Hemoglobin je bitan protein za ljudski život, obavlja niz funkcija, od kojih je glavna transport kisika do stanica i tkiva. Postoji nekoliko oblika hemoglobina, od kojih svaki ima svoje karakteristike.

Vrste prema sadržaju bjelančevina

Ovisno o sadržaju proteina u obliku ljudskog hemoglobina, postoje dvije vrste. Oni su fiziološki i abnormalni.

Oblici hemoglobina fiziološkog tipa javljaju se u određenim fazama ljudskog života. Ali patološki se formiraju u slučaju netočnog slijeda postavljanja niza aminokiselina u globin.

Osnovni po obliku

U ljudskom tijelu mogu biti prisutni:

1. Oksihemoglobin. Ova tvar stupa u interakciju s molekulama kisika. Prisutan je u krvi arterija, zbog čega ima bogatu grimiznu boju.
2. Karboksihemoglobin. Ova vrsta proteina stupa u interakciju s molekulama ugljičnog dioksida. Predstavljene molekule prodiru u tkiva pluća, gdje se ugljični dioksid uklanja i kisik je zasićen hemoglobinom. Ova vrsta proteina nalazi se u venske krvi, zbog čega ima tamniju boju i veću gustoću.
3. methemoglobin. Ovo je tvar koja stupa u interakciju s različitim kemijskim agensima. Patološki oblik hemoglobina, a povećanje količine ove tvari može ukazivati ​​na trovanje tijela, postoji kršenje zasićenosti tkiva kisikom.
4. mioglobina. Djeluje kao punopravni analog crvenih krvnih stanica. Glavna razlika je samo u tome što je mjesto ovog proteina srčani mišić. Kod oštećenja mišića mioglobin ulazi u krvotok, nakon čega se izlučuje iz tijela zahvaljujući radu bubrega. Ali postoji mogućnost začepljenja tubula bubrega, što može izazvati smrt njegovih tkiva. U takvim situacijama nije isključena pojava zatajenja bubrega i nedostatka kisika u tkivima.

Druge vrste hemoglobina

U različitim izvorima informacija također se razlikuju sljedeći oblici hemoglobina:

1. Glikirani hemoglobin. Ovaj oblik je nerazdvojni spoj glukoze i proteina. Ova vrsta glukoze može se dugo kretati kroz krv, pa se koristi za otkrivanje razine šećera.
2. Fetalni. Jedan oblik hemoglobina prisutan je u krvi embrija ili novorođenčeta u prvih nekoliko dana života. Svrstan među aktivne vrste u smislu prijenosa kisika, pod utjecajem okoliša podložan je brzom uništenju.
3. Sulfhemoglobin. Prikazana vrsta proteina pojavljuje se u krvi kada se konzumira velika količina. lijekovi. U pravilu, sadržaj ovog proteina ne prelazi 10%.
4. dishemoglobin. Formira se takvim vezama koje potpuno lišavaju protein sposobnosti da obavlja svoje funkcije. To znači da će se ova vrsta hemoglobina transportirati kroz krv u obliku dodatne tvari. Nakon nekog vremena obradit će ga slezena. U normalnom zdravstvenom stanju ova se tvar nalazi u tijelu svake osobe, ali ako pojava ove vrste ligamenata postane češća, tada će organi uključeni u transport krvi kroz tijelo morati raditi pojačanim intenzitetom, kao rezultat koji će se brže iscrpiti i istrošiti.

Patološki oblici hemoglobina

Izdvaja se posebna skupina:

• D-Punjab;

Oblik hemoglobina D-Punjab dobio je ime zbog široke rasprostranjenosti u Punjabu, Indiji i Pakistanu. Protein je nastao zbog širenja malarije u raznim dijelovima Azije. Prema statistikama, ovaj protein se nalazi u 55% slučajeva od ukupnog broja patoloških oblicima hemoglobina.

Hemoglobin S nastao je u zapadnoj Africi kao rezultat pet odvojenih mutacija.

Protein C jedna je od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Ljudi koji imaju ovaj protein mogu patiti od stanja koje se zove hemolitička anemija.

Hemoglobin H izaziva razvoj tako ozbiljne bolesti kao što je alfa talasemija.

Glavne funkcije

Bez obzira na oblike i derivate hemoglobina, ova tvar ima sljedeće funkcije:

1. Prijevoz kisika. Kada osoba udiše zračne mase, molekule kisika prodiru u tkiva pluća, a odatle prelaze u druga tkiva i stanice. Hemoglobin povezuje molekule kisika i prenosi ih. Ako je ova funkcija povrijeđena, dolazi do nedostatka kisika, što je vrlo opasno za funkcioniranje mozga.
2. Prijevoz ugljičnog dioksida. U ovoj situaciji hemoglobin već veže molekule ugljičnog dioksida, a zatim ih prenosi.
3. Održavajte razinu kiselosti. S nakupljanjem ugljičnog dioksida u krvi, opaža se njegovo zakiseljavanje. To se kategorički ne može dopustiti, jer mora postojati stalno uklanjanje molekula ugljičnog dioksida.

