edilebilir: α, β, γ, δ, ε, ξ (sırasıyla, Yunanca - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Hemoglobin molekülü iki farklı tipte iki zincir içerir.

Hem protein alt birimine, ilk olarak, demir koordinasyon bağı ile histidin kalıntısı yoluyla ve ikinci olarak, pirol halkalarının ve hidrofobik amino asitlerin hidrofobik bağları yoluyla bağlanır. Heme, zincirinin "cebinde" olduğu gibi bulunur ve heme içeren bir protomer oluşur.

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

HbP - ilkel hemoglobin, 2ξ- ve 2ε-zincirleri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur,

HbF - fetal hemoglobin, 2α- ve 2γ-zincirleri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır,

HbA - yetişkin hemoglobini, oran %98, 2α- ve 2β-zincirleri içeriyor, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkıyor ve doğumda tüm hemoglobinin %80'i,

HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2α- ve 2δ zincirleri içerir,

Akciğerlerde oksijenin bağlanmasıyla oluşan HbO 2 - oksihemoglobin, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 94-98'idir,

· HbCO 2 - Karbondioksitin dokularda bağlanmasıyla oluşan karbohemoglobin, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının %15-20'sidir.

HbS orak hücre hemoglobinidir.

MetHb, iki değerlikli yerine bir ferrik demir iyonu içeren bir hemoglobin formu olan methemoglobindir. Bu form genellikle kendiliğinden oluşur, bu durumda hücrenin enzimatik kapasitesi onu eski haline getirmek için yeterlidir. Sülfonamidlerin kullanımı, sodyum nitrit ve gıda nitratlarının kullanımı, askorbik asit yetersizliği ile Fe 2+'nın Fe 3+'ya geçişi hızlanır. Ortaya çıkan metHb oksijeni bağlayamaz ve doku hipoksisi oluşur. Klinikte demir iyonlarını eski haline getirmek için askorbik asit ve metilen mavisi kullanılır.

Hb-CO - karboksihemoglobin, solunan havada CO (karbon monoksit) varlığında oluşur. Kanda sürekli olarak düşük konsantrasyonlarda bulunur, ancak oranı koşullara ve yaşam tarzına bağlı olarak değişebilir.

Karbon monoksit, hem içeren enzimlerin, özellikle de solunum zinciri kompleksinin sitokrom oksidaz 4'ün aktif bir inhibitörüdür.

HbA 1C - glikosile edilmiş hemoglobin. Konsantrasyonu kronik hiperglisemi ile artar ve uzun bir süre boyunca kan şekeri düzeylerinin iyi bir tarama göstergesidir.

Miyoglobin ayrıca oksijeni bağlayabilir.

Miyoglobin, tek bir polipeptit zinciridir, moleküler ağırlığı 17 kDa olan 153 amino asitten oluşur ve yapı olarak hemoglobinin β zincirine benzer. Protein kas dokusunda lokalizedir. Miyoglobinin oksijene afinitesi hemoglobinden daha yüksektir. Bu özellik, miyoglobinin işlevini belirler - kas hücresinde oksijenin birikmesi ve kullanımı, yalnızca kastaki O2 kısmi basıncında (1-2 mm Hg'ye kadar) önemli bir azalma ile kullanılır.

Oksijen doygunluk eğrileri, miyoglobin ve hemoglobin arasındaki farkı gösterir:

Aynı %50 doygunluk, tamamen farklı oksijen konsantrasyonlarında elde edilir - yaklaşık 26 mm Hg. hemoglobin ve 5 mm Hg için. miyoglobin için,

· 26 ila 40 mm Hg arasında fizyolojik kısmi oksijen basıncında. hemoglobin %50-80 doymuşken, miyoglobin neredeyse %100'dür.

Böylece hücredeki oksijen miktarı sınır değerlere düşene kadar miyoglobin oksijenli kalır. Ancak bundan sonra metabolik reaksiyonlar için oksijen salınımı başlar.

Hemoglobin tiplerinin sınıflandırılması, göstergelerdeki artış veya azalmanın nedenleri

Klinik kan testi, çeşitli patolojileri olan hastaların genel klinik teşhisinin önemli bir bileşenidir. Bu çalışma, kan serumundaki kırmızı kan hücreleri ve demir içeren protein seviyesinin bir analizini içerir. Bu gösterge, iç organların çalışmasındaki çeşitli değişikliklere çok duyarlıdır.

