Hemoglobin insan yaşamı için gerekli bir proteindir, başlıca oksijenin hücrelere ve dokulara taşınması olan bir dizi işlevi yerine getirir. Her biri kendi özelliklerine sahip birkaç hemoglobin formu vardır.

Protein içeriğine göre türler

İnsan hemoglobin formunun protein içeriğine bağlı olarak iki tip vardır. Bunlar fizyolojik ve anormaldir.

Fizyolojik tipteki hemoglobin formları, insan yaşamının belirli aşamalarında ortaya çıkar. Ancak, bir dizi amino asidin globine yanlış yerleştirilmesi durumunda patolojik olanlar oluşur.

forma göre temel

İnsan vücudunda mevcut olabilir:

1. Oksihemoglobin. Bu madde oksijen molekülleri ile etkileşime girer. Atardamarların kanında bulunur, bu nedenle zengin bir kırmızı renge sahiptir.
2. Karboksihemoglobin. Bu tip protein, karbondioksit molekülleri ile etkileşime girer. Sunulan moleküller, karbondioksitin çıkarıldığı ve oksijenin hemoglobin ile doyurulduğu akciğer dokularına nüfuz eder. Bu tür proteinlerde bulunur. venöz kan, daha koyu bir renge ve daha fazla yoğunluğa sahip olduğu için.
3. Methemoglobin. Bu, çeşitli kimyasal maddelerle etkileşime giren bir maddedir. Hemoglobinin patolojik formu ve bu maddenin miktarındaki bir artış, vücudun zehirlenmesini gösterebilir, dokuların oksijen doygunluğunun ihlali söz konusudur.
4. miyoglobin. Kırmızı kan hücrelerinin tam teşekküllü bir analogu olarak işlev görür. Temel fark, yalnızca bu proteinin bulunduğu yerin kalp kası olmasıdır. Kaslar hasar gördüğünde, miyoglobin kan dolaşımına girer ve ardından böbreklerin çalışması nedeniyle vücuttan atılır. Ancak, dokularının ölümüne neden olabilecek böbrek tübülünün tıkanma olasılığı vardır. Bu gibi durumlarda, dokularda böbrek yetmezliği ve oksijen eksikliği oluşumu dışlanmaz.

Diğer hemoglobin türleri

Çeşitli bilgi kaynaklarında, aşağıdaki hemoglobin formları da ayırt edilir:

1. Glikozlanmış hemoglobin. Bu form, ayrılmaz bir glikoz ve protein bileşiğidir. Bu tür glikoz kanda uzun süre hareket edebilir, bu nedenle şeker seviyelerini tespit etmek için kullanılır.
2. cenin. Yaşamın ilk birkaç gününde bir embriyonun veya yeni doğmuş bir bebeğin kanında bir tür hemoglobin bulunur. Oksijen transferi açısından aktif türler arasında yer alır, çevrenin etkisi altında hızlı tahribatlara maruz kalır.
3. Sülfhemoglobin. Sunulan protein türü, tüketildiğinde kanda oluşur. Büyük bir sayı ilaçlar. Kural olarak, bu proteinin içeriği %10'u geçmez.
4. Dishemoglobin. Proteini işlevlerini yerine getirme yeteneğinden tamamen mahrum bırakan bu tür bağlarla oluşur. Bu, bu tür hemoglobinin kan yoluyla ek bir madde şeklinde taşınacağını gösterir. Bir süre sonra dalak tarafından işlenecektir. Normal sağlık durumunda, bu madde her insanın vücudunda bulunur, ancak bu tür bağların insidansı daha sık hale gelirse, kanın vücutta taşınmasıyla ilgili organların artan yoğunlukta çalışması gerekecektir. ki bunlar daha çabuk tükenecek ve yıpranacaktır.

Hemoglobinin patolojik formları

Ayrı bir grup öne çıkıyor:

• D-Pencap;

Hemoglobin D-Pencap formu, adını Pencap, Hindistan ve Pakistan'daki geniş dağılımı nedeniyle almıştır. Proteinin kökeni, sıtmanın Asya'nın çeşitli yerlerinde yayılmasından kaynaklanıyordu. İstatistiklere göre, bu protein, vakaların% 55'inde bulunur. toplam sayısı patolojik hemoglobin formları.