Normalna izvedba

Kako bi liječnici mogli odrediti normalne oblike hemoglobina u ljudskom tijelu, provode se testovi.

Primjećuje se da je stopa slobodnog hemoglobina u krvi ljudi različite dobi može imati sljedeće:

• muškarci stariji od 18 godina - od 120 do 150 g / l;
• žene starije od 18 godina - od 110 do 130 g / l;
• novorođenčad i djeca mlađa od 18 godina - 200 g / l.

Povećanje ili smanjenje količine slobodnog hemoglobina u krvi može izazvati prijelaz proteina u drugi oblik - patološki.

Zabilježen je niz metoda za stabilizaciju njegove količine, pa ako rezultati testa pokazuju prekoračenu ili smanjenu stopu, odmah se obratite liječniku. Zbog prisutnosti velikog broja različitih oblika hemoglobina, samo stručni liječnik u laboratoriju može utvrditi što je prisutno u tijelu. Postaje moguće otkriti biokemijska analiza krv.

Hemoglobin je dio hemoproteinske skupine proteina, koji su sami podvrsta kromoproteina i dijele se na neenzimski proteini (hemoglobin, mioglobin) i enzimi (citokromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem – struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ione. Željezo se na porfirinski prsten veže s dvije koordinacijske i dvije kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Struktura hemoglobina A

Hemoglobin je protein koji uključuje 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Između sebe, protomeri su povezani hidrofobnim, ionskim, vodikovim vezama, dok međusobno ne djeluju proizvoljno, već u određenom području - kontaktnoj površini. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se događa istovremeno na desecima točaka prema principu komplementarnosti. Interakciju provode suprotno nabijene skupine, hidrofobna područja i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim vrstama polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanci dva različiti tipovi.

Hem se prvo veže na proteinsku podjedinicu preko ostatka histidinželjezna koordinacijska veza, drugo, kroz hidrofobne veze pirolni prstenovi i hidrofobne aminokiseline. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca, te nastaje protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

• HbP ( primitivna) - primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, pojavljuje se u embriju između 7-12 tjedana života,
• HbF( fetalni) - fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,
• HbA ( odrasla osoba) - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, javlja se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,
• HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama iznosi 94-98% ukupne količine hemoglobina,
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

HbS je hemoglobin srpastih stanica.

MetHb- methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje ione feri željeza umjesto iona feri željeza. Ovaj oblik nastaje spontano, tijekom interakcije molekule O 2 i hema Fe 2+, ali obično je enzimski kapacitet stanice dovoljan da ga obnovi. Primjenom sulfonamida, primjenom natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, s nedostatkom askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Ono u nastajanju metHb ne mogu vezati kisik i dolazi do hipoksije tkiva. Za vraćanje Fe 3+ u Fe 2+ u klinici, askorbinska kiselina i metilensko modrilo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisutnosti CO (ugljičnog monoksida) u udahnutom zraku. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Hemoglobin(skraćeno kao Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i prenosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim stanicama kralješnjaka.

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je protein koji uključuje 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su između sebe povezani hidrofobnim, ionskim, vodikovim vezama prema principu komplementarnosti. Istodobno, oni međusobno ne djeluju proizvoljno, već u određenom području - kontaktnoj površini. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desecima točaka prema principu komplementarnosti. Interakciju provode suprotno nabijene skupine, hidrofobna područja i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim vrstama polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan s proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacijskom vezom željeza, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca, te nastaje protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, pojavljuje se u embriju između 7-12 tjedana života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i pri rođenju je 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama ga je 94-98% od ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

• HbS - hemoglobin srpastih stanica;
• MetHb - methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri željezni ion umjesto dvovalentnog. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet stanice dovoljan je da ga obnovi. Primjenom sulfonamida, primjenom natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, s nedostatkom askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju vezati kisik i dolazi do hipoksije tkiva. Za vraćanje iona željeza u klinici koriste se askorbinska kiselina i metilensko plavo;
• Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisutnosti CO (ugljičnog monoksida) u udahnutom zraku. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života. Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze, 4. kompleksa dišnog lanca;
• HbA 1S -

Hemoglobin kombinira dvije bitne komponente:

• protein globin, koji zauzima 96% ukupnog spoja;
• hem koji sadrži željezo, koji je dio sastava za 4%.

Ova vrsta kromoproteina obavlja vitalne važna funkcija u ljudskom tijelu: prenosi kisik iz dišni organi do svih stanica i tkiva, a iz njih u plućni sustav, prenoseći nepotrebni ugljični dioksid koji se oslobađa tijekom procesa izmjene. Osim u disanju, sudjeluje u redoks reakcijama i akumulaciji energije.