Hemoglobin nedir?

Hemoglobin, oksijeni insan vücudunun tüm dokularına taşıyan demir içeren bir peptit bileşiğidir. Tüm omurgalılarda, bu protein bileşiği kırmızı kan hücrelerinde ve omurgasızlarda - plazmada bulunur. Yukarıda bahsedildiği gibi, bu peptit bileşiğinin ana işlevi, karbondioksiti uzaklaştırmak ve organlara oksijen sağlamaktır.

• Deoksihemoglobin (veya serbest hemoglobin);
• Karboksihemoglobin (kanı maviye boyar)
• methemoglobin;
• Fetal demir içeren protein (fetüste bulunur ve ontogenez sırasında kaybolur);
• Oksihemoglobin (renkler kan açık kırmızı)
• miyoglobin.

Deoksihemoglobin, insan kanındaki serbest hemoglobindir. Bu formda, bu peptit bileşiği kendine çeşitli moleküller bağlayabilir - karbondioksit / karbon monoksit, oksijen.

Deoksihemoglobin oksijene bağlandığında oksihemoglobin oluşur. Bu tip protein tüm dokulara oksijen sağlar. Çeşitli oksitleyici ajanların varlığında, demir içeren proteindeki demir, iki değerli durumdan üç değerli duruma değişir. Böyle bir peptit bileşiğine yaygın olarak methemoglobin denir ve organların fizyolojisinde önemli bir rol oynar.

İndirgenmiş hemoglobin karbon monoksite bağlanırsa, toksik bir bileşik olan karboksihemoglobin oluşur. Karbon monoksitin hemoglobine karbondioksitten 250 kat daha verimli bağlandığına dikkat edilmelidir. Karboksihemoglobin uzun bir yarı ömre sahiptir, bu nedenle ciddi zehirlenmelere neden olabilir.

C vitamini, karbon monoksit zehirlenmesinin tedavisi için tıpta serbestçe kullanıldığı için demir içeren proteini geri kazanmaya yardımcı olur. Kural olarak, karbon monoksit zehirlenmesi siyanoz ile kendini gösterir.

Miyoglobin yapı olarak hemoglobine benzer ve çok sayıda miyositlerde, özellikle kardiyomiyositlerde bulunur. Daha sonra vücut tarafından hipoksiye neden olan koşullarda kullanılan O₂ moleküllerini "yağmurlu bir gün için" bağlar. Miyoglobin, çalışan kaslara oksijen sağlar.

Yukarıdaki tiplerin tümü insan vücudunda hayati öneme sahiptir, ancak bu peptit bileşiğinin patolojik formları vardır.

Hangi tehlikeli hemoglobin türleri var?

patolojik türleriçeşitli hastalıklara yol açan insanlarda hemoglobin:

• Hemoglobin D-Pencap;
• Hemoglobin S, orak hücreli anemisi olan kişilerde bulunan formdur;
• Hemoglobin C - bu form kronik hemolitik anemiye neden olur;
• Hemoglobin H, α-talasemide bulunabilen bir β zincirli tetramer tarafından oluşturulan bir hemoglobin türüdür.

Demir içeren protein D-Punjab, hemoglobin varyantlarından biridir. Hindistan ve Pakistan'ın Pencap bölgesindeki yüksek prevalansı nedeniyle böyle adlandırılmıştır. Aynı zamanda Çin'in Sincan Uygur Özerk Bölgesi'ndeki en yaygın anormal demir proteini çeşididir. Araştırmalar, demir içeren protein D-Punjab'ın toplamın %55'inden fazlasını oluşturduğunu gösteriyor. patolojik formlar hemoglobin.

İlk olarak 1950'lerin başında Los Angeles bölgesinden karışık bir Hint-İngiliz ve Amerikan ailesinde keşfedildi, bu yüzden bazen D Los Angeles olarak anılıyor. Demir içeren protein D, bu maddenin en yaygın çeşididir. Asya'nın farklı bölgelerinde sıtmanın yaygınlığının bir sonucu olarak ortaya çıktı.