Hemoglobin S, Batı Afrika'da beş ayrı mutasyonun bir sonucu olarak oluşmuştur.

Protein C, hemoglobinin en yaygın yapısal varyantlarından biridir. Bu proteine ​​​​sahip olan insanlar hemolitik anemi denilen bir durumdan muzdarip olabilirler.

Hemoglobin H, alfa talasemi gibi ciddi bir hastalığın gelişimini tetikler.

Ana Fonksiyonlar

Hemoglobinin formları ve türevlerinden bağımsız olarak, bu madde aşağıdaki işlevlere sahiptir:

1. Oksijen taşınması. Bir kişi hava kütlelerini soluduğunda, oksijen molekülleri akciğerlerin dokularına nüfuz eder ve oradan diğer dokulara ve hücrelere geçerler. Hemoglobin, oksijen moleküllerini birbirine bağlar ve onları taşır. Bu fonksiyon ihlal edilirse, beynin işleyişi için çok tehlikeli olan oksijen eksikliği meydana gelir.
2. Karbondioksitin taşınması. Bu durumda, hemoglobin zaten karbon dioksit moleküllerini bağlar ve sonra onları taşır.
3. Asitlik seviyelerini koruyun. Kanda karbondioksit birikmesi ile asitleşmesi gözlenir. Karbondioksit moleküllerinin sürekli olarak uzaklaştırılması gerektiğinden, buna kategorik olarak izin verilemez.

Normal performans

Hekimlerin karar vermesi için normal formlar insan vücudunda hemoglobin testleri yapılır.

İnsanların kanındaki serbest hemoglobin oranının farklı Çağlar aşağıdakilere sahip olabilir:

• 18 yaşın üzerindeki erkekler - 120 ila 150 g / l;
• 18 yaşın üzerindeki kadınlar - 110 ila 130 g / l;
• 18 - 200 g / l'nin altındaki yeni doğanlar ve çocuklar.

Kandaki serbest hemoglobin miktarındaki artış veya azalma, proteinin başka bir forma - patolojik - geçişine neden olabilir.

Miktarını dengelemek için bir dizi yöntem belirtilmiştir, bu nedenle test sonuçları aşılan veya azaltılmış bir oran gösteriyorsa, derhal bir doktora danışmalısınız. Çok sayıda farklı hemoglobin formunun varlığından dolayı, vücutta neyin mevcut olduğunu yalnızca laboratuvardaki profesyonel bir doktor belirleyebilir. tespit etmek mümkün olur biyokimyasal analiz kan.

hemogram

hemogram(Yunanca haima kan + gramma kaydı) - klinik bir kan testi. Tüm sayıların verilerini içerir şekilli elemanlar kan, morfolojik özellikleri, ESR, hemoglobin içeriği, renk indeksi, hematokrit, oran Çeşitli türler lökositler, vb.

Araştırma için kan, hafif bir kahvaltıdan 1 saat sonra parmaktan alınır (yeni doğanlarda ve küçük çocuklarda kulak memeleri veya topuklar). Delinme bölgesi, %70 etil alkol ile nemlendirilmiş bir pamuklu çubukla tedavi edilir. Deri delme, standart tek kullanımlık bir kazıyıcı mızrak ile gerçekleştirilir. Kan serbestçe akmalıdır. Damardan alınan kanı kullanabilirsiniz.

Kanın kalınlaşmasıyla, kan plazması hacminde bir artışla - bir azalma ile hemoglobin konsantrasyonlarında bir artış mümkündür.

Kan hücrelerinin sayısının belirlenmesi Goryaev sayım odasında gerçekleştirilir. Odanın yüksekliği, ızgaranın alanı ve bölümleri, inceleme için alınan kanın seyreltilmesi, belirli bir kan hacmindeki şekillendirilmiş elementlerin sayısını belirlememize izin verir. Goryaev'in kamerası otomatik sayaçlarla değiştirilebilir. Çalışmalarının prensibi, bir sıvıdaki asılı parçacıkların farklı elektrik iletkenliğine dayanır.