Hemoglobin je glavni sastojak crvenih krvnih stanica – eritrocita. Zahvaljujući njemu dobili su svoje ime i funkcionalnu namjenu. U suhoj tvari ljudskog eritrocita nalazi se 95% hemoglobina, a samo 5% ostalih tvari (lipida i bjelančevina).

Koje vrste hemoglobina postoje?

Prema sadržaju proteina, hemoglobin se može podijeliti u dvije vrste:

Fiziološki se pojavljuju u određenim fazama normalnog razvoja ljudskog tijela. Ali patološki tipovi hemoglobina nastaju kao rezultat netočnog sekvencijalnog rasporeda niza aminokiselina u globinu.

Prema oblicima mogu se razlikovati sljedeće vrste hemoglobina:

Za prevenciju bolesti i liječenje manifestacija proširenih vena na nogama, naši čitatelji savjetuju Antivarikozni gel "VariStop", ispunjen biljnim ekstraktima i uljima, nježno i učinkovito uklanja manifestacije bolesti, ublažava simptome, tonira , jača krvne žile.

1. oksihemoglobin;
2. karboksihemoglobin;
3. methemoglobin;
4. mioglobina.

Što je oksihemoglobin?

Oksihemoglobin je dobio ime po svojoj sposobnosti prijenosa kisika. Ali on može u potpunosti provesti proces disanja samo u timu s karbohemoglobinom.

Dakle, oksihemoglobin se spaja s O 2 i dostavlja kisik tkivima, a na povratku se pretvara u karbohemoglobin uzimajući CO2 - ugljični dioksid iz stanica, dostavljajući ga do dišnih organa. Zbog sposobnosti hemoglobina da lako veže i oslobađa kemikalije u obliku kisika i ugljičnog dioksida, ljudsko tijelo je stalno zasićeno čisti kisik, a ne da se otruje produktima njegovog raspadanja.

Uvod u karboksihemoglobin

Ova vrsta hemoglobina nastaje kada se spoji s COHb - ugljičnim monoksidom. U tom slučaju hemoglobin dobiva ireverzibilan status, što znači da postaje beskoristan, jer više nikada neće moći obavljati respiratornu funkciju. Iz ovoga slijedi da sve vrste hemoglobina i njegovi spojevi ne mogu biti korisni za tijelo.

Štetne komponente u obliku ugljičnog monoksida mogu doći kako iz okoline, tako i nastati unutar čovjeka kao posljedica poremećaja organizma.

Iz okoline ugljični monoksid može ući u pluća ako je osoba bila u zoni požara ili je veći dio života provela na cesti, gdje je često udisala ispušne plinove.

Određeni postotak ireverzibilnog spoja je u udjelu pušača. Čak i ako osoba ima visok indeks hemoglobina, tada će zbog pušenja samo dio njih normalno funkcionirati.

Do samotrovanja dolazi odumiranjem vlastitih stanica i njihovom nekrozom. Ova vrsta se naziva "endogeni ugljikov monoksid". Takve se situacije opažaju vrlo rijetko, češće ugljični monoksid dolazi izvana.

Pojam methemoglobina

Methemoglobin (metHb) nastaje spajanjem s kemikalijama, pri čemu nastaju neraskidive veze. Stoga su dobivene vrste hemoglobina i njihove funkcije, poput karboksihemoglobina, beskorisne.

U ovom slučaju postoje veze s takvim kemijskim agensima kao što su: nitrat, sumporovodik, sulfidne tvari. Tu spadaju i ljekovite tvari u obliku analgetika i kemoterapeutika tijekom liječenja onkoloških bolesti.

Slično kao i kod ugljičnog monoksida, veze neraskidive prirode mogu nastati kao rezultat njihovog ulaska u tijelo izvana, te u slučajevima kada se radikali, nakupljeni u tkivima, oslobađaju u procesu razaranja stanica.

Ponekad poremećaj probavni trakt mogu izazvati ulazak radikala u krv. Kada se probavni sustav ne može nositi sa svojom funkcijom i propušta te vrste hemoglobina u krvotok.

Što je mioglobin?

Mioglobin se smatra apsolutnim analogom hemoglobina u crvenim krvnim stanicama. Jedina je razlika u tome što su lokalizacija ovog proteina koji sadrži željezo mišići kostura i srca. Ako se na neki način iznenada oštete, tada će mioglobin prirodno ući u krvotok, a zatim se izlučiti iz tijela zahvaljujući bubrežnoj filtraciji.

Ali postoji mogućnost začepljenja bubrežnog tubula i njegove daljnje nekroze. U ovom slučaju može se formirati zatajenja bubrega i gladovanje tkiva kisikom.