Hemoglobin S, en bol olduğu Batı Afrika kökenlidir. Hindistan ve Akdeniz bölgesinde daha az oranda bulunur. Beta S geninin polimorfizmi, onun beş ayrı mutasyondan ortaya çıktığını gösterir: dördü Afrika'da, biri Hindistan ve Orta Doğu'da. En yaygın olanı Batı Afrika'da Benin'de bulunan aleldir. Diğer haplotipler Senegal ve Bantu'da bulunmuştur.

Önemli! Homozigot formda bulunan HbS geni istenmeyen bir mutasyondur. Sıtma bir seçim faktörü olabilir, çünkü bu hastalığın prevalansı ile orak hücreli anemi arasında açık bir ilişki vardır. Hb SA orak hücre özelliklerine sahip çocukların sıtmayı tolere etme ve daha sık iyileşme olasılığı daha yüksektir.

Demir içeren protein C (Hb C), hemoglobinin en yaygın yapısal varyantlarından biridir. "Sağlıklı" demir içeren protein C'ye (Hb C) sahip kişiler fenotipik olarak normaldir, anormal formu (Hb CC) olan hastalar hemolitik anemiden muzdarip olabilir. Anormal demir içeren protein C ile ilişkili klinik komplikasyonlar ciddi olmasa da.

Hemoglobin H ciddi bir hastalığa neden olur - alfa talasemi. α-talasemi, alfa-globin üretiminde bir azalmaya yol açar, bu nedenle daha az alfa-globin zinciri oluşur, bu da yetişkinlerde ve yenidoğanlarda fazla β-zincirleri ile sonuçlanır. Fazla β zincirleri, hemoglobin H veya HbH dört beta zinciri olarak adlandırılan kararsız tetramerler oluşturur. Fazla γ-zincirleri oksijene zayıf bağlanan tetramerler oluşturur, çünkü O2'ye afiniteleri çok yüksektir, bu nedenle periferde ayrışmaz.

Kandaki demir içeren proteinin patolojik formları nasıl teşhis edilir?

Yukarıda belirtildiği gibi, hemoglobin analizi aşağıdakilere dahildir: klinik çalışma kan serumu. Bazı durumlarda, belirli bir peptit bileşiğinin patolojik formlarını doğru bir şekilde belirlemek için kan biyokimyası endikedir.

Analiz için kan aç karnına ve sabah alınır. İnceleme testlerinin sonuçlarını bozmamak için biyolojik materyalin (dışkı, idrar, kan) örneklenmesinden 12 saat önce yemek yenmemesi tavsiye edilir. Özellikle meşgul olmak istenmeyen bir durumdur. fiziksel aktivite, tüketmek psikotrop maddeler veya diğerleri ilaçlar. Diyet yapmanıza gerek yoktur, ancak dışkıdaki çeşitli parametreleri etkilememek için yağlı veya kızarmış yiyeceklerden kaçınmalısınız.

Normal demir içeren protein seviyeleri

Analizin deşifre edilmesi genel klinik çalışma kan serumu sadece bir doktor tarafından kullanılmalıdır. Bununla birlikte, tüm insanlarda bulunan bazı genel hemoglobin normları vardır. Belirli bir peptit bileşiğinin seviyesi g/l (gram/litre) olarak ölçülür. Analiz yöntemleri laboratuvara göre değişiklik gösterebilir.

Farklı yaş gruplarında kandaki serbest hemoglobin normu:

• 18 yaşından büyük erkekler - g / l;
• 18 yaşından büyük kadınlar -;
• Küçük çocuk – 200;

Serbest hemoglobin seviyesindeki bir artış veya azalma patolojilere yol açabilir. Primer hemoglobinopatilere şunlar neden olur: kalıtsal nedenler bu nedenle, gelişimin herhangi bir aşamasında tedavi edilmez. Bununla birlikte, hastaları stabilize etmenin yöntemleri vardır, bu nedenle her durumda bir doktora görünmeniz gerekir. Bu peptit bileşiğinin kan dolaşımındaki seviyesinde ciddi bir düşüş ile yapay bir kan ikamesi belirtilir.