1 litre kandaki kırmızı kan hücrelerinin sayısının normu

Kırmızı kan hücrelerinin sayısındaki azalma (eritrositopeni) aneminin özelliğidir: hipoksi, doğuştan kalp kusurları, kardiyovasküler yetmezlik, eritrem vb.

Trombosit sayısı çeşitli yöntemlerle (kan yaymalarında, Goryaev odasında, otomatik sayaçlar kullanılarak) sayılır. Yetişkinlerde trombosit sayısı 180.0–320.0×10 9 / l. Malign neoplazmalarda, kronik miyeloid lösemide, osteomiyelofibrozda, vb. Trombosit sayısında bir artış gözlenir. Düşük trombosit sayısı, trombositopenik purpura gibi çeşitli hastalıkların bir belirtisi olabilir. İmmün trombositopeniler klinik pratikte en yaygın olanlarıdır. Retikülositlerin sayısı, kan yaymalarında veya Goryaev odasında sayılır. Yetişkinlerde, içerikleri 2–10‰.

Yetişkinlerde normal beyaz kan hücresi sayısı, 4,0 önceki 9.0×10 9 /l. Çocuklarda ise biraz daha fazladır. Lökositlerin içeriği daha düşüktür 4.0×10 9 /l"lökopeni" olarak adlandırılan 10.0×10 9 /l"lökositoz" terimi. lökosit sayısı sağlıklı kişi sabit değildir ve gün içinde önemli ölçüde dalgalanabilir (günlük biyoritmler). Dalgalanmaların genliği yaşa, cinsiyete, yapısal özelliklere, yaşam koşullarına, fiziksel aktiviteye vb. bağlıdır. Lökopeni gelişimi, örneğin hipoplastik ile ortaya çıkan kemik iliği tarafından lökosit üretimindeki azalma gibi çeşitli mekanizmalardan kaynaklanır. ve demir eksikliği anemisi. Lökositoz genellikle, daha saf olarak lökosit üretimindeki bir artış veya bunların vücutta yeniden dağılımı nedeniyle nötrofil sayısındaki bir artışla ilişkilidir. Vasküler yatak; vücudun birçok koşulunda, örneğin duygusal veya fiziksel stres, bir dizi bulaşıcı hastalık, zehirlenme vb. ile gözlenir. Normal olarak, yetişkin kan lökositleri çeşitli formlar, aşağıdaki oranlarda lekeli müstahzarlarda dağıtılan:

Bireysel lökosit formları (lökosit formülü) arasındaki kantitatif oranın belirlenmesi klinik öneme sahiptir. Lökosit formülünde sözde sola kayma en sık gözlenir. Olgunlaşmamış lökosit formlarının (bıçak, metamiyelositler, miyelositler, patlamalar, vb.) Görünüşü ile karakterizedir. şu saatte gözlemlendi: inflamatuar süreçlerçeşitli etiyolojiler, lösemiler.

Oluşan elementlerin morfolojik resmi, mikroskop altında lekeli kan yaymalarında incelenir. Bazı anilin lekeleri için hücre elementlerinin kimyasal afinitesine dayalı olarak kan yaymalarını lekelemenin birkaç yolu vardır. Bu nedenle, sitoplazmik kapanımlar, parlak mor renkte (azurofili) organik bir masmavi boya ile metakromatik olarak boyanır. Lekeli kan yaymalarında, lökositlerin, lenfositlerin, eritrositlerin (mikrositler, makrositler ve megalositler) boyutları, şekilleri, renkleri, örneğin bir eritrositin hemoglobin ile doygunluğu (renk göstergesi), lökositlerin sitoplazmasının rengi, lenfositler , belirlenir. Düşük bir renk göstergesi hipokromiyi gösterir, kırmızı kan hücrelerinde demir eksikliğinden kaynaklanan anemide veya hemoglobin sentezi için kullanılmadığında görülür. Yüksek bir renk indeksi, vitamin eksikliğinden kaynaklanan anemide hiperkromiyi gösterir. AT 12 ve/veya folik asit, hemoliz.