Ostale postojeće vrste hemoglobina

Osim glavnog popisa varijacija, postoje i druge vrste hemoglobina u krvi.

Iz različitih izvora informacija možete čuti varijacije kao što su:

• fetalni hemoglobin;
• dishemoglobin;
• glikirani hemoglobin.

Fetalni hemoglobin

Fetalni oblik hemoglobina nalazi se u krvi fetusa tijekom trudnoće, kao iu novorođenčadi tijekom prva tri tjedna života. Ono što se razlikuje od hemoglobina odrasle osobe je samo to što fetalna vrsta ima bolju sposobnost transporta kisika. Ali promjene u kiselosti života, fetalni hemoglobin praktički nestaje. U tijelu odrasle osobe ima ga samo jedan posto.

Dishemoglobin nastaje kao rezultat takvih veza koje mu trajno oduzimaju sposobnost obavljanja svojstvenih korisna svojstva. To znači da će se takav hemoglobin kretati s krvlju, ali kao onesposobljeni pomoćni atribut. S vremenom će ga slezena riješiti, poput istrošenog materijala.

Normalno, dishemoglobin je prisutan u tijelu svake zdrave osobe. Ako su takvi ligamenti češći, krvožilni organi moraju raditi intenzivnije, brže se iscrpljuju i troše.

Glikirani hemoglobin

Kada se hem protein i glukoza vežu, nastaje glikirani hemoglobin. Također je nepovratan spoj. Njegova količina raste kada raste razina šećera u krvi. Javlja se uglavnom kod osoba koje pate od dijabetes. S obzirom na to da hemoglobin živi otprilike 100 dana, laboratorijskim se pretragama može utvrditi učinkovitost terapijskog liječenja, nastaviti ili propisati novi.

Ne biste trebali izmišljati i plašiti se mislima, isprobavajući sve moguće bolesti. Ako radite u rizičnom području ili se možete razboljeti kroz nasljednu liniju, tada je bolje kontaktirati stručnjaka i provesti niz laboratorijska istraživanja. Pokušajte se riješiti loše navike i češće izlaziti van.

Povezani članci:

1. Koja je uloga hemoglobina u ljudskom organizmu i posljedice njegovog nedostatka?
2. Uzroci niskog hemoglobina u žena: značajke i oblici anemičnih stanja
3. Funkcije hemoglobina - kao osnovnog kemijskog spoja u ljudskom organizmu
4. Normalne razine glikoziliranog hemoglobina za dijabetičare

Komentari

Podaci navedeni na stranici ne smiju se koristiti za samodijagnozu i liječenje. Potreban savjet stručnjaka

Građa i oblici hemoglobina

Hemoglobin (skraćeno kao Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i prenosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim stanicama kralješnjaka.

Hemoglobin je dio hemoproteinske skupine proteina, koji su sami podvrsta kromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hemska struktura, koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ione. Željezo se na porfirinski prsten veže s dvije koordinacijske i dvije kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim vrstama polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan s proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacijskom vezom željeza, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca, te nastaje protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, pojavljuje se u embriju između 7-12 tjedana života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i pri rođenju je 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama svog% od ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini % ukupne količine hemoglobina.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, razina, mjerenje hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije, održavajući pH. Sadržano u eritrocitima (crvenim krvnim stanicama krvi - svaki dan ljudsko tijelo proizvede 200 milijardi crvenih krvnih stanica). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfirnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein s kvaternarnom strukturom koju tvore 4 podjedinice. Željezo u hemu je u dvovalentnom obliku.

Sadržaj hemoglobina u krvi kod muškaraca nešto je veći nego kod žena. U djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanih gubitaka hemoglobina tijekom različitih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, potrebnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina koji sudjeluju u stvaranju crvenih krvnih stanica (uglavnom B12, folna kiselina), kao i kršenje stvaranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti sekundarno kod raznih kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne mjerne jedinice: g/l

Faktor pretvorbe: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, pojavljuje se u embriju između 7-12 tjedana starosti,

HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama iznosi 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi ga je 15-20% od ukupne količine hemoglobina.

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske mase 17 kDa i po strukturi je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet za kisik od hemoglobina. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj stanici i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

ista zasićenost od 50% postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika – oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom tlaku kisika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je 50-80% zasićen, dok je mioglobin gotovo 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u stanici ne smanji do graničnih vrijednosti. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Za nastavak preuzimanja potrebno je prikupiti sliku:

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio hemoproteinske skupine proteina, koji su sami podvrsta kromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem – struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ione. Željezo se na porfirinski prsten veže s dvije koordinacijske i dvije kovalentne veze.