Tavsiye! Sentetik bileşik "perftoran", anemisi olan hastaların yaşam kalitesini iyileştirebilir. Hemoglobini yapay olarak arttırmak gerekir, çünkü bazı durumlarda kan ikameleri ciddi yan etkilere neden olabilir.

Hemoglobin türleri, kandaki miktarı belirleme yöntemleri

Hemoglobinin yapısı, çeşitleri, işlevleri

Kimyasal olarak hemoglobin, kromoproteinler grubuna aittir. Demir içeren protez grubuna heme, protein bileşenine globin denir. Hemoglobin molekülü 4 hem ve 1 globin içerir.

Heme, protoporfirin ile bir demir kompleksi olan bir metaloporfirindir. Protoporfirin, bir porfirin halkası oluşturmak üzere CH metan köprüleriyle bağlanan 4 pirol halkasına dayanır. Heme, tüm hemoglobin türleri için aynıdır.

Globin, kükürt içeren proteinler - histonlar grubuna aittir. Globin ve hem arasındaki bağlantının amino asit histidin olduğuna inanılmaktadır. Globin molekülü 2 çift polipeptit zincirinden oluşur. Amino asit bileşimine bağlı olarak ά, β, γ ve δ zincirleri belirlenir. Protein sentezi, eritropoezin en erken aşamasında meydana gelir (bazofilik eritroblastlar RNA açısından zengindir) ve daha sonra azalır. Heme sentezi ve globin ile kombinasyonu, yani hemoglobin oluşumu, eritropoezin sonraki aşamalarında, bazofilik normoblastın polikromatofilik bir normoblasta dönüşme döneminde gerçekleştirilir. Normoblastlar olgunlaştıkça içlerindeki hemoglobin miktarı artar ve eritrositlerde maksimuma ulaşır.

Fizyolojik hemoglobinlere ek olarak, fizikokimyasal özelliklerde, özellikle farklı elektroforetik hareketlilik ve alkalilere karşı farklı tutumlarda birbirinden farklı birkaç patolojik hemoglobin çeşidi vardır. Şu anda, aşağıdaki patolojik hemoglobin türlerinin varlığı güvenilir olarak kabul edilmektedir: B (S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P ve Q.

Patolojik hemoglobinler, hemoglobin oluşumundaki doğuştan, kalıtsal bir kusurun bir sonucu olarak ortaya çıkar. Hemoglobinin moleküler yapısındaki (amino asit bileşimi) değişiklikler, "moleküler hastalıklar" olarak adlandırılan hemoglobinopatilerin gelişiminin temelidir. Hemoglobinopatiler (hemoglobinozlar), hemolitik tipte şiddetli anemi gelişiminin nedeni olabilir. Dolaşımdaki kırmızı kan hücrelerinde, hemoglobin sürekli geri dönüşümlü bir reaksiyon halindedir. Daha sonra o

bir oksijen molekülünü (akciğer kılcal damarlarında) bağlar, sonra onu verir (doku kılcal damarlarında). Kısmi oksijen basıncı düşük olan venöz kanda hemoglobin 1 molekül suya bağlanır. Bu hemoglobine indirgenmiş (restore edilmiş) hemoglobin denir. AT atardamar kanı yüksek kısmi oksijen basıncı ile hemoglobin 1 molekül oksijene bağlanır ve oksihemoglobin olarak adlandırılır. Oksihemoglobinin indirgenmiş hemoglobine sürekli dönüşümü ve bunun tersi yoluyla oksijen akciğerlerden dokulara aktarılır. Doku kılcal damarlarında karbondioksitin algılanması ve akciğerlere verilmesi de hemoglobinin bir işlevidir. Dokularda oksijen veren oksihemoglobin, indirgenmiş hemoglobine dönüştürülür. İndirgenmiş hemoglobinin asit özellikleri, oksihemoglobinin özelliklerinden 70 kat daha zayıftır, bu nedenle serbest değerleri karbondioksiti bağlar. Böylece hemoglobin yardımıyla dokulardan akciğerlere karbondioksit verilir. Akciğerlerde, ortaya çıkan oksihemoglobin, yüksek asidik özelliklerinden dolayı, karbon dioksitin yerini alarak karbohemoglobinin alkali değerleri ile temasa girer. Hemoglobinin ana işlevi dokulara oksijen sağlamak olduğundan, her koşulda kandaki hemoglobin konsantrasyonunda bir azalma veya niteliksel değişiklikleri ile birlikte doku hipoksisi gelişir. Hemoglobin, sadece oksijen ve karbon dioksit ile değil, aynı zamanda diğer gazlarla da ayrışan bileşiklere girme yeteneğine sahiptir. Sonuç olarak karboksihemoglobin, oksinitröz hemoglobin ve sülfhemoglobin oluşur.