Eritrosit sedimantasyon hızı (ESR), pıhtılaşmamış kan dikey bir pipete yerleştirildiğinde eritrositlerin yerleşme özelliğine dayanan Panchenkov yöntemi ile belirlenir. ESR, kırmızı kan hücrelerinin sayısına, boyutlarına bağlıdır. Ortam sıcaklığında, kan plazma proteinlerinin miktarında ve fraksiyonlarının oranında aglomera oluşturma hacmi ve yeteneği. Yüksek ESR bulaşıcı, immünopatolojik, inflamatuar, nekrotik ve tümör süreçlerinde olabilir. ESR'deki en büyük artış, miyelom, Waldenström makroglobulinemisi, hafif ve ağır zincir hastalıkları ve ayrıca hiperfibrinojenemi için tipik olan patolojik bir proteinin sentezi sırasında gözlenir. Kandaki fibrinojen içeriğindeki bir azalmanın, albümin ve globulin oranındaki bir değişikliği telafi edebileceği ve bunun sonucunda ESR'nin normal kaldığı veya yavaşladığı akılda tutulmalıdır. Akut bulaşıcı hastalıklarda (örneğin, grip, bademcik iltihabı ile), vücut sıcaklığındaki bir düşüş sırasında, sürecin ters gelişimi ile en yüksek ESR mümkündür. Yavaşlamış ESR, örneğin eritemi, ikincil eritrositoz, kandaki safra asitleri ve safra pigmentlerinin konsantrasyonunda bir artış, hemoliz, kanama vb.

Toplam eritrosit hacmi, hematokrit sayısı hakkında bir fikir verir - oluşan kan ve plazma elementlerinin hacimsel oranı.

Normal hematokrit

Özel bir memede iki kısa dereceli cam kılcal damar olan hematokrit kullanılarak belirlenir. Hematokrit sayısı, kan dolaşımındaki kırmızı kan hücrelerinin hacmine, kan viskozitesine, kan akış hızına ve diğer faktörlere bağlıdır. Dehidrasyon, tirotoksikoz, şeker hastalığı, bağırsak tıkanıklığı, gebelik vb. ile artar. Kanama, kalp ve böbrek yetmezliği, açlık, sepsis ile düşük hematokrit sayısı gözlenir.

Hemogram göstergeleri genellikle patolojik sürecin seyrinin özelliklerinde gezinmenize izin verir. Bu nedenle, hafif bir bulaşıcı hastalık ve cerahatli süreç seyri ile küçük bir nötrofilik lökositoz mümkündür; ağırlıklandırma, nötrofilik hiperlökositoz ile kanıtlanır. Hemogram verileri, belirli ilaçların etkisini izlemek için kullanılır. Bu nedenle, sitostatik ilaçlarla lösemi tedavisinde demir eksikliği anemisi, lökosit ve trombosit sayısı olan hastalarda demir preparatları almak için bir rejim oluşturmak için eritrositlerin hemoglobin içeriğinin düzenli olarak belirlenmesi gereklidir.

Hemoglobinin yapısı ve işlevleri

Hemoglobin– ana bileşen eritrosit ve ana solunum pigmenti, oksijen taşınmasını sağlar ( Ö 2 ) akciğerlerden dokulara ve karbondioksite ( BÖYLE 2 ) dokulardan akciğerlere. Ayrıca kanın asit-baz dengesinin korunmasında önemli bir rol oynar. Bir eritrositin, her biri yaklaşık 103 atomdan oluşan ~340.000.000 hemoglobin molekülü içerdiği tahmin edilmektedir. İnsan kanı ortalama ~750 g hemoglobin içerir.

Hemoglobin, globin tarafından temsil edilen protein bileşeni olan hemoproteinler grubuna ait karmaşık bir proteindir, protein olmayan bileşen, hemes adı verilen dört özdeş demir porfirin bileşiğidir. Hem merkezinde bulunan demir(II) atomu, kana karakteristik kırmızı rengini verir. bkz. şek. bir). Hemoglobinin en karakteristik özelliği, gazların tersinir bağlanmasıdır. Ö 2 , CO 2 ve benzeri.