Hemoglobin je protein koji uključuje 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su između sebe povezani hidrofobnim, ionskim, vodikovim vezama prema principu komplementarnosti. Istodobno, oni međusobno ne djeluju proizvoljno, već u određenom području - kontaktnoj površini. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desecima točaka prema principu komplementarnosti. Interakciju provode suprotno nabijene skupine, hidrofobna područja i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim vrstama polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan s proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacijskom vezom željeza, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca, te nastaje protomer koji sadrži hem.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, pojavljuje se u embriju između 7-12 tjedana života,

HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i pri rođenju čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama iznosi 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS je hemoglobin srpastih stanica.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri željezni ion umjesto dvovalentnog. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet stanice dovoljan je da ga obnovi. Primjenom sulfonamida, primjenom natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, s nedostatkom askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju vezati kisik i dolazi do hipoksije tkiva. Za vraćanje iona željeza u klinici koriste se askorbinska kiselina i metilensko plavo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisutnosti CO (ugljičnog monoksida) u udahnutom zraku. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze 4 kompleksa respiratornog lanca.

HbA 1C - glikolizirani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je pokazatelj razine glukoze u krvi tijekom dugog vremenskog razdoblja.

Mioglobin je također sposoban vezati kisik.

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske mase 17 kDa i po strukturi je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet za kisik od hemoglobina. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj stanici i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenja kisikom pokazuju razliku između mioglobina i hemoglobina:

Ista zasićenost od 50% postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika – oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom tlaku kisika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je 50-80% zasićen, dok je mioglobin gotovo 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u stanici ne smanji na granične vrijednosti. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Klasifikacija vrsta hemoglobina, razlozi povećanja ili smanjenja pokazatelja

Klinički test krvi važna je komponenta opće kliničke dijagnoze bolesnika s različitim patologijama. Ova studija uključuje analizu razine crvenih krvnih stanica i proteina koji sadrže željezo u krvnom serumu. Ovaj pokazatelj je vrlo osjetljiv na razne promjene u radu unutarnjih organa.

Što je hemoglobin?

Hemoglobin je peptidni spoj koji sadrži željezo koji prenosi kisik do svih tkiva ljudskog tijela. U svim kralješnjacima ovaj proteinski spoj nalazi se u crvenim krvnim stanicama, au beskralješnjacima - u plazmi. Kao što je gore spomenuto, glavna funkcija ovog peptidnog spoja je uklanjanje ugljičnog dioksida i opskrba organa kisikom.

• Deoksihemoglobin (ili slobodni hemoglobin);
• Karboksihemoglobin (boji krv u plavo)
• methemoglobin;
• Fetalni protein koji sadrži željezo (prisutan u fetusu i nestaje tijekom ontogeneze);
• Oksihemoglobin (oboji krv svijetlocrveno)
• mioglobina.

Deoksihemoglobin je slobodni hemoglobin u ljudskoj krvi. U ovom obliku, ovaj peptidni spoj je sposoban za sebe vezati različite molekule - ugljični dioksid / ugljični monoksid, kisik.

Kada se deoksihemoglobin veže za kisik, nastaje oksihemoglobin. Ova vrsta proteina opskrbljuje kisikom sva tkiva. U prisutnosti različitih oksidacijskih sredstava, željezo u proteinu koji sadrži željezo prelazi iz dvovalentnog u trovalentno stanje. Takav peptidni spoj obično se naziva methemoglobin; igra važnu ulogu u fiziologiji organa.

Ako se smanjeni hemoglobin veže za ugljični monoksid, nastaje otrovni spoj, karboksihemoglobin. Treba napomenuti da se ugljični monoksid veže za hemoglobin 250 puta učinkovitije od ugljičnog dioksida. Karboksihemoglobin ima dugi poluvijek, pa može uzrokovati teška trovanja.

Vitamin C pomaže obnoviti proteine ​​koji sadrže željezo, zbog čega se slobodno koristi u medicini za liječenje trovanja ugljičnim monoksidom. U pravilu se intoksikacija ugljičnim monoksidom očituje cijanozom.

Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i u velikom broju nalaze se u miocitima, posebno kardiomiocitima. Veže molekule O₂ "za crni dan", koje tijelo kasnije koristi u stanjima koja uzrokuju hipoksiju. Mioglobin opskrbljuje mišiće koji rade kisikom.

Sve gore navedene vrste su od vitalne važnosti u ljudskom tijelu, međutim, postoje patološki oblici ovog peptidnog spoja.

Koje opasne vrste hemoglobina postoje?

Patološke vrste hemoglobina kod ljudi, što dovodi do raznih bolesti:

• Hemoglobin D-Punjab;
• Hemoglobin S je oblik koji se nalazi u ljudi s anemijom srpastih stanica;
• Hemoglobin C - ovaj oblik uzrokuje kroničnu hemolitičku anemiju;
• Hemoglobin H je vrsta hemoglobina koju tvori tetramer β-lanca koji može biti prisutan kod α-talasemije.