Karboksihemoglobin (oksikarbon), oksihemoglobinden birkaç yüz kat daha yavaş ayrışır, bu nedenle havadaki küçük bir konsantrasyonda (%0.07) bile karbon monoksit (CO) vücutta bulunan hemoglobinin yaklaşık %50'sini bağlar ve onu taşıma yeteneğinden yoksun bırakır. oksijen öldürücüdür.

Methemoglobin, oksijenli hemoglobinin oksihemoglobinden daha kararlı bir bileşiğidir ve bazı zehirlenmelerden kaynaklanır. ilaçlar- fenasetin, antipirin, sülfonamidler. Bu durumda, oksitlenmiş protez grubunun iki değerlikli demiri üç değerlikli hale gelir. Vücut için methemoglobinemi tehlikesi, anoksinin gelişmesi nedeniyle dokulara oksijen geri dönüşünün keskin bir ihlalidir.

Sülfhemoglobin, bazen ilaç kullanımıyla (sülfonamidler) kanda bulunur. Sülfhemoglobin içeriği nadiren %10'u geçer. Sülfhemoglobinemi geri dönüşü olmayan bir süreçtir. Etkilenen eritrositler

normal olanlarla aynı anda yok edilir, hemoliz fenomeni gözlenmez ve sülfhemoglobin birkaç ay boyunca kanda kalabilir. Sülfhemoglobinin bu özelliğine dayanarak, normal eritrositlerin periferik kanda kalma süresinin belirlenmesi için bir yöntem esas alınır.

1. Kolorimetrik yöntemler. Daha sıklıkla renkli hemoglobin türevleri kolorimetriktir: hematin hidroklorür, karboksihemoglobin, siyanmethemoglobin. Kolorimetrik yöntemler, basitlikleri ve erişilebilirlikleri nedeniyle pratikte yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlardan en doğru ve güvenilir olanı siyanmethemoglobin yöntemidir.

2. Gazometrik yöntemler. Hemoglobin, örneğin gazla doyurulur.

oksijen veya karbon monoksit. Hemoglobin miktarı, emilen gaz miktarına göre değerlendirilir.

3. Hemoglobin molekülündeki demirin belirlenmesine dayalı yöntemler. Hemoglobin kesin olarak tanımlanmış miktarda demir içerdiğinden (%0.374), hemoglobin miktarı da içeriğine göre belirlenir.

Son iki grup doğrudur, ancak çok zaman gerektirir, teknik olarak daha karmaşıktır ve bu nedenle pratikte geniş uygulama alanı bulamamışlardır.

klinik önemi. Hemoglobin normları: kadınlar için % (g/l), erkekler için % (g/l). Çeşitli etiyolojilerin anemisinde (kan kaybı, demir eksikliği, B12 vitamini ve folik asit, eritrositlerin hemolizinde artış). Kandaki hemoglobin konsantrasyonunda bir artış (hiperkromi), eritemi, pulmoner kalp yetmezliği, bazı doğum kusurları kalp ve genellikle kırmızı kan hücrelerinin sayısında bir artış ile birleştirilir. Kanın kalınlaşması ile hemoglobin konsantrasyonunda nispi bir artış meydana gelebilir.

Bu yöntemdeki hata kaynakları aşağıdaki gibidir:

1) yabancı faktörlerin hematin hidroklorürün rengi, özellikle plazma proteinlerinin miktarı ve kalitesi üzerindeki etkisi;

2) hemometrelerin renk standartlarının zamanla solması, bu da fazla tahmin edilen sayılara yol açar ve bu nedenle uygun bir değişikliğin getirilmesiyle hemometrelerin periyodik olarak kontrol edilmesini gerektirir;

3) tam zamanı tutmak. Hata %0,3 g (3 g/l)'dir.