Pirinç. 1. Hemoglobinin yapısı

Hem'nin taşıma yeteneği kazandığı bulundu. Ö 2 sadece belirli bir protein - globin tarafından çevrelenmesi ve korunması şartıyla (hemin kendisi oksijen bağlamaz). Genellikle bağlandığında Ö 2 demir ile ( Fe) bir veya daha fazla elektron atomlardan geri dönüşümsüz olarak transfer edilir Fe atomlara Ö 2 . Başka bir deyişle, kimyasal bir reaksiyon gerçekleşir. Miyoglobin ve hemoglobinin geri dönüşümlü bağlanma konusunda benzersiz bir yeteneğe sahip olduğu deneysel olarak kanıtlanmıştır. Ö 2 hem oksidasyonu olmadan Fe 2+ Fe'de 3+ .

Böylece, ilk bakışta çok basit gibi görünen solunum süreci, aslında çok karmaşık dev moleküllerde çok sayıda atomun etkileşimi sonucu gerçekleşir.

Kanda hemoglobin en az dört biçimde bulunur: oksihemoglobin, deoksihemoglobin, karboksihemoglobin ve methemoglobin. Eritrositlerde, hemoglobinin moleküler formları birbirine dönüşebilir, oranları organizmanın bireysel özelliklerine göre belirlenir.

Diğer herhangi bir protein gibi, hemoglobinin de çözeltideki diğer protein ve protein olmayan maddelerden ayırt edilebildiği belirli bir dizi özelliği vardır. Bu tür özellikler arasında moleküler ağırlık, amino asit bileşimi, elektrik yükü ve kimyasal özellikler bulunur.

Uygulamada, hemoglobinin elektrolit özellikleri en sık kullanılır (çalışmasının iletken yöntemleri buna dayanır) ve heme'nin çeşitli kimyasal grupları bağlama yeteneği, değerlikte bir değişikliğe yol açar. Fe ve çözeltinin renklendirilmesi (kalorimetrik yöntemler). Bununla birlikte, çok sayıda çalışma, hemoglobini belirlemek için iletken yöntemlerin sonucunun, acil tıpta böyle bir çalışmanın kullanılmasını zorlaştıran kanın elektrolit bileşimine bağlı olduğunu göstermiştir.

Kemik iliğinin yapısı ve işlevleri

Kemik iliği(medulla ossium) - kansellöz kemik ve kemik iliği boşluklarında bulunan hematopoezin merkezi organı. Ayrıca vücudun biyolojik olarak korunması ve kemik oluşumu işlevlerini yerine getirir.

İnsanlarda, kemik iliği (BM) ilk olarak klavikula anlajında ​​embriyogenezin 2. ayında, 3. ayda - kürek kemiklerinde, kaburgalarda, sternum, omurlarda, vb. görülür. Embriyogenezin 5. ayında, kemik iliği, granülositik, eritrosit ve megakarsiyositik sıraların elemanları ile farklılaşmış kemik iliği hematopoezi sağlayan ana hematopoietik organ olarak işlev görür.

Bir yetişkinin vücudunda, aktif hematopoietik doku ile temsil edilen kırmızı CM ve yağ hücrelerinden oluşan sarı ayırt edilir. Kırmızı CM, yassı kemiklerin süngerimsi maddesinin kemik çapraz çubukları ve epifizler arasındaki boşlukları doldurur. tübüler kemikler. Koyu kırmızı renkte ve yarı sıvı kıvamdadır, stroma ve hematopoietik doku hücrelerinden oluşur. Stroma retiküler doku tarafından oluşturulur, fibroblastlar ve endotel hücreleri ile temsil edilir; çok sayıda kan damarı, çoğunlukla geniş ince duvarlı sinüzoidal kılcal damarlar içerir. Stroma kemiğin gelişiminde ve yaşamında yer alır. Stroma yapıları arasındaki boşluklarda hematopoez süreçlerinde yer alan hücreler, kök hücreler, progenitör hücreler, eritroblastlar, miyeloblastlar, monoblastlar, megakaryoblastlar, promiyelositler, miyelositler, metamiyelositler, megakaryositler, makrofajlar ve olgun kan hücreleri bulunur.