Protein D-Punjab koji sadrži željezo jedna je od varijanti hemoglobina. Nazvan je tako zbog svoje velike rasprostranjenosti u regiji Punjab u Indiji i Pakistanu. To je također najčešća abnormalna varijanta proteina željeza u kineskoj autonomnoj regiji Xinjiang Uygur. Studije pokazuju da protein D-Punjab koji sadrži željezo čini više od 55% ukupnog patološki oblici hemoglobin.

Prvi put je otkriven ranih 1950-ih u mješovitoj indijsko-britanskoj i američkoj obitelji iz okolice Los Angelesa, zbog čega se ponekad naziva i D Los Angeles. Protein D koji sadrži željezo najčešća je varijanta ove tvari. Pojavila se kao posljedica raširenosti malarije u različitim dijelovima Azije.

Hemoglobin S potječe iz zapadne Afrike, gdje ga ima najviše. Prisutan je u manjoj mjeri u Indiji i mediteranskoj regiji. Polimorfizam beta S gena ukazuje da je nastao iz pet odvojenih mutacija: četiri u Africi i jedna u Indiji i na Bliskom istoku. Najčešći je alel pronađen u Beninu u zapadnoj Africi. Ostali haplotipovi pronađeni su u Senegalu i Bantuu.

Važno! Gen HbS prisutan u homozigotnom obliku je nepoželjna mutacija. Malarija može biti faktor odabira jer postoji jasna korelacija između prevalencije ove bolesti i anemije srpastih stanica. Djeca s Hb SA karakteristikama srpastih stanica vjerojatnije će tolerirati malariju i češće se oporavljati.

Protein C koji sadrži željezo (Hb C) jedna je od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Ljudi sa "zdravim" proteinom C koji sadrži željezo (Hb C) su fenotipski normalni, dok pacijenti s abnormalnim oblikom (Hb CC) mogu patiti od hemolitičke anemije. Iako kliničke komplikacije povezane s abnormalnim proteinom C koji sadrži željezo nisu ozbiljne.

Hemoglobin H uzrokuje ozbiljnu bolest - alfa talasemiju. α-talasemija dovodi do smanjenja proizvodnje alfa-globina, pa se stvara manje lanaca alfa-globina, što rezultira viškom β-lanaca u odraslih i novorođenčadi. Višak β lanaca tvori nestabilne tetramere koji se nazivaju hemoglobin H ili HbH četiri beta lanca. Višak γ-lanca stvara tetramere koji se slabo vežu za kisik, jer im je afinitet prema O2 prevelik, pa ne disocira na periferiji.

Kako se dijagnosticiraju patološki oblici proteina koji sadrže željezo u krvi?

Kao što je gore spomenuto, analiza hemoglobina je uključena u Kliničko ispitivanje krvni serum. U nekim slučajevima indicirana je biokemija krvi za točno određivanje patoloških oblika danog peptidnog spoja.

Krv za analizu uzima se natašte i ujutro. Preporuča se ne jesti hranu 12 sati prije uzorkovanja biološkog materijala (izmet, urin, krv), kako se ne bi iskrivili rezultati ispitivanja. Posebno je nepoželjno angažirati se tjelesna aktivnost, konzumirati psihotropne tvari ili drugi lijekovi. Ne morate slijediti dijetu, ali trebate se suzdržati od masne ili pržene hrane kako ne biste utjecali na različite parametre u izmetu.

Normalne razine proteina koji sadrže željezo

Dešifriranje analize opća klinička studija krvnim serumom smije rukovati samo liječnik. Međutim, postoje neke opće norme hemoglobina koje su svojstvene svim ljudima. Razina danog peptidnog spoja mjeri se u g/l (grami po litri). Metode analize mogu se razlikovati ovisno o laboratoriju.

Norma slobodnog hemoglobina u krvi u različitim dobnim skupinama:

• Muškarci od 18 godina - g / l;
• Žene od 18 godina -;
• Malo djete – 200;

Povećanje ili smanjenje razine slobodnog hemoglobina može dovesti do patologija. Primarne hemoglobinopatije uzrokovane su nasljedni uzroci, stoga se ne liječi ni u jednoj fazi razvoja. Međutim, postoje metode za stabilizaciju bolesnika, pa je u svakom slučaju potrebno posjetiti liječnika. S ozbiljnim smanjenjem razine ovog peptidnog spoja u krvotoku, indicirana je umjetna zamjena za krv.

Savjet! Sintetski spoj "perftoran" može poboljšati kvalitetu života bolesnika s anemijom. Potrebno je s oprezom umjetno povećati hemoglobin, jer u nekim slučajevima nadomjesci krvi mogu izazvati ozbiljne nuspojave.