2. Siyanmethemoglobin fotometrik yöntemi. Yöntemin prensibi: kan, hemoglobini, konsantrasyonu fotometrik olarak ölçülen siyanmethemoglobine dönüştüren bir reaktif ile karıştırılır. Drabkin çözeltisi bir reaktif olarak kullanılır (NaHC03 - 1 g, KCN - 0.05 g, K3 (Fe (CN) 6) - 0.2 g, damıtılmış su - 1 l'ye kadar). Potasyum demir siyanürün etkisi altında, hemoglobin methemoglobine (hemiglobin) oksitlenir ve daha sonra potasyum siyanür yardımıyla siyanmethemoglobine (hemiglobin siyanür) dönüştürülür. Drabkin reaktifinde en yaygın kan dilüsyonu 1:250'dir (0,02 ml kan ve 5 ml reaktif). 20 dakika sonra sönme, bir SF-4 spektrofotometre veya FEK-M ve benzeri fotoelektrokolorimetreler üzerinde suya karşı 540 nm dalga boyunda ve 1 cm tabaka kalınlığında ölçülür. Tekrar üretilebilirlik %0,1 g (1 g/l)'dir.

Hemoglobin konsantrasyonu oranının ve kırmızı kan hücrelerinin sayısının nispi değeri, kan renk indeksi (CP) olarak adlandırılacaktır. Ben olarak 33 pg alırsak, belirli bir kişi için SGE, CPU'yu ifade eden bir değer olacaktır. Örneğin, 33 -1; 30.6 -x, ardından CPU = 30,6 * 1/33 = 0,93. Pratikte, CPU şu formülle hesaplanır: g / l cinsinden 3xHb: eritrosit sayısının milyon olarak ilk üç basamağı.

klinik önemi. SGE ve CP'nin değeri, eritrositlerin hacmine ve hemoglobin ile doyma derecelerine bağlıdır. Normalde, CP 0,86 ila 1,1 ve SGE - 27 ila 33 sayfa arasında değişir. Kırmızı kan indeksleri, eritrositlerin normo-, hiper- ve hipokromisini değerlendirmek için önemlidir.

Hiperkromi, yani 1'in üzerinde bir CP veren artan bir SGE içeriği, yalnızca eritrosit hacmindeki bir artışa bağlıdır; yüksek içerik hemoglobine sahiptirler. Bunun nedeni, bir eritrositteki hemoglobin konsantrasyonunun, 1 μm³ eritrosit kütlesi başına 0.33 pg'yi aşmayan bir sınır değerine sahip olmasıdır. Hemoglobin ile maksimum doygunluk koşulu altında, 90 μm³ hacimli orta büyüklükteki eritrositler pg hemoglobin içerir. Bu nedenle, eritrositteki hemoglobin içeriğindeki bir artış her zaman makrositoz ile birleştirilir. Hiperkromi (CP 1.2-1.5), B12 eksikliği anemisinin, özellikle kanda "dev" eritrositler - megalositlerin bulunduğu pernisiyöz aneminin karakteristiğidir (bu durumlarda SGE 50 pg'ye yükselir). Makrositozlu hiperkromi, diğer bazı anemilerde (bazı kronik hemolitik ve miyelotoksik), özellikle dejeneratif fazlarında veya B12 vitamini eksikliği eklendiğinde de gözlenebilir.

Hipokromi, renk indeksinin 0.8'in altına düşmesidir. Eritrosit hacmindeki azalmaya (mikrositoz) veya normal eritrositlerin hemoglobin ile doymamış olmasına bağlı olabilir. Hipokromi gerçek bir göstergedir veya

vücutta demir eksikliği veya demir refrakterliği, yani demirin eritroblastlar tarafından asimilasyonu, hem sentezinin bozulmasına yol açar. Bu durumda bir eritrositteki ortalama hemoglobin içeriği 20 pc'ye düşer.

Normokromi, yaygın olarak görülen sağlıklı insanlar bazı anemilerde de ortaya çıkabilir.