Kırmızı CM'de kan hücreleri oluşturan adalar şeklinde bulunur. Aynı zamanda, eritroblastlar, hemoglobinin heme kısmının yapımı için gerekli olan demir içeren makrofajı çevreler. Olgunlaşma sürecinde, kırmızı CM'de granüler lökositler (granülositler) biriktirilir, bu nedenle içerikleri eritrokaryositlerinkinden 3 kat daha fazladır. Megakaryositler, sinüzoidal kılcal damarlarla yakından ilişkilidir; sitoplazmalarının bir kısmı kan damarının lümenine nüfuz eder. Trombosit formundaki sitoplazmanın ayrılmış parçaları kan dolaşımına geçer. Oluşan lenfositler kan damarlarını sıkıca çevreler. Kırmızı kemik iliği lenfositlerin ve B-lenfositlerin öncüleri gelişir. Normalde, yalnızca olgun kan hücreleri kemik iliğinin kan damarlarının duvarından geçer, bu nedenle kan dolaşımındaki olgunlaşmamış formların görünümü, işlevde bir değişiklik veya kemik iliği bariyerinde hasar olduğunu gösterir. CM, üreme özellikleri açısından vücutta ilk yerlerden birini kaplar. Ortalama olarak, bir kişi günde şunları üretir:

Çocuklukta (4 yıl sonra), kırmızı CM yavaş yavaş yağ hücreleri ile değiştirilir. 25 yaşına gelindiğinde, tübüler kemiklerin diyafizleri tamamen sarı beyin ile doldurulur; yassı kemiklerde CM hacminin yaklaşık %50'sini kaplar. Sarı CM normalde hematopoietik bir işlev görmez, ancak büyük kan kaybıyla içinde hematopoez odakları görülür. Yaşla birlikte CM'nin hacmi ve kütlesi değişir. Yenidoğanlarda vücut ağırlığının yaklaşık %1,4'ünü oluşturuyorsa, yetişkinde %4,6'dır.

Kemik iliği ayrıca kırmızı kan hücrelerinin yok edilmesinde, demirin geri dönüşümünde, hemoglobin sentezinde yer alır ve yedek lipidlerin birikmesi için bir yer görevi görür. Lenfositler ve mononükleer fagositler içerdiğinden immün yanıtta görev alır.

CM'nin kendi kendini düzenleyen bir sistem olarak aktivitesi, geri besleme ilkesi tarafından kontrol edilir (olgun kan hücrelerinin sayısı, oluşumlarının yoğunluğunu etkiler). Bu düzenleme, hücreler arası ve hümoral (poietinler, lenfokinler ve monokinler) etkilerin karmaşık bir kompleksi tarafından sağlanır. Hücresel homeostazı düzenleyen ana faktörün kan hücrelerinin sayısı olduğu varsayılmaktadır. Normalde, hücreler yaşlandıkça çıkarılır ve başkaları tarafından değiştirilir. Aşırı koşullarda (örneğin kanama, hemoliz), hücre konsantrasyonu değişir, geri bildirim tetiklenir; gelecekte süreç, sistemin dinamik kararlılığına ve zararlı faktörlerin etkisinin gücüne bağlıdır.

Endojen ve eksojen faktörlerin etkisi altında, BM'nin hematopoetik fonksiyonunun ihlali söz konusudur. Genellikle, özellikle herhangi bir hastalığın başlangıcında CM'de meydana gelen patolojik değişiklikler, kanın durumunu karakterize eden göstergeleri etkilemez. CM hücresel elementlerinin sayısında azalma (hipoplazi) veya artışı (hiperplazi) olabilir. CM hipoplazisi ile miyelokaryositlerin sayısı azalır, sitopeni not edilir ve sıklıkla yağ dokusu miyeloid dokuya baskındır. Hematopoez hipoplazisi bağımsız bir hastalık olabilir (örneğin, aplastik anemi). Nadir durumlarda kronik hepatit, malign neoplazmalar gibi hastalıklara eşlik eder, bazı miyelofibrozis formlarında, mermer hastalığı ve otoimmün hastalıklarda ortaya çıkar. Bazı hastalıklarda, bir sıradaki hücre sayısı azalır, örneğin kırmızı (kısmi kırmızı hücre aplazisi) veya granülositik serinin hücreleri (agranülositoz). Bir dizi patolojik durumda, hematopoietik hipoplaziye ek olarak, hematopoietik hücrelerin kana olgunlaşması ve salınması ve bunların intramedüller ölümü ile karakterize edilen etkisiz hematopoez mümkündür.