Vrste hemoglobina, metode određivanja količine u krvi

Građa, vrste, funkcije hemoglobina

Po kemijskom sastavu hemoglobin pripada skupini kromoproteina. Njegova prostetička skupina, koja uključuje željezo, naziva se hem, proteinska komponenta se naziva globin. Molekula hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Hem je metaloporfirin, kompleks željeza s protoporfirinom. Protoporfirin se temelji na 4 pirolna prstena povezana CH metanskim mostovima koji tvore porfirinski prsten. Hem je identičan za sve vrste hemoglobina.

Globin pripada skupini proteina koji sadrže sumpor - histona. Vjeruje se da je poveznica između globina i hema aminokiselina histidin. Molekula globina sastoji se od 2 para polipeptidnih lanaca. Ovisno o sastavu aminokiselina određuju se lanci ά, β, γ i δ. Sinteza proteina događa se u najranijoj fazi eritropoeze (bazofilni eritroblasti bogati su RNK) i kasnije se smanjuje. Sinteza hema i njegova kombinacija s globinom, odnosno stvaranje hemoglobina, odvija se u kasnijim fazama eritropoeze, u razdoblju transformacije bazofilnog normoblasta u polikromatofilni normoblast. Kako normoblasti sazrijevaju, količina hemoglobina u njima raste i dostiže maksimum u eritrocitima.

Osim fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina koje se međusobno razlikuju po fizikalno-kemijskim svojstvima, posebno različitoj elektroforetskoj pokretljivosti i različitim stavovima prema alkalijama. Trenutno je pouzdano postojanje sljedećih vrsta patološkog hemoglobina: B (S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P i Q.

Patološki hemoglobini nastaju kao posljedica kongenitalne, nasljedne greške u stvaranju hemoglobina. Promjene u molekularnoj strukturi hemoglobina (njegovog aminokiselinskog sastava) osnova su za razvoj hemoglobinopatija koje nazivamo "molekularne bolesti". Hemoglobinopatije (hemoglobinoze) mogu biti uzrok razvoja teške anemije hemolitičkog tipa. U cirkulirajućim crvenim krvnim stanicama hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On tada

veže molekulu kisika (u plućnim kapilarama), zatim je odaje (u kapilarama tkiva). Hemoglobin u venskoj krvi s niskim parcijalnim tlakom kisika vezan je za 1 molekulu vode. Takav hemoglobin naziva se reducirani (obnovljeni) hemoglobin. NA arterijska krv kod visokog parcijalnog tlaka kisika hemoglobin je vezan za 1 molekulu kisika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranom pretvorbom oksihemoglobina u reducirani hemoglobin i obrnuto, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u kapilarama tkiva i njegova isporuka u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima se oksihemoglobin, dajući kisik, pretvara u reducirani hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, stoga njegove slobodne valencije vežu ugljikov dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća uz pomoć hemoglobina. U plućima nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselih svojstava, dolazi u kontakt s alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tada se u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi ili njegovim kvalitativnim promjenama razvija hipoksija tkiva. Hemoglobin ima sposobnost ulaska u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljikovim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat toga nastaju karboksihemoglobin, oksinitrozni hemoglobin i sulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksikarbon) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku veže oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i oduzima mu sposobnost raznošenja kisika, smrtonosan je.

Methemoglobin je stabilniji spoj hemoglobina s kisikom od oksihemoglobina, a nastaje trovanjem određenim lijekovi- fenacetin, antipirin, sulfonamidi. U tom slučaju dvovalentno željezo protetske skupine, oksidirano, prelazi u trovalentno. Opasnost od methemoglobinemije za tijelo je oštro kršenje povratka kisika u tkiva, zbog čega se razvija anoksija.

Sulfhemoglobin se nalazi u krvi ponekad uz primjenu lijekova (sulfonamidi). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da zahvaćeni eritrociti

uništavaju se istodobno s normalnim, ne opažaju se fenomeni hemolize, a sulfhemoglobin može biti u krvi nekoliko mjeseci. Na ovom svojstvu sulfhemoglobina temelji se metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih eritrocita u perifernoj krvi.

1. Kolorimetrijske metode. Češće su obojeni derivati ​​hemoglobina kolorimetrijski: hematin hidroklorid, karboksihemoglobin, cijanmethemoglobin. Kolorimetrijske metode imaju široku primjenu u praksi zbog svoje jednostavnosti i pristupačnosti. Najtočnija i najpouzdanija od njih je metoda cijanmethemoglobina.

2. Gazometrijske metode. Hemoglobin je zasićen plinom, na primjer

kisik ili ugljikov monoksid. Količina hemoglobina se procjenjuje prema količini apsorbiranog plina.

3. Metode koje se temelje na određivanju željeza u molekuli hemoglobina. Budući da hemoglobin sadrži strogo određenu količinu željeza (0,374%), količina hemoglobina također je određena njegovim sadržajem.