BM hiperplazisi çeşitli lösemilerde ortaya çıkar. Böylece, akut lösemide olgunlaşmamış (blast) hücreler ortaya çıkar; kronik lösemide morfolojik olarak olgun hücrelerin sayısı artar, örneğin lenfositik lösemide lenfositler, eritremide eritrositler, kronik miyeloid lösemide granülositler. Eritrosit hücrelerinin hiperplazisi de karakteristiktir. hemolitik anemi,AT 12 - eksiklik anemisi.

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

HbP- ilkel hemoglobin, 2ξ- ve 2ε-zincirleri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur,

HbF- fetal hemoglobin, 2α- ve 2γ-zincirleri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır,

HbA- yetişkin hemoglobin, oran %98, 2α- ve 2β-zincirleri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin %80'ini oluşturur,

HbA 2 - yetişkin hemoglobini, oran %2'dir, 2α- ve 2δ zincirleri içerir,

HbO 2 - oksihemoglobin, oksijen akciğerlere bağlandığında oluşur, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının %94-98'ini oluşturur,

HbCO 2 - Karbondioksitin dokularda bağlanmasıyla oluşan karbohemoglobin, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının %15-20'sidir.

Hemoglobinin patolojik formları

HbS- orak hücreli hemoglobin.

MetHb- methemoglobin, iki değerlikli yerine üç değerlikli bir demir iyonu içeren bir hemoglobin formu. Bu form genellikle kendiliğinden oluşur, bu durumda hücrenin enzimatik kapasitesi onu eski haline getirmek için yeterlidir. Sülfonamidlerin kullanımı, sodyum nitrit ve gıda nitratlarının kullanımı, askorbik asit yetersizliği ile Fe 2+'nın Fe 3+'ya geçişi hızlanır. Ortaya çıkan metHb oksijeni bağlayamaz ve doku hipoksisi oluşur. Klinikte demir iyonlarını eski haline getirmek için kullanırlar askorbik asit ve metilen mavisi.

Hb-CO- solunan havada CO (karbon monoksit) varlığında oluşan karboksihemoglobin. Kanda sürekli olarak düşük konsantrasyonlarda bulunur, ancak oranı koşullara ve yaşam tarzına bağlı olarak değişebilir.

Karbon monoksit, hem içeren enzimlerin, özellikle de solunum zinciri kompleksinin sitokrom oksidaz 4'ün aktif bir inhibitörüdür.

HbA1C- glikolize hemoglobin. Konsantrasyonu kronik hiperglisemi ile artar ve uzun bir süre boyunca kan şekeri düzeylerinin iyi bir tarama göstergesidir.

Miyoglobin ayrıca oksijeni bağlayabilir.

miyoglobin yalnız polipeptit zinciri, moleküler ağırlığı 17 kDa olan 153 amino asitten oluşur ve yapı olarak hemoglobinin β zincirine benzer. Protein kas dokusunda lokalizedir. miyoglobin vardır daha yüksek afinite Hemoglobine kıyasla oksijene. Bu özellik, miyoglobinin işlevini belirler - kas hücresinde oksijenin birikmesi ve kullanımı, yalnızca kastaki O2 kısmi basıncında (1-2 mm Hg'ye kadar) önemli bir azalma ile kullanılır.

Oksijen doygunluğu eğrileri şunları gösterir: miyoglobin ve hemoglobin arasındaki farklar:

aynı %50 doygunluk tamamen farklı oksijen konsantrasyonlarında elde edilir - yaklaşık 26 mm Hg. hemoglobin ve 5 mm Hg için. miyoglobin için,

26 ila 40 mm Hg arasında fizyolojik kısmi oksijen basıncında. hemoglobin %50-80 doymuşken, miyoglobin neredeyse %100'dür.