Posljednje dvije skupine su točne, ali zahtijevaju puno vremena, tehnički su složenije i stoga nisu našle široku primjenu u praksi.

klinički značaj. Norme hemoglobina: za žene% (g / l), za muškarce% (g / l). Smanjenje koncentracije hemoglobina u krvi (oligokromemija) uočeno je kod anemija različitih etiologija (kao rezultat gubitka krvi, nedostatka željeza, vitamina B12 i folna kiselina, pojačana hemoliza eritrocita). Povećanje koncentracije hemoglobina u krvi (hiperkromemija) javlja se kod eritremije, zatajenja plućnog srca, nekih urođene mane srce i obično je u kombinaciji s povećanjem broja crvenih krvnih stanica. Uz zgušnjavanje krvi može doći do relativnog povećanja koncentracije hemoglobina.

Izvori grešaka u ovoj metodi su sljedeći:

1) utjecaj stranih čimbenika na boju hematin hidroklorida, posebno na količinu i kvalitetu proteina plazme;

2) blijeđenje standarda boja hemometara tijekom vremena, što dovodi do precijenjenih brojeva i stoga zahtijeva periodičnu provjeru hemometara uz uvođenje odgovarajuće izmjene;

3) vođenje točnog vremena. Pogreška je 0,3 g% (3 g/l).

2. Fotometrijska metoda cijanmethemoglobina. Princip metode: krv se pomiješa s reagensom koji pretvara hemoglobin u cijanmethemoglobin čija se koncentracija mjeri fotometrijski. Kao reagens koristi se Drabkinova otopina (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3 (Fe (CN) 6) - 0,2 g, destilirana voda - do 1 l). Pod utjecajem kalijevog željeznog cijanida dolazi do oksidacije hemoglobina u methemoglobin (hemiglobin), koji se zatim uz pomoć kalijevog cijanida pretvara u cijanmethemoglobin (hemiglobin cijanid). Najčešće razrjeđenje krvi u Drabkinovom reagensu je 1:250 (0,02 ml krvi i 5 ml reagensa). Nakon 20 minuta mjeri se ekstinkcija na valnoj duljini od 540 nm i debljini sloja od 1 cm prema vodi na spektrofotometru SF-4 ili na FEK-M i sličnim fotoelektrokolorimetrima. Ponovljivost je 0,1 g% (1 g/l).

Relativna vrijednost omjera koncentracije hemoglobina i broja crvenih krvnih stanica nazvat ćemo indeks boje krvi (CP). Ako uzmemo 33 pg kao I, tada će SGE za određenu osobu biti vrijednost koja izražava CPU. Na primjer, 33 -1; 30,6 -x, tada je CPU = 30,6 * 1/33 = 0,93. U praksi se CPU računa po formuli: 3xHb u g/l: prve tri znamenke broja eritrocita u milijunima.

klinički značaj. Vrijednost SGE i CP ovisi o volumenu eritrocita i stupnju njihove zasićenosti hemoglobinom. Normalno, CP se kreće od 0,86 do 1,1, a SGE - od 27 do 33 pg. Indeksi crvene krvi važni su za procjenu normo-, hiper- i hipokromije eritrocita.

Hiperkromija, odnosno povećan sadržaj SGE, koji daje CP iznad 1, ovisi isključivo o povećanju volumena eritrocita, a ne o visok sadržaj imaju hemoglobin. To je zbog činjenice da koncentracija hemoglobina u eritrocitu ima graničnu vrijednost koja ne prelazi 0,33 pg po 1 μm³ mase eritrocita. U uvjetima maksimalne zasićenosti hemoglobinom eritrociti srednje veličine volumena 90 μm³ sadrže pg hemoglobina. Dakle, povećanje sadržaja hemoglobina u eritrocitu uvijek se kombinira s makrocitozom. Hiperkromija (CP 1,2-1,5) karakteristična je za B12-deficijencnu anemiju, osobito pernicioznu anemiju, kod koje se u krvi nalaze "gigantski" eritrociti - megalociti (SGE u tim slučajevima raste do 50 pg). Hiperkromija s makrocitozom također se može uočiti u nizu drugih anemija (nekih kroničnih hemolitičkih i mijelotoksičnih), osobito u njihovoj degenerativnoj fazi ili kada se pridoda nedostatak vitamina B12.

Hipokromija je smanjenje indeksa boje ispod 0,8. Može biti posljedica ili smanjenja volumena eritrocita (mikrocitoza) ili nezasićenosti normalnih eritrocita hemoglobinom. Hipokromija je pravi pokazatelj ili

nedostatak željeza u tijelu ili refraktornost željeza, odnosno neasimilacija željeza od strane eritroblasta, što dovodi do poremećaja sinteze hema. Prosječni sadržaj hemoglobina u jednom eritrocitu u ovom slučaju smanjuje se na 20 kom.

Normokromija, koja se obično viđa u zdravi ljudi može se pojaviti i kod nekih anemija.