Böylece, miyoglobin, hücredeki oksijen miktarı düşene kadar oksijenli kalır. marjinal miktarları. Ancak bundan sonra metabolik reaksiyonlar için oksijen salınımı başlar.

Hemoglobin(Hb olarak kısaltılır), omurgalıların kırmızı kan hücrelerinde bulunan, demir içeren, oksijen taşıyan bir metalloproteindir.

Hemoglobin ana kan proteinidir

Hemoglobin, 4 hem içeren protein alt birimi içeren bir proteindir. Kendi aralarında, protomerler, tamamlayıcılık ilkesine göre hidrofobik, iyonik, hidrojen bağları ile bağlanır. Aynı zamanda, keyfi olarak değil, belirli bir alanda - temas yüzeyinde - etkileşime girerler. Bu süreç oldukça spesifiktir, temas, tamamlayıcılık ilkesine göre düzinelerce noktada aynı anda gerçekleşir. Etkileşim, zıt yüklü gruplar, hidrofobik bölgeler ve protein yüzeyindeki düzensizlikler tarafından gerçekleştirilir.

Normal hemoglobindeki protein alt birimleri, çeşitli polipeptit zincir tipleri ile temsil edilebilir: α, β, γ, δ, ε, ξ (sırasıyla, Yunanca - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Hemoglobin molekülü iki farklı tipte iki zincir içerir.

Hem protein alt birimine, ilk olarak, demir koordinasyon bağı ile histidin kalıntısı yoluyla ve ikinci olarak, pirol halkalarının ve hidrofobik amino asitlerin hidrofobik bağları yoluyla bağlanır. Heme, zincirinin "cebinde" olduğu gibi bulunur ve heme içeren bir protomer oluşur.

Normal hemoglobin formları

Hemoglobinin birkaç normal varyantı vardır:

• HbP - ilkel hemoglobin, 2 ξ- ve 2 ε-zinciri içerir, embriyoda 7-12 haftalık yaşam arasında oluşur;
• HbF - fetal hemoglobin, 2 α- ve 2 γ-zinciri içerir, 12 haftalık intrauterin gelişimden sonra ortaya çıkar ve 3 ay sonra ana olanıdır;
• HbA - yetişkin hemoglobini, oran %98'dir, 2 α- ve 2 β-zinciri içerir, 3 aylık yaşamdan sonra fetüste ortaya çıkar ve doğumda tüm hemoglobinin %80'ini oluşturur;
• HbA 2 - yetişkin hemoglobin, oran %2'dir, 2 α- ve 2 δ zinciri içerir;
• HbO 2 - oksihemoglobin, oksijen akciğerlere bağlandığında oluşur, pulmoner damarlarda toplam hemoglobin miktarının% 94-98'idir;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, karbondioksit dokulara bağlandığında oluşur, venöz kanda toplam hemoglobin miktarının% 15-20'sini oluşturur.

Hemoglobinin patolojik formları

• HbS - orak hücreli hemoglobin;
• MetHb - methemoglobin, iki değerlikli yerine ferrik demir iyonu içeren bir hemoglobin formu. Bu form genellikle kendiliğinden oluşur, bu durumda hücrenin enzimatik kapasitesi onu eski haline getirmek için yeterlidir. Sülfonamidlerin kullanımı, sodyum nitrit ve gıda nitratlarının kullanımı, askorbik asit yetersizliği ile Fe 2+'nın Fe 3+'ya geçişi hızlanır. Ortaya çıkan metHb oksijeni bağlayamaz ve doku hipoksisi oluşur. Klinikte demir iyonlarını eski haline getirmek için askorbik asit ve metilen mavisi kullanılır;
• Hb-CO - karboksihemoglobin, solunan havada CO (karbon monoksit) varlığında oluşur. Kanda sürekli olarak düşük konsantrasyonlarda bulunur, ancak oranı koşullara ve yaşam tarzına bağlı olarak değişebilir. Karbon monoksit, hem içeren enzimlerin, özellikle de solunum zincirinin 4. kompleksi olan sitokrom oksidazın aktif bir inhibitörüdür;
• HbA 1